Чем отличаются друг от друга различные аминокислоты?

6 ответов на вопрос “Чем отличаются друг от друга различные аминокислоты?”

  1. Мамина радость Ответить


    Аминокислоты – это химические структурные единицы, которые образовывают белки. Всякий живой организм на планете складывается из белков. Человечеству известно приблизительно 150 аминокислот. Лишь 20 из них используются живой природой.
    Все аминокислоты отличаются одна от второй химическим происхождением радикала (R). Любая аминокислота без проблем растворяется водой. Большинство из этих веществ синтезируются в печени. Но ряд некоторых элементов может синтезироваться в других органах и в организме в целом, а потому человеку следует их получать вместе с едой. К ценным принадлежат такие аминокислоты, как триптофан, гистидин, лейцин, валин и другие.
    В организме беспрерывно проходит процесс образования белков. Если же хоть одной из нужных аминокислот нет, то формирование белков останавливается. Из-за этого могут начать развиваться самые опасные недомогания, начиная расстройством пищеварения, и, заканчивая замедлением роста.
    Современный уровень развития фармакологии дает возможность принимать заменимые и незаменимые аминокислоты в качестве пищевых биологически активных добавок. Особенно важно их употребление при разного рода заболеваниях. Необходимы аминокислоты приверженцам вегетарианства. Выбирая добавки, содержащие аминокислоты, предпочтение нужно отдать продукту с L-кристаллическими аминокислотами.

    Самые интересные новости:

  2. Shalitius Ответить

    В природе существуют такие структуры, которые оказались на редкость
    удачными в организации систем любой сложности. Одна из них – аминокислота.
    Это минимально сложное органическое соединение, одновременно и кислота, и
    основание, потому что в него с двух концов вмонтированы амидная и
    карбоксильная группы. Они помогают аминокислотам соединяться друг с другом,
    образуя относительно прочные и в то же время лабильные структуры. Известно
    около 150 аминокислот. Живая природа использует только 20 из них. Однако
    представьте, какое количество комбинаций можно сделать лишь из 20 исходных
    единиц! Из них созданы все белки, которые составляют основу любого
    организма – структурные, каталитические (ферменты), регуляторные. В
    результате серии последовательных химических реакций, осуществляемых с
    помощью специальных ферментов (пептидаз), в клетках образуются
    олигопептиды, которые обладают высокой биологической активностью и которые
    были классифицированы как регуляторы разнообразных физиологических
    процессов. Таких физиологически значимых
    пептидов
    было открыто несколько сотен. Но основной “костяк” – не более
    40-50, остальные – их комбинации, дополнения.
    Аминокислоты – класс азотсодержащих органических кислот, имеющих общие
    черты строения, которые могут быть представлены общей формулой
    H(3)N -CH — COOH…Rn Аминокислоты отличаются друг от друга типом
    аминокислотного остатка Rn. Таким образом молекула каждой аминокислоты
    содержит специфическую часть (боковую группу – Rn) и неспецифическую часть.
    Существует около 20 различных аминокислот. Аминокислоты являются
    строительными блоками (мономерами), из которых строятся все белковые
    молекулы (полимеры). Основные 20 аминокислот : аланин (ала, ala, A) аргинин (арг, arg, R), aспарагин (асн, asn, N), аспартат (асп, asp, D), валин (вал, val, V), гистидин (гис, his, H), глицин (гли, gly, G), глутамат (глу, glu, E),. глутамин (глн, gln, Q) изолейцин , (илей,ile, I),
    лейцин , (лей, leu, L), лизин , (лиз, lys, K), метионин , (мет, met, M), пролин , (про, pro, P), серин (сер, ser, S), тирозин , (тир, tyr, Y), треонин , (тре, thr, T), триптофан (три, trp, W), фенилаланин (фен, phe, F), цистеин (цис, cys, C). Свободные
    аминокислоты составляют примерно 0.5% от веса клетки , входящие в состав
    белков – около
    15%. Аминокислоты – структурные элементы, из которых построены белки.
    Представляют собою карбоновые кислоты, содержащие одну или две аминогруппы.
    Общим признаком аминокислот, входящих в состав белка (исключение составляет
    пролин), является наличие свободной карбоксильной группы и свободной
    незамещенной аминогруппы у альфа-углеродного атома.Наиболее рациональная
    классификация аминокислот основана на различиях в полярности R-групп.
    R-группы подразделяются на четыре основных класса: 1) неполярные, или гидрофобные ;
    2) полярные, но незаряженные ;
    3) положительно заряженные
    ; 4) отрицательно заряженные (при
    pH 6-7) . В таблице
    представлены все 20 входящих в состав белков аминокислот, принадлежащих к
    вышеуказанным группам. Незаменимые
    аминокислоты: валин , изолейцин , лейцин ,
    лизин , метионин , треонин ,
    триптофан , фенилаланин , тирозин , цистеин . Потребность в них составляет
    250-1100 мг/сут. Заменимые
    аминокислоты: аланин , аспарагин , аспартат , гидроксилизин , гидроксипролин , глицин , глутамат , глутамин ,
    пролин , серин
    Полунезаменимые: аргинин , гистидинсм. АМИНОКИСЛОТЫ: БИОСИНТЕЗ
    Более
    подробно описания свойств отдельных аминокислот можно наити в книге Шульца
    и Ширмера (Шульц,Ширмер,1982) .
    Аминокислоты как лекарства
    Аминокислота
    Кодирующие триплеты (кодоны)
    Алании
    ГЦУ ГЦЦ
    ГЦА
    ГЦГ
    Аргинин
    ЦГУ ЦГЦ
    ЦГА
    ЦГГ
    АГА
    АГГ
    Аспарагин
    ААУ ААЦ
    Аспарагиновая кислота
    ГАУ ГАЦ
    Валин
    ГУУ ГУЦ
    ГУА
    ГУГ
    Гистидин
    ЦАУ ЦАЦ
    Глицин
    ГГУ
    ГГЦ
    ГГА ГГГ
    Глутамин
    ЦАА
    ЦАГ
    Глутаминовая кислота
    ГАА
    ГАГ
    Изолейцин
    АУУ АУЦ
    АУА
    Лейцин
    ЦУУ ЦУЦ
    ЦУА
    ЦУГ
    УУАУУГ
    Лизин
    AAA
    ААГ
    Метионин
    АУГ
    Пролин
    ЦЦУ ЦЦЦ
    ЦЦА
    ЦЦГ
    Серин
    УЦУ УЦЦ
    УЦА
    УЦГ АГУ
    АГЦ
    Тирозин
    УАУ УАЦ
    Треонин
    АЦУ АЦЦ
    АЦА
    АЦГ
    Триптофан
    УГГ
    Фенилаланин
    УУУ УУЦ
    Цистеин
    УГУ УГЦ
    Знаки препинания
    УАА
    УАГУГА
    Биосинтез
    аминокислот

    Ссылки:

    Кахексия при онкологических заболеваниях: теоретические положения
    Гемоглобин
    Архебактерии: структурная организация
    Гистоновый код (histone code)
    Глицин: общие сведения
    Эозинофилы: общие сведения
    Цинк (Zn) в организме
    Промежуточный обмен: локализация метаболических путей
    Выделительные (секреторные) ткани растений: общие сведения
    Белки: функции, введение
    Распространение бактерий: профилактика
    Микроэнтеральное питание животных: техника проведения
    Цикл Кребса: резюме
    Диета в лечении хронической сердечной недостаточности
    Что дает анализ проб мочи у домашних животных
    Все ссылки

  3. privetrodnoi Ответить

    В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа
    —СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
    Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R- группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а- атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.
    В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.
    Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.
    В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
    Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле —«левая».Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые 3 буквы названия аминок-ты.

  4. son_of_vk Ответить

    Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя белки, при этом аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой соседней кислоты. Таким образом, между собой соединяется множество аминокислот, образуя длинный скелет. По сторонам этого скелета выступают боковые цепи аминокислот, при этом неповторимая, уникальная последовательность этих цепей образует типы белков, отличающихся между собой составом этих последовательностей.
    Во всем великом множестве белков встречается более двух дюжин аминокислот, но наибольшее распространение имеет 21 из них. Вот они:
    1. Глицин («сладкая» (греч.), названа из-за ее сладкого вкуса).
    2. Алании (название выбрано, вероятно, для благозвучия). (По другому толкованию, эта аминокислота названа так потому, что ее впервые выделили из желточного мешка, который в эмбриологии называется «алантоис». – Примеч. пер.)
    3. Валин (название происходит от валериановой кислоты, которой валин близок по химическому строению).
    4. Лейцин («Белый» (греч.), назван так потому, что впервые был выделен в виде белого кристаллического порошка).
    5. Изолейцин (изомер лейцина; изомерами называют пары веществ, которые содержат одинаковое количество одних и тех же атомов и отличаются между собой разной последовательностью соединения этих атомов в молекулах).
    6. Пролин (укороченное производное от «пирролидин». Атомы в молекуле пролина соединены приблизительно так же, как в пирролидине).
    7. Фенилаланин (молекула аланииа, к которой присоединена группа атомов, называемая фенильной).
    8. Тирозин («сыр» (греч.), названа так потому, что впервые была получена из сыра).
    9. Трипотофан («трипсин-зависимая»; эта аминокислота названа так потому, что ее впервые обнаружили во фрагментах белков, расщепленных под действием энзима трипсина).
    10. Серии («шелк» (лат.), эта аминокислота впервые была обнаружена в шелке).
    11. Треонии (название дано потому, что по структуре эта аминокислота сходна с сахаром треозой).
    12. Аспарагин (впервые был обнаружен в спарже [asparagus altilis]).
    13. Аспарагиновая кислота (по химическому строению напоминает аспарагин; отличие между этими двумя соединениями заключается в том, что у аспарагиновой кислоты в боковой цепи вместо амидной группы [CONHJ находится карбоксильная группа [СООН], которая и сообщает ей кислые свойства).
    14. Глютамин (впервые был обнаружен в клейковине [gluten (англ.)]).
    15. Глютаминовая кислота (отличается от глютамина тем же, чем аспарагиновая кислота отличается от аспарагина).
    16. Лизин («разрывающий» (греч.), эта аминокислота была впервые выделена из белка, предварительно расщепленного на несколько субъединиц).
    17. Гистидин («тканевый» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена из тканевых белков).
    18. Аргинин («серебро» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена в соединении с атомом серебра).
    19. Метионин (боковая цепь содержит метильную группу, присоединенную к атому серы.
    20. Цистин («пузырь» (греч.), аминокислота была впервые выделена из камня мочевого пузыря).
    21. Цистеин (аминокислота, по химическому строению похожая на цистин).
    Я буду очень часто использовать эти названия в дальнейшем изложении. Для того чтобы сэкономить место, позвольте мне привести сокращенные наименования для каждой из аминокислот. Эти сокращения предложил в 30-х годах американский биохимик немецкого происхождения Эрвин Бранд. Сокращения эти легко запомнить, так как они состоят из первых трех букв названия каждой аминокислоты.
    Глицин
    gly
    Алании
    ala
    Валин
    val
    Лейцин
    leu
    Аспарагин
    asp-NH2
    Аспарагиновая кислота
    asp
    Глютамин
    glu-NH2
    Глютамиповая кислота
    glu
    Изолейцин
    ileu
    Пролип
    pro
    Фенилаланин
    phe
    Тирозин
    tyr
    Триптофан
    try
    Серии
    ser
    Треонин
    thr
    Лизин
    lys
    Гистидин
    his
    Аргинин
    arg
    Метионин
    met
    Цистин
    cy-S-
    Цистеин
    cy-S-H
    Совершенно ясно, почему сокращения ileu, aspNH2, gluNH, содержат больше трех букв. Сокращения для цистина и цистеина выглядят куда более загадочными и заслуживают разъяснения, тем более что немного позже вам станет ясна их важность.
    Цистин – это, если можно так выразиться, двойная аминокислота. Представьте себе два центральных углеродных атома, каждый из которых соединен с карбоксильной и аминогруппой. Боковая цепь, присоединенная к одному из центральных атомов углерода, направляется к боковой цепи другого центрального углеродного атома и срастается с ней. В месте этого сращения встречаются два атома серы. В химических символах мы можем изобразить цистин так: cy-S-S-cy. Два атома серы образуют между собой ковалентную связь, которая и удерживает вместе две части этой двойной аминокислоты.
    Каждая половина цистина может участвовать в создании отдельной аминокислотной цепи. Для наглядности представьте себе сиамских близнецов, из которых каждый, взявшись за руки с другими людьми, образует свою цепь. Обе эти цепи оказываются связанными между собой тканью, которая связывает сиамских близнецов.
    Подобным же образом две аминокислотные цепи, каждая из которых содержит половину цистина, удерживаются вместе его S-S связями (которые называются дисульфидными мостиками). Поскольку химиков часто интересует строение единичной аминокислотной цепи, они могут сконцентрировать свое внимание на половинке молекулы цистина, которая представлена в цепи. При рассмотрении структуры того или иного белка чаще всего принимают в расчет именно половину цистина, которую в этом случае обозначают символом cy-S-.
    Для того чтобы разделить соединенные дисульфидными мостиками аминокислотные цени, надо разорвать S-S связи, присоединив к атомам серы по атому водорода. После такого соединения связь между атомами серы разрывается. Из S-S получается -S-H и H-S-. Таким образом, одна молекула цистина превращается в две молекулы цистеина (названия этих аминокислот очень похожи, но для того, чтобы произнести название половинки, надо напрячься и тщательно артикулировать средний слог – «цис-те-ин»). Для демонстрации разницы между цистином и цистеином последний обозначают символом cy-SH.

  5. airforce Ответить

    Интересно, чему детей в школе учат на уроках биологии…. Протеин это сложное вещество, состоящее из цепочки аминокислот, связанных между собой определенной связью. Человек потребляет протеиносодержащие продукты, которые попадая в желудочно-кишечный тракт перевариваются до отдельных аминокислот, всасываются в кровь и поступают во все органы и ткани, где организм, комбинируя их в определенном сочетании, строит необходимые ЕМУ белки – то есть он разбирает на кирпичики (аминокислоты) белки из пищи и из этих кирпичиков (аминокислот) строит свои специфические белки.
    В магазинах спортивного питания продаются концентрированые протеины и протеин в таблетках (капсулах) , который по недоразумению называют аминокислотами (или аминокислотными комплексами) , разницы между порошковым протеином и протеином в таблетках (аминокислотными комплексами) особой нет. И то и другое требует переваривания в желудке и кишечники. Хотя некоторые аминокислотные комплексы содержат частично гидролизованный белок, то есть слегка “переваренный”.
    П. С. Единственное исключение это продаваемые в магазинах аминокислоты, так называемые ВСАА (изолейцин, лейцин, валин) эти три аминокислоты продаются только в свободной форме и не требуют переваривания, потому всасываются максимально быстро и полноценно. Также продаются в свободной форме другие отдельные аминокислоты-Аргинин, Глютамин, Лизин. В аптеках продается глютаминовая кислота, метионин, аспарагин, глицин.
    Вообщем если денег не много кушай больше белковой пиши, не заморачиваясь на всякие аминокислоты

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *