Что такое ферменты чем они отличаются от неорганических катализаторов?

9 ответов на вопрос “Что такое ферменты чем они отличаются от неорганических катализаторов?”

Эксклюзив 19-09-2019 Ответить

Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.
к содержанию ^

Выводы TheDifference.ru

Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.
Gardabar 19-09-2019 Ответить

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

Station20.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.
Kagalar 19-09-2019 Ответить

Отличия:
1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.
2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы – неорганика.
4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
5. Ферменты обладают конформационной лабильностью – способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.
6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
Общие свойства ферментов:
1. Не расходуются в процессе катализа;
2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;
3. Обладают высокой специфичностью;
4. Лабильность (неустойчивость);
5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики.
Общие свойства неорганических катализаторов:
1. Химическая природа – низкомолекулярные вещества;
2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;
3. Оптимум pH – сильнокислая или щелочная;
4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.
Специфичность – очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.
Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу, лактаза – лактозу, мальтаза – мальтозу, уреаза – мочевину, аргиназа – аргинин и т.д.
Относительная специфичность – это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол, этанол и др.).
Стереохимическая специфичность – это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.
Kinder Surpriz 19-09-2019 Ответить

3.1. Энергия активации. Катализаторы

Рассмотрим популяцию
молекул D,
находящихся в ограниченном замкнутом
пространстве. В такой популяции
индивидуальные
молекулы
при постоянной
температуре
сильно различаются по количеству
содержащейся (внутренней)
в них энергии:
молекулы с высокой
энергией
(Еmax),
незначительное количество;
молекулы со средним
значением энергии
(Еmid),
большинство молекул;
молекулы с низкой
энергией
(Еmin),
незначительное количество.
Химическая реакция
X>Y
(CO2
+ H2O
> H2CO3)
протекает потому, что в любой момент
времени некоторая
доля молекул
D
обладает
большей
внутренней энергией
(Еmax)
по сравнению с другими молекулами данной
популяции, и этой энергии оказывается
достаточно
для достижения ими вершины энергетического
барьера и
перехода в активную
форму,
называемую активным
состоянием:
(Рис. 3.1):

Рис. 3.1. Катализаторы снижают энергию
активации (энергетический, или
активационный, барьер) химических
реакций, не влияя при этом на полное
изменение свободной энергии в ходе
реакции.
Энергией
активации называется количество энергии
необходимое для того, чтобы все молекулы
вещества при определённой температуре
перешли в активированное состояние,
соответствующее вершине активационного
барьера.
В ходе реакции
молекулы приобретают энергию,
достаточную для их активации,
и оказываются в переходном
состоянии;
далее происходит образование
продуктов.
При графическом
изображении (Рис.
3.1)
энергия
активации (Еа)
– это высота
энергетического барьера,
которая должна быть преодолена молекулами
для осуществления химической реакции.
Достижение
переходного
состояния
реагирующими молекулами (субстрата)
возможно двумя
путями:
1)
придать реагирующим молекулам избыточную
энергию за
счёт увеличения
температуры;
2)
снизить
энергию активации
соответствующей реакции.
Для снижения
энергии активации используются
специальные вещества – катализаторы.

Основная функция
катализатора
— образовывать
с исходными веществами более
реакционноспособные промежуточные
соединения, позволяющие снизить энергию
активации.
Катализатор
— вещество,
принимающее участие в ходе реакции,
но остающееся неизменным в конце реакции.
Все без исключения
химические процессы в клетке катализируются
специальными биологическими катализаторами,
которые называются
ферментами.

3.1.1. Ферменты как биологические катализаторы

Ферменты –
специфические
белки всех живых клеток, играющие роль
биологических катализаторов.
!!! С их помощью
осуществляется обмен веществ и энергии
в организме.
В настоящее
время известно
более 3200
ферментов.

3.2. Отличие ферментов от неорганических катализаторов

Ферменты
имеют следующие общие
свойства с
катализаторами неорганической
природы:
1)
увеличивают
скорость химической реакции за счёт
снижения
энергии активации;
2)
не изменяют направления
реакции;
3)
не расходуются
в процессе реакции.
Вместе с тем
ферменты
обладают рядом свойств, отличающих
их от химических катализаторов:
1)
каталитическая
активность ферментов проявляется при
нормальных условиях –
ферменты
по сравнению с катализаторами
неорганической природы действуют
в очень «мягких»
условиях организма
(белки при
неблагоприятных условиях денатурируют);
2)
абсолютная
специфичность действия
– большинство ферментов
отличается специфичностью
действия,
так как практически каждая
реакция
превращения исходных
веществ в
продукты
реакции в
клетке катализируется специальным
ферментом;
3)
высокая
эффективность действия – ферменты
самые эффективные
из всех катализаторов, так как очень
малые (микромолярные – 10-8–10-6
М) количества ферментов могут в очень
большой степени ускорять реакцию.
Действительно,
большинство реакций
в клетке протекают
примерно в миллион
раз быстрее,
чем, если бы они протекали в отсутствие
ферментов. Например, реакцию образования
угольной кислоты (в легких)
CO2
+ H2O
> H2CO3
катализирует
фермент карбоксиангидраза,
активность которой составляет 32 000 000
оборота в минуту, т.е. образуется 32 млн
молекул H2CO3
в минуту.
Grizan 19-09-2019 Ответить

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

TheDifference.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.
Mokree 19-09-2019 Ответить

Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), т.е. состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).
Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.
Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), т.е. являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).
Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.
Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).
Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.
Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и др.), по локализации в органах и тканях.
Особую группу ферментов составляют т.н. мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.
Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).
Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:
1. поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности;
2. деформации связей, вовлекаемых в реакцию;
3. сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата (S).
Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера, т.е. субстрат активизируется.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1 – присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса;
2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата;
3 – химическая реакция;
4 – отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
1 2 3 4
E + S ES ES* EP E + P
где: Е – фермент, S – субстрат, S* – активизированный субстрат, Р – продукт реакции.
На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям.
Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента.
Условия образования фермент-субстратного комплекса:
1 – структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. По выражению Фишера они должны подходить друг к другу, «как ключ к замку». Это подобие обеспечивается на уровне третичной структуры фермента, т.е. пространственного расположения функциональных групп активного центра.
2 Электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата, которое обусловлено взаимодействием противоположно заряженных групп.
3 Гибкость третичной структуры фермента – «индуцированное соответствие». Согласно теории вынужденного или индуцированного соответствия каталитически активная конфигурация молекулы фермента может возникать лишь в момент присоединения субстрата в результате его деформирующего воздействия по принципу «рука-перчатка».
Механизм действия однокомпонентных и двухкомпонентных ферментов аналогичен.
В образовании фермент-субстратного комплекса у сложных ферментов принимают участие и апофермент и кофермент. При этом субстратный центр располагается обычно на апоферменте, а кофермент принимает участие непосредственно в акте химического превращения субстрата. На последнем этапе реакции апофермент и кофермент выделяются в неизменном виде.
На 2 и 3 этапе превращение молекулы субстрата связано с разрывом и замыканием ковалентных связей.
После осуществления химических реакций фермент переходит в исходное состояние и происходит отделение продуктов реакции.

Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.
Специфичность бывает трех видов:
1. – относительная или групповая специфичность – фермент действует на определенный вид химической связи (например, фермент пепсин расщепляет пептидную связь);
2. – абсолютная специфичность – фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент уреаза расщепляет амидную связь только в мочевине);
3. – стехиометрическая специфичность – фермент действует только на один из стереоизомеров (например, фермент глюкозидаза сбраживает только D-глюкозу, но не действует на L-глюкозу).
Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ.
Naramar 19-09-2019 Ответить

В отличие от неорганических катализаторов ферменты проявляют свою активность в строго определенном диапазоне значений рН среды. В табл. 20 приведены значения рН, при которых различные ферменты проявляют свою максимальную активность.
[9]
Ферменты отличаются от неорганических катализаторов колоссальной активностью, которая вместе с химической специфичностью составляет главную особенность ферментативного катализа. Абсолютная активность ферментов достигает огромных величин, которые на несколько порядков превышают даже самые производительные неорганические катализаторы.
[10]
Ферменты значительно эффективнее обычных неорганических катализаторов. При ферментативном катализе реакции часто идут в 100 000 – 1 000 000 раз быстрее, чем при обычном катализе. Если бы реакции протекали медленнее, то жизнь была бы невозможна. Известно, например, что одна из основных реакций в нервной системе проходит всего за миллионные доли секунды.
[11]
Если сравнить влияние органических и неорганических катализаторов, то первые при горении тротила были более эффективны в области низких давлений, а при горении нитрогуанидина – в области высоких. При горении ВВ с металлооргапическими солями в том случае, когда данный металл не является катализатором, преобладает ингибирующее действие органической части молекулы добавки, являющейся восстановителем.
[12]
По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты имеют значительно более сложное строение. Каждый фермент содержит белок, которым и обусловлена высокая специфичность биологических катализаторов. По своему строению ферменты подразделяются на два больших класса: однокомпонентные и двухкомпонентные. К однокомпонентным относятся ферменты, состоящие только из белковых тел, которые обладают каталитическими свойствами. У этих ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в состав белковой молекулы и получившие название активных центров.
[13]
По сравнению с неорганическими катализаторами строение ферментов значительно более сложное.
[14]
По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты имеют значительно более сложное строение. Каждый фермент содержит белок, которым и обусловлена высокая специфичность биологических катализаторов. По своему строению ферменты подразделяются на два больших класса: однокомпонент-ные и двухкомпонентные. К однокомпонентным относятся ферменты, состоящие только из белковых тел, которые обладают каталитическими свойствами. У этих ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в состав белковой молекулы и получившие название активных центров.
[15]
Страницы:
1
2
3
4
Discord-Channel 19-09-2019 Ответить

Источник:

Решебник
по
химии
за 11 класс (О.С. Габриелян, 2007 год),
задача №7
к главе «§15 Скорость химической реакции».
Все задачи >
Вещества, которые изменяют скорость химической реакции, оставаясь к концу ее неизменными, называют катализаторами.
№7. Определение ферментов см. стр. 134.
Признаки сравнения
Ферменты
Неорганические катализаторы
Химическая природа
1) являются органическими веществами – белками;
2) относятся к полимерам
1) являются неорганическими веществами;
2) относятся к низкомолекулярным веществам
Селективность
(избирательность)
очень высокая: один фермент может ускорять только одну реакцию
низкая: существуют катализаторы (например, платина), которые ускоряют много реакций
Условия действия
1) действуют в строго определенном интервале температур;
2) действуют в строго определенной среде
1) действуют в более широком температурном интервале;
2) действуют в сильнокислой или щелочной среде
Увелич. скорости реакции
в 108 – 1012 раз
в 102—106 раз
Ферменты широко используются в пищевой и медицинской промышленностях; виноделии, сыроварении, производстве чая, спирта, витаминов, лекарств. Некоторые заболевания обусловлены недостатком определенных ферментов в организме, поэтому в качестве лекарств используются препараты, содержащие эти ферменты.
← 6 Что такое катализаторы? На какие группы их можно разделить? Где наиболее эффективно можно использовать ингибиторы?
8 Почему при обработке порезов и других ран пероксидом водорода наблюдается его бурное «вскипание»? >
Вконтакте
Facebook
VideoAnswer 19-09-2019 Ответить

Что такое ферменты чем они отличаются от неорганических катализаторов?

9 ответов на вопрос “Что такое ферменты чем они отличаются от неорганических катализаторов?”

Добавить ответ Отменить ответ