Ферменты отличаются от обычных катализаторов тем что?

16 ответов на вопрос “Ферменты отличаются от обычных катализаторов тем что?”

  1. Kirirad Ответить

    Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
    Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

    Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

    В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
    Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
    Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
    Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
    Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

    Station20.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

    Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
    Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
    Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

  2. Fate Ответить

    Отличия:
    1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.
    2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
    3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы – неорганика.
    4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
    5. Ферменты обладают конформационной лабильностью – способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.
    6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
    Общие свойства ферментов:
    1. Не расходуются в процессе катализа;
    2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;
    3. Обладают высокой специфичностью;
    4. Лабильность (неустойчивость);
    5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики.
    Общие свойства неорганических катализаторов:
    1. Химическая природа – низкомолекулярные вещества;
    2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;
    3. Оптимум pH – сильнокислая или щелочная;
    4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.
    Специфичность – очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.
    Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу, лактаза – лактозу, мальтаза – мальтозу, уреаза – мочевину, аргиназа – аргинин и т.д.
    Относительная специфичность – это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол, этанол и др.).
    Стереохимическая специфичность – это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.

  3. Mr.crazy Ответить


    Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
    Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
    Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.
    к содержанию ^

    Выводы TheDifference.ru

    Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
    Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
    Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

  4. JoJosida Ответить

    Особенности каталитической активности ферментов
    При этом реагирующие вещества адсорбируются на этих центрах. В результате чего увеличивается их концентрация на поверхности катализатора. А это отчасти приводит к ускорению реакции. Но главной причиной возрастания скорости реакции является сильное повышение химической активности адсорбированных молекул. Под действием катализатора (механизм этого воздействия является достаточно сложным и к настоящему времени детально не изучен) у адсорбированных молекул ослабляются связи между атомами и они становятся более реакционноспособными. Энергия активации реакции при этом существенно уменьшается.
    После протекания реакции молекулы конечных продуктов десорбируются с активных центров катализатора и они могут присоединять к себе новые молекулы исходных веществ. Таким образом, в этом случае скорость реакции зависит ещё и от скоростей подвода к поверхности катализатора молекул исходных веществ и удаления молекул продуктов. В связи с этим для проведения гетерогенных процессов (как каталитических, так и некаталитических) в промышленности используют метод «кипящего слоя», при котором частички твёрдого вещества поддерживаются во взвешенном состоянии в жидкой или газовой фазе.
    Активные центры обладают высокой чувствительностью к действию даже малых количеств каталитических ядов. Это объясняется тем, что их молекулы в первую очередь адсорбируются именно на активных центрах, блокируют их и выводят из участия в реакции.
    Ферментами называются природные катализаторы, ускоряющие протекание биохимических реакций в животных и растительных клетках, а также в клетках человека. Как правило, они имеют белковую природу и отличаются от обычных катализаторов рядом особенностей.
    1. Ферменты обладают более высокой каталитической эффективностью. Так, например, реакцию разложения пероксида водорода
    2Н2О2 > 2Н2О + О2
    мелкодисперстная платина ускоряет примерно в 103 раз, а каталаза, содержащаяся во всех клетках и тканях организма – в 109 раз.
    Различают субстратную и групповую специфичность.
    В случае субстратной специфичности ферменты проявляют каталитическую активность только по отношению к какому-нибудь одному исходному веществу (субстрату). Субстратная специфичность в большинстве случаев включает в себя и стереоспецифичность – проявление каталитической активности только по отношению к одному из стереоизомеров данного соединения. Так, большинство ферментов, катализирующих превращения аминокислот, активны по отношению к их L-изомерам и не активны по отношению к D-изомерам.
    Ферменты с групповой специфичностью обеспечивают превращения разных субстратов, но имеющих определенные структурные фрагменты. Например, пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин) расщепляют пептидные связи самых разных белков. Алкогольдегидрогеназа катализирует окисление метанола, этанола и других алифатических спиртов до альдегида.

  5. Упрямый блок Ответить

    ЛЕКЦИЯ 2. ФЕРМЕНТЫ: ОБЩИЕ СВОЙСТВА
    Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием ферментами или энзимами. Ферментами называют катализаторы, которые способны ускорять химические реакции. В ходе реакции они претерпевают физические изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние. Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+, ОН”, ионы металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом, ферменты представляют собой реакционно-специфические катализаторы. Практически все биохимические реакции катализируются ферментами.
    1. ферменты действуют в очень мягких условиях: при нормальном давлении (не более нескольких атмосфер), невысокой температуре (25-40оС) и при значениях рН (4,0-8,5)
    2. ферменты обладают очень высокой интенсивностью катализа. Например, ионы железа способны катализировать разложение перекиси водорода на воду и молекулярный кислород. В тоже время, каталаза эритроцитов человека, содержащая атомы железа, осуществляет реакцию нейтрализации перекиси водорода в 1 млрд. раз более эффективно.
    3. ферменты обладают высокой специфичностью действия, катализируя превращения либо одного вещества, либо близких по химической структуре группы веществ. Вещество, на которое действует фермент, называется субстратом (S). В связи с этим различают ферменты, обладающие узкой (абсолютной) субстратной специфичностью, которые избирательно действуют на один субстрат, и широкой (групповой) специфичностью, действующие на ряд близких по структуре субстратов. Пример фермента с абсолютной специфичностью – аспартаза, которая дезаминирует аспарагиновую кислоту с образованием фумаровой кислоты, аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина.
    Групповой специфичностью обладает липаза, ускоряющая гидролиз триглицеридов (жиров), вне зависимости от содержания высших жирных кислот.
    Высокая интенсивность катализа при участии ферментов связана с тем, что в их присутствии снижается энергия активации – то дополнительное количество энергии, которое должно быть сообщено субстрату (S) для достижения им переходного состояния, с которого начинается любая химическая реакция. Фермент образует с субстратом фермент-субстратный комплекс, что вызывает снижение энергии активации и таким образом снижается энергетический барьер реакции. Способность к образованию фермент-субстратных комплексов – важное свойство ферментов, тесно связанное с их белковой природой.

  6. Mnenn Ответить

    Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности
    Из курса химии вам известно, что такое катализатор. Это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце реакции неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами (от лат. fermentum – брожение, закваска), или энзимами.
    Почти все ферменты – это белки (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что и некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов.
    Впервые высокоочищенный кристаллический фермент был выделен в 1926 г. американским биохимиком Дж.Самнером. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины. К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти. Многие из них выделены из живых клеток и получены в чистом виде.
    В клетке постоянно идут тысячи реакций. Если смешать в пробирке органические и неорганические вещества точно в тех же соотношениях, что и в живой клетке, но без ферментов, то почти никаких реакций с заметной скоростью идти не будет. Именно благодаря ферментам реализуется генетическая информация и осуществляется весь обмен веществ.
    Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза, который чаще всего прибавляется к названию субстрата – вещества, с которым взаимодействует фермент.
    Строение ферментов
    По сравнению с молекулярной массой субстрата ферменты имеют гораздо большую массу. Такое несоответствие наводит на мысль, что не вся молекула фермента участвует в катализе. Чтобы разобраться в этом вопросе, необходимо познакомиться со строением ферментов.
    По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части (апофермент) имеется добавочная группа небелковой природы – активатор (кофактор, или кофермент), вследствие чего образуется активный голофермент. Активаторами ферментов выступают:
    1) неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне, необходимы ионы хлора (Сl–);
    2) простетические группы (ФАД, биотин), прочно связанные с субстратом;
    3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.
    Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.
    В белковой части ферментов содержатся уникальные по своей структуре активные центры, представляющие собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу (в настоящее время структура активных центров ряда ферментов расшифрована). Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.
    Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Так, активный центр лизоцима (фермента слюны) имеет вид щели и по форме точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной палочки, которая расщепляется под действием этого фермента.
    В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу назвали гипотезой «руки и перчатки» (гипотеза индуцированного взаимодействия). Этот процесс «динамического узнавания» – на сегодня наиболее распространенная гипотеза.
    Отличия ферментов от небиологических катализаторов
    Ферменты во многом отличаются от небиологических катализаторов.
    1. Ферменты значительно эффективнее (в 104–109 раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода:
    2Н2О2 ––> 2H2O + O2­,
    которая возникает при окислении в организме различных соединений. Или еще один пример, подтверждающий высокую эффективность действия ферментов: при комнатной температуре одна молекула уреазы способна за за одну секунду расщепить до 30 тыс. молекул мочевины:
    H2N–CO–NH2 + Н2О ––> СО2­ + 2NН3­.
    Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн лет.
    2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент – один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.
    3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».
    4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию). Поскольку большинство ферментов являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: t=35–45 °C; слабощелочная среда (хотя для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН).
    5. Ферменты образуют комплексы – так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.
    6. Ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических процессов.
    Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.

  7. Munitus Ответить

    Ферменты – это:
    а) катализаторы;
    б) витамины;
    в) регуляторы;
    г) рецепторы.
    Правильный ответ: а
    По химической природе
    ферменты – это:

    а) белки;
    б) углеводы;
    в) липиды;
    г) металлы.
    Правильный ответ: а
    Ферменты отличаются
    от неорганических катализаторов тем,
    что:

    а) не изменяются в
    процессе реакции;
    б) не катализируют
    термодинамически невозможные реакции;
    в) не сдвигают положение
    равновесия обратимых реакций;
    г) обладают специфичностью.
    Правильный ответ: г
    4. Ферменты,
    катализирующие одну и ту же реакцию, но
    отличающиеся по составу и физико-химическим
    свойствам, называются:

    а) изоферментами;
    б) сопряженными
    ферментами;
    в) конкурирующими
    ферментами;
    г) лимитирующими
    ферментами.
    Правильный ответ: а
    Простой фермент
    состоит из:

    а) аминокислот;
    б) аминокислот и ионов
    металлов;
    в) аминокислот и
    витаминов;
    г) аминокислот и
    липидов.
    Правильный ответ: а
    Сложный фермент
    состоит из:

    а) аминокислот;
    б) аминокислот и
    кофактора;
    в) глюкозы и ионов
    металлов;
    г) нуклеотидов.
    Правильный ответ: б
    У простых ферментов
    в состав активного центра входят:

    а) нуклеиновые кислоты;
    б) ионы металлов;
    в) аминокислоты;
    г) углеводы.
    Правильный ответ: в
    У сложных ферментов
    химический состав активного центра
    представлен:

    а) только аминокислотами;
    б) аминокислотами и
    кофактором;
    в) аминокислотами и
    углеводами;
    г) фосфолипидами.
    Правильный ответ: б
    Константа Михаэлиса
    М)
    характеризует:

    а) сродство фермента
    к субстрату;
    б) эффективность
    активатора;
    в) эффективность
    ингибитора;
    г) сродство фермента
    к продукту.
    Правильный ответ: а
    Активность фермента
    определяется:

    а) по скорости убывания
    субстрата;
    б) по изменению
    конформации субстрата;
    в) по скорости образования
    фермент-субстратного комплекса;
    г) по изменению
    температуры.
    Правильный ответ: а
    Константа Михаэлиса
    – это:

    а) концентрация
    субстрата, при которой скорость реакции
    является максимальной;
    б) концентрация
    субстрата, при которой скорость реакции
    равна половине максимальной;
    в) насыщающая концентрация
    субстрата;
    г) концентрация
    продукта.
    Правильный ответ: б
    Активный центр
    фермента – это:

    а) участок фермента,
    отвечающий за связывание субстрата и
    образование продукта;
    б) участок фермента,
    отвечающий за регуляцию активности;
    в) участок фермента,
    отвечающий за связывание с клеточными
    структурами.
    г) участок фермента,
    отвечающий за присоединение кофактора.
    Правильный ответ: а
    Кофактор – это:
    а) небелковая часть
    фермента;
    б) белковая часть
    фермента;
    в) часть аллостерического
    центра;
    г) часть конкурентного
    ингибитора.
    Правильный ответ: а
    Коферменты от
    простетических групп отличаются:

    а) прочностью связи с
    апоферментом;
    б) прочностью связи с
    аллостерическим центром;
    в) местоположением в
    молекуле фермента;
    г) ролью в процессе
    ферментного катализа.
    Правильный ответ: а
    Температура тела
    выше 40
    о
    С опасно
    для человека жизни:

    а) из-за денатурации
    многих белков, включая ферменты;
    б) из-за резкого
    увеличения скорости ферментативных
    реакций и истощения запасов субстратов;
    в) из-за переполнения
    клеток продуктами ферментативных
    реакций;
    г) из-за теплового
    разрушения небелковых лигандов ферментов.
    Правильный ответ: а
    Сдвиг рН в любую
    сторону от оптимального значения:

    а) изменяет конформацию
    фермента;
    б) не изменяет конформацию
    фермента;
    в) изменяет первичную
    структуру фермента;
    г) разрушает дисульфидные
    связи в ферменте.
    Правильный ответ: а
    Ферменты ускоряют
    химические реакции:

    а) снижением энергии
    активации;
    б) повышением энергии
    активации;
    в) повышением температуры
    реакции;
    г) снижением температуры
    реакции.
    Правильный ответ: а
    Изменение конформации
    фермента при алкалозе вызвано:

    а) разрушением
    водородных и ионных связей;
    б) разрушением
    дисульфидных связей;
    в) разрушением пептидных
    связей;
    г) разрушением гидрофобных
    связей.
    Правильный ответ: а
    19. Денатурация фермента
    приводит к его инактивации вследствие:

    а) разрушения активного
    центра;
    б) разрушения кофактора;
    в) разрушения
    аллостерического центра;
    г) разрушения субстрата.
    Правильный ответ: а
    20. При относительной
    специфичности ферменты действуют на:

    а) один субстрат;
    б) группу родственных
    субстратов;
    в) на определенный тип
    связи;
    г) на любые субстраты.
    Правильный ответ: в
    21. По теории Фишера:
    а) субстрат должен
    абсолютно соответствовать конформации
    активного центра;
    б) субстрат может
    не соответствовать конформации активного
    центра фермента;
    в) кофактор должен
    абсолютно соответствовать конформации
    активного центра;
    г) кофактор может
    не соответствовать конформации активного
    центра.
    Правильный ответ: а
    По теории Кошланда:
    а) активный центр
    фермента формируется окончательно при
    связывании с субстратом;
    б) активный центр
    имеет необходимую конформацию до
    взаимодействия с субстратом;
    в) активный центр
    фермента формируется окончательно при
    связывании с коферментом;
    г) форма активного
    центра не зависит строения кофактора
    и субстрата.
    Правильный ответ: а
    Для очистки гнойных
    ран используют обработку пептидазами,
    так как они:

    а) расщепляют белки
    разрушенных клеток и этим очищают рану;
    б) расщепляют гликолипиды
    разрушенных клеток и этим очищают рану;
    в) расщепляют нуклеиновые
    кислоты и этим очищают рану;
    г) расщепляют углеводы
    разрушенных клеток и этим очищают рану.
    Правильный ответ: а
    Добавление трипсина
    к ферментам:

    а) не изменит их
    активность;
    б) приведет к потере
    их активности;
    в) приведет к повышению
    их активности;
    г) приведет разрушению
    кофактора.
    Правильный ответ: б
    Прямым доказательством
    белковой природы фермента является:

    а) снижение энергии
    активации;
    б) ускорение прямой и
    обратной реакции;
    в) ускорение достижения
    положения равновесия обратимой реакции;
    г) прекращение
    каталитического действия при добавлении
    в раствор вещества, разрушающего
    пептидные связи.
    Правильный ответ: г
    Для сохранения
    сладкого вкуса свежесобранные початки
    кукурузы помещают на несколько минут
    в кипящую воду для того, чтобы:

    а) они стали мягкими;
    б) денатурировать
    ферменты, превращающие глюкозу в крахмал;
    в) было легко освободить
    зерна;
    г) разрушить пептидные
    связи.
    Правильный ответ: б
    Изменение конформации
    фермента при ацидозе вызвано:

    а) разрушением
    водородных и ионных связей;
    б) разрушением
    дисульфидных связей;
    в) разрушением пептидных
    связей;
    г) разрушением гидрофобных
    связей.
    Правильный ответ: а
    28. При абсолютной
    специфичности ферменты действуют на:

    а) один субстрат;
    б) на определенный тип
    связи в субстрате;
    в) на определенный тип
    связи в продукте;
    г) на любые субстраты.
    Правильный ответ: а
    Денатурацию ферментов
    вызывают:

    а) субстраты;
    б) соли тяжелых металлов;
    в) продукты;
    г) кофакторы.
    Правильный ответ: б
    Денатурацию ферментов
    вызывают:

    а) субстраты;
    б) продукты ;
    в) трихлоруксусная
    кислота;
    г) кофакторы.
    Правильный ответ: в
    Денатурацию ферментов
    вызывают:

    а) субстраты;
    б) высокие температуры;
    в) продукты;
    г) кофакторы.
    Правильный ответ: б
    Апофермент – это:
    а) комплекс белка и
    кофактора;
    б) белковая часть
    фермента;
    в) ионы металлов;
    г) витамины.
    Правильный ответ: б
    Общим свойством
    фермента и неорганического катализатора
    является:

    а) регулируемость;
    б) не расходуется в
    процессе реакции;
    в) действует в мягких
    условиях;
    г) высокая специфичность.
    Правильный ответ: б
    Общим свойством
    фермента и неорганического катализатора
    является:

    а) регулируемость;
    б) снижение энергии
    активации;
    в) молекулярная масса;
    г) высокая специфичность.
    Правильный ответ: б
    Конкурентный
    ингибитор:

    а) по строению похож
    на субстрат;
    б) по строению не похож
    на субстрат;
    в) по строению похож
    на продукт;
    г) по строению похож
    на кофактор.
    Правильный ответ: а
    Аллостерические
    ингибиторы:

    а) действуют обратимо;
    б) действуют необратимо;
    в) присоединяются к
    активному центру;
    г) конкурируют с
    субстратом.
    Правильный ответ: а

    Аллостерические
    ингибиторы:

    а) действуют необратимо;
    б) присоединяются к
    аллостерическому центру;
    в) присоединяются к
    активному центру;
    г) конкурируют с
    кофактором.
    Правильный ответ: б
    Ограниченный протеолиз
    – это:

    а) присоединение олиго-
    или полипептида к ферменту;
    б) отщепление олиго-
    или полипептида от фермента;
    в) присоединение олиго-
    или полипептида к аллостерическому
    центру фермента;
    г) отщепление олиго-
    или полипептида от аллостерического
    центра фермента.
    Правильный ответ: б

  8. забыт всеми любимыми Ответить

    Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
    Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

    Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

    В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
    Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
    Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
    Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
    Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

    TheDifference.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

    Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
    Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
    Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

  9. {*_*} + xtc = {^_^} Ответить

    При растворении в воде молекулы белка приобретают положительный заряд.
    Как это свойство белка выразить с помощью значения рI ?
    + а. рI > 7 г. pI < 3
    б. pI = 7 д. по знаку заряда нельзя судить об
    в. pI< 7 интервале значения рI.
    3. При растворении в воде белка, содержащего аминокислоты глутамат, аргинин, валин, молекулы белка приобрели положительный заряд. Что можно сказать о аминокислотном составе белка ?
    а. глутамата больше, чем аргинина + г. аргинина больше, чем глутамата
    б. валина меньше, чем глутамата д. аргинина и глутамата одинаковое
    в. валина больше, чем глутамата количество
    4. У белка крови альбумина значение величины рI равно 4,6. Это означает, что в водном растворе
    + а. белок заряжен отрицательно г. знак заряда может быть любой
    б. белок заряжен положительно д. знак заряда определить невозможно
    в. белок не имеет заряда
    Сходство ферментов с неорганическими катализаторами заключается в том,
    Что
    а. фермент обладает высокой специфичностью
    б. скорость ферментативной реакции регулируется
    в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется
    + г. в ходе катализа энергия системы остается постоянной
    д . в ходе катализа направление химической реакции изменяется
    Отличие ферментов от неорганических катализаторов заключается в том, что
    ( 2 ответа ):
    + а. фермент обладает высокой специфичностью
    + б. скорость ферментативной реакции регулируется
    в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется
    г. ферменты катализируют энергетически невозможные реакции
    д. в ходе катализа направление химической реакции изменяется
    7. Объясняя строение фермента, упомянули термины « кофактор и кофермент».
    Следует уточнить:
    +а. кофактор и кофермент находятся вне активного центра
    б. только кофактор находится в активном центре
    в. только кофермент находится в активном центре
    г. кофактор и кофермент находятся в активном центре
    д. кофермент находится вне активного центра
    8. По определению : «Денатурация белка-это
    а. потеря растворимости г. изменение пространственной
    б. гидролиз всех пептидных связей структуры
    в. частичный протеолиз +д. потеря природных свойств белка.
    9. Обсуждая функции белка, применили термин «апофермент». Что имели ввиду:
    а. сложный белок-фермент + г. белковую часть фермента
    б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент.
    в. небелковую часть фермента
    10. Активный центр сложного белка-фермента включает в себя участки:

  10. Visar Ответить

    Ферменты – самые понятные катализаторы
    Профессор С.Д. Варфоломеев,
    заведующий
    кафедрой химической энзимологии
    Химического факультета МГУ,
    отвечает
    на вопросы обозревателя
    “Химии и
    жизни” М.Литвинова
    Одна из главных задач химиков –
    научиться ускорять химические реакции
    с помощью катализаторов, чтобы быстрее
    производить нужные вещества (материалы,
    препараты) и уничтожать ненужные
    (например, токсичные отходы). В природе
    эта задача давно решена. Появление
    органических катализаторов – ферментов
    – стало одной из поворотных
    точек в развитии жизни на Земле. Ферменты
    намного эффективнее химических
    катализаторов, а кроме того, более
    избирательны: могут извлекать из сложной
    смеси только одно вещество и превращать
    его не в несколько продуктов, а в один.
    Неудивительно, что химики и физики давно
    уже пытаются понять, как устроены и
    работают ферменты. Энзимология интересует
    и биологов. Они тоже хотели бы знать,
    как работают ферменты, как эти молекулы
    усложнялись и совершенствовались и что
    это давало живым организмам.
    Ферменты
    – природные нанороботы,
    главные рабочие инструменты всего
    живого. Они отвечают почти за все
    химические реакции, проходящие в живом
    существе: обеспечивают энергией и
    строительными материалами; создают и
    разрушают сигнальные молекулы, нужные
    для регуляции жизненных процессов;
    защищают организм от чужеродных веществ.
    Еще ферменты перезаписывают и размножают
    наследственную информацию, то есть
    синтезируют ДНК и РНК. Наконец, участвуют
    в реализации этой информации – в синтезе
    самих себя и других белков.
    Ферментативный катализ был открыт
    в 1814 году, однако о том, как работают
    ферменты и почему они ускоряют реакции,
    даже в середине нашего века ничего не
    было известно. В ка кой момент произошел
    перелом, когда стало ясно что по край
    ней мере для одного фермента механизм
    действия разгадан?

    – Назвать первый фермент трудно,
    наверное, даже невозможно. Механизм
    расшифровали почти одновременно для
    нескольких ферментов. Среди первых были
    сериновые протеазы, которые расщепляют
    белки (сериновыми они называются потому,
    что в реакции участвует аминокислота
    серин, а протеазами потому, что их
    субстрат – белки, или протеины). В 1968
    году Блоу с сотрудниками опубликовал
    трехмерную структуру одной из таких
    протеаз. химотрипсина, – это был решающий
    момент в их исследовании. В то же время
    другие группы ученых работали с другими
    ферментами. В России, например, много
    занимались аспартатаминотрансферазами.
    Установили структуру, изучили кинетику
    и тоже во всем разобрались.
    Так что дело здесь не в первом ферменте,
    а в том, что сразу появилось много понятий
    и все стало на свои места. Перелом
    произошел в 60 – 70-е годы.
    Кстати, обьясните, пожалуйста, что
    понимают под механизмом действия
    фермента? Как его описывают, в каких
    терминах, формулах?

    – Под механизмом действия фермента
    понимают последовательность превращений
    молекул в его активном центре. Акт
    катализа начинается со связывания
    субстрата, затем происходит с десяток
    изменений, и, наконец, появляется продукт.
    Вот эту последовательность химических
    операций и понимают под механизмом.
    Механизм – это понятие, заимствованное
    из химической кинетики. Оно отражает
    сложность процесса. То есть нет такого,
    что сразу тысяча атомов сместилась и
    встала в новое положение. Любая химическая
    реакция происходит на отдельных связях
    между атомами, и поэтому большие
    перемещения, большие изменения – это
    просто последовательность большого
    числа стадий, которую можно записать
    химически. Можно выразить и в физических
    терминах как изменение потенциальной
    энергии компонентов, можно записать в
    биологических терминах: одно вещество
    превращается в другое. В любом случае
    понятие механизма включает информацию
    о промежуточных соединениях.
    В ферментах нет ничего, что не было бы
    известно в элементарной химии, за
    исключением одного – организации
    процесса. Ферментативные реакции
    отличаются от обычных химических только
    тем, что ферментативный процесс – это
    хорошо организованная последовательность
    элементарных актов. Смещение протона
    на полтора ангстрема повышает реакционную
    способность в десять миллионов раз. Вот
    вы берете воду, у нее каталитическая
    константа для какой- то реакции равна
    единице. Берете гидроксильный ион, у
    него скорость на 7 порядков выше, то есть
    он ускоряет эту же реакцию в 107
    раз. Берете протон – это еще в 107
    раз быстрее. А что делает фермент? Он
    делает очень простую вещь: берет этот
    протон и вытягивает его на себя с помощью
    отрицательно заряженной карбоксильной
    группы. Все это происходит в плотной
    упаковке активного центра. Вода, инертное
    соединение, превращается в гидроксильную
    группу с высокой реакционной способностью.

    20 лет назад механизм действия был
    известен лишь для нескольких ферментов.
    Что, на ваш взгляд, изменилось с тех пор?

    – У меня такое ощущение, что сейчас
    основную информацию о механизме
    ферментативного катализа мировая наука
    уже получила. Идет добавление новых
    структур, но ничего принципиально нового
    не появляется.
    Нам
    понятно, как ферменты работают, где и
    какие у них должны быть реакционные
    группы, как они атакуют субстрат, как
    перемещаются электроны.
    Можно даже сказать, что ферменты – самые
    понятные катализаторы. Мы знаем о них
    намного больше, чем, например, о
    неорганических катализаторах.
    Не расскажете ли вы о том, насколько
    разнообразны или, наоборот, похожи
    ферменты?

    – В базах данных собрано 3709 фер ментов
    (по числу известных катали зируемых
    реакций), они разделены на шесть классов.
    Открытия новых практически прекратились.
    Однако типов активных центров намного
    меньше. Часто в реакциях субстратов из
    разных классов участвуют одни и те же
    группы. Например, из более чем трех тысяч
    известных ферментов почти 1100 – гидролазы.
    У них всего 5 типов активных центров. Их
    химическая природа различна. Какие-то
    зависят от ионов магния, какие-то нет.
    Каждая из этих гидролаз представлена
    тысячами последовательностей. А в
    главном все они похожи.
    Можно сказать, если природа на ходила
    хорошее решение, хорошую конфигурацию,
    она сохраняла ее. Самое удивительное,
    что группы, входящие в активный центр,
    у разных ферментов могут находиться в
    разных местах в цепочке аминокислот,
    но, когда эта цепочка складывается, они
    сближаются, и трехмерная структура
    активного центра у них получается
    одинаковая.
    Так что если найдена наиболее эффективная
    конфигурация, она используется в разных
    белках. Приведу такой характерный
    пример. Ферменты, гидролизующие ДНК
    (экзонуклеазы, эндонуклеазы), активируют
    воду с помощью комплекса ионов магния
    с карбокоильными группами и присоединяют
    ее к ДНК, которая при этом рвется. Что
    делает ДНК-полимераза? Она сшивает два
    основания, точнее, два сахара через
    фосфаты. Тот же самый активный центр,
    но активирует не воду, а гидроксильную
    группу сахара. И вместо того, чтобы пошел
    гидролиз, эта гидроксильная группа
    повышает реакционную способность и
    сшивает сахара через фосфат, и в таких
    реакциях образуется ДНК.
    Чем же тогда различаются ферменты?

    – У них разные участки связывания
    суботратов, и это понятно: в клетке много
    разных веществ и нужно добитьой
    комплементарности структур, чтобы
    каждый фермент мог выловить из раствора
    свой субстрат. Если взять тот же пример,
    эндонуклеазу и ДНК полимеразу, у них
    по-разному устроены центры сорбции, или
    связывания.
    У разных организмов ферменты,
    катализирующие одни и те же реакции,
    могут сильно различаться. Можно ли
    представить, как происходила эволюция
    фермнентов?
    – Вероятно, через мутации,
    делеции (удаления), вставки и прочие
    перестройки ДНК. Конфигурация активного
    центра сохранялась и использовалась в
    разных белках, при этом почти все
    аминокислоты, кроме нескольких, могли
    меняться.
    Гомология между двумя сходными по
    функции ферментами может быть очень
    большой, или ее может почти не быть.
    Степень гомологии, кстати, можно
    рассчитать с помощью специальных
    программ, а численно ее выражает функция
    Шеннона Н = -Рi log2 Рi,
    где Рi – вероятность нахождения
    данной аминокислоты в полипептидной
    цепи, а Н отражает степень гомологии.
    – Скажите, пожалуйста, сильно ли
    сказываются различия между фермента
    ми на скорости их работы? Приводила ли
    эволюция к большей скорости?

    – Разброс скоростей очень невелик: для
    большинства ферментов число оборотов,
    то есть число актов катализа в секунду,
    равно 100, для самых быстрых (каталазы,
    карбоангидразы, супероксиддисмутазы)
    – 104. Среди самых медленных ферментов
    – простагландинсинтаза (число оборотов
    – 1). Как правило, скорость лимитируется
    диффузией субстрата или переносом
    протона на воду – это фундаментальное
    физическое ограничение, которое
    невозможно преодолеть. А сам акт катализа
    происходит очень быстро.

    Зачем же тогда все остальное, что не
    входит в активный центр и участки
    связывания?

    – Во-первых, цепочка аминокислот должна
    иметь возможность изогнуться, чтобы
    реакционные группы сблизились, – для
    этого она должна быть достаточно длинной.
    Кроме того, некоторые части фермента
    нужны для регуляции: для связывания с
    другими белками, с кофакторами. Это
    очень тонкие вещи.
    Почему фермент не может быть слишком
    большим? Что ограничивает его размеры
    сверху?

    – Слишком большой белок будет легко
    денатурировать. Если какие-то петли
    высунутся из глобулы (а это то и дело
    происходит благодаря тепловому движению),
    его переварят специальные клеточные
    протеазы.
    Я понял из ваших слов, что сейчас
    более или менее ясно, как устроены и
    работают если не целые ферменты, то, по
    крайней мере, их активные центры. Обычно
    такие знания стараются использовать в
    практике. Пытался ли кто- нибудь повторить
    действие ферментов более простыми
    молекулами или их ансамблями?

    – Здесь наблюдается большой прогресс,
    а сама эта область называется биомиметика
    – имитирование биологических систем
    на молекулярном уровне. В катализе очень
    много сделано, придумано много моделей.
    Катализ един, и есть много общего между
    гомогенным катализом, катализом
    полимерами, ферментативным катализом,
    поэтому моделирование ферментов – это
    хороший метод. Но мне кажется, что
    биомиметические аналоги имеет смысл
    делать только для таких условий, когда
    ферменты не работают: при температуре
    выше 100o , в газовой фазе и так
    далее.

    Наверное, и в органических
    растворителях?

    – В органических растворителях ферменты
    давно работают. А вот при нормальных
    условиях реакция зачастую термодинамически
    невозможна. Например, крекинг нефти.
    Там связь при нормальной температуре
    не разорвется, это следует из термодинамики.
    Тогда нужно создавать катализаторы на
    тех же принципах, что и ферменты.
    По идее, логика создания биомиметических
    катализаторов должна повторять логику
    фермента. Если сравнить фермент со
    станком, то он должен закрепить детали,
    подвести к ним какой-то рабочий инструмент
    и что-то удалить или приделать.

    – Примерно так и делают, хотя не настолько
    прямолинейно. Организуют структуры,
    необходимые для того, чтобы субстрат
    связывался и ориентировался; подводят
    нуклеофильные и электрофильные группы…
    Как же можно их закрепить, расположить
    в пространстве, ориентировать?

    – Для этого есть целая область –
    супрамолекулярная химия, которая
    позволяет учесть межмолекулярные
    взаимодействия. Активные группы
    располагают на матрице, не обяза тельно
    полимерной. Это может быть и углеродный
    скелет. Вот это и есть биомиметика –
    моделирование химического катализатора
    на биологических принципах. Она хорошо
    работает тогда, когда не конкурирует с
    ферментами.
    Вы уже сказали, что модели работают
    тогда, когда ферменты неактивны. Наверное,
    их можно использовать и для превращения
    молекул, не существующих в природе?

    – Парадокс заключается в том, что
    ферменты перерабатывают любые вещества.
    Где вы видели зарин или заман в природе?
    Пока человек не создал эти вещества, их
    не было. А ферменты, которые расщепляют
    связь Р – F , есть. Сейчас возникли
    технологии для уничтожения химического
    оружия. Микробные ферменты могут
    разрушить любую связь и таким образом
    преобразовать любое вещество.
    Даже диоксины?
    – Даже диоксины.
    Выходит, ферменты могут разрушить
    любое вещество. Однако ломать – не
    строить. Можно ли создавать нужные
    вещества с помощью ферментов?

    – Может быть, не любые, но, во вся ком
    случае, ферменты активно используют
    для тонкого химического синтеза, то
    есть для синтеза сложных органических
    молекул.
    Возьмем производство
    пенициллина. Сначала с помощью ферментов
    гидролизуют бензилпенициллин и получают
    6-аминопенициллановую кислоту.
    Неферментативный, кислотный катализ
    для этого не годится – разрушится совсем
    другая связь. Потом с помощью ферментов
    получают химические модификации,
    например вместо бензильной группы
    вставляют какую-нибудь фенилуксусную
    или что-нибудь еще. С помощью ферментов
    получается совсем другое вещество, то
    есть они проводят синтез. Ферменты,
    которые проводят такие реакции, сначала
    находят в природе, а затем их усиливают,
    улучшают методами отбора, генетической
    модификации. Фармацевтическая
    промышленность сейчас очень активно
    использует ферменты для тонкого
    химического синтеза.
    Скажите, пожалуйста, а быстро ли
    развивается промышленность, использующая
    ферменты?

    – Прирост производства выделенных,
    очищенных ферментов для технических
    целей в мире составляет 15% в год, а
    химических катализаторов – 3% в год.
    Расчеты показывают, что в 2010 году их
    производство сравняется. Это только в
    промышленности, однако у ферментов
    область применения гораздо шире. Это и
    медицина, и сельское хозяйство, и защита
    окружающей среды (аналитические
    измерения, или мониторинг; разрушение
    загрязнений, или биоремедиация). Это
    пищевая промышленность, производство
    лекарств, средств защиты растений,
    химических реагентов.
    Приведу примеры.
    Сейчас стиральный порошок без ферментов
    – это что-то устаревшее. В лучшие порошки
    обязательно добавляют протеазы, липазы
    и так далее.
    Или еще: вся Америка
    ест сахар, ферментативно полученный из
    кукурузного крахмала.
    Кроме того, есть области, где ферменты
    ничем нельзя заменить. Например, анализ.
    Сейчас сотни ферментов используют в
    аналитических целях, часто они наиболее
    пригодны.
    Вот еще классический пример – разделение
    правых и левых оптических изомеров,
    например D- и L-аминокислот. В химических
    реакциях получаются их смеси, а нужен
    обычно только один изомер. Берут ферменты,
    которые или удаляют один изомер из
    смеси, или, наоборот, производят только
    его.


    Применяют ли ферменты для производcтва
    биоcенcоров?

    – Да, конечно. Например, для определения
    глюкозы в крови. Сенсор построен на
    основе глюкозооксидазы. Он очень нужен
    больным диабетом, ведь не могут же они
    каждые два часа ходить в клинику, чтобы
    сделать анализ. Есть портативные приборы,
    которые сразу выдают концентрацию.
    А как изучают новые ферменты?
    – Здесь уже есть некие стандарты.
    Во-первых, методы выделения. Сейчас даже
    студент может выделить почти любой
    белок; для этого достаточно пропустить
    раствор с ним через три-четыре колонки.
    Кроме того, три четверти выделяемых
    белков получают генно-инженерными
    методами. Есть способ извлечь из
    клеточного экстракта какой угодно
    белок. В ген этого белка вставляют
    определенную последовательность
    нуклеотидов, и в белке появляется
    известный фрагмент. Затем экстракт
    пропускают через колонку, где сорбент
    специфически связывается с этим
    фрагментом. Таким образом чистый белок
    получают всего в одну стадию. В общем,
    методы выделения стали стандартными.
    Чтобы понять, как работает фермент,
    нужно знать его структуру и кинетику.
    И то и другое тоже узнают традиционными
    методами, и очень быстро. Структура –
    это в первую очередь сиквенс,
    последовательность аминокислот. Она
    содержит огромную информацию. Трехмерную
    структуру дает рентгеноструктурный
    анализ, полностью автоматизированный.
    После того как вы приготовили кристалл,
    вам нужно поехать в Германию, и там вам
    за две-три недели все сделают. Чтобы
    получить кристалл, нужно наработать
    около 5 миллиграмм белка, а генно-инженерные
    методы дают десятки грамм в литре.
    Кинетические исследования позволяют
    выделить и детально проанализировать
    все стадии каталитического акта.
    – Я слышал, есть очень мощный метод
    –ядерно-магнитный резонанс. Используют
    ли его для исследования белков?

    -Обязательно. Если белки маленькие, все
    стремятся делать ЯМР. Этот метод позволяет
    в динамике посмотреть, как изменяется
    конформация белка, то есть как изгибаются
    и перемещаются цепи. При этом можно
    варьировать внешние условия в растворе,
    можно свернуть белок или развернуть
    его. Это уже стало такой банальностью…
    Студенты применяют их, даже не за-
    думываясь, как вы об электронных переходах
    в калькуляторе. С помощью компьютера в
    геноме ищут гены (а значит, и белки),
    гомологичные известным генам, ищут
    гомологии между известными белками,
    пытаются определить трехмерную структуру
    белка по его последовательности
    аминокислот. Все эти задачи решает новая
    крупная область биоинформатика. Есть
    еще одна проблема, за которую кто-то
    охотно берется, а кто-то сразу от нее
    отмахивается, это проблема происхождения
    ферментов и жизни вообще. Я боюсь, что
    это не экспериментальная задача и не
    теоретическая. Теория показывает, что,
    по статистике, при нормальном развитии
    за три миллиарда лет эти структуры
    перебором получиться не могут. Возможно,
    произошла более глубокая эволюция.
    Может быть, что-то было занесено на Землю
    из Космоса, либо случился некий акт,
    который не определяется статистикой,
    выходит за рамки вероятности. А раз так,
    значит, либо кто-то придумал, либо
    случилось нечто, чего обычными
    статистическими расчетами ни подтвердить,
    ни опровергнуть нельзя.
    Мы исходим из того, что жизнь уже есть.
    Ее можно модифицировать, как мы пытаемся,
    но создать четыре основания ДНК, двадцать
    аминокислот, все подогнать… Тут что-то
    нечисто.
    На мой взгляд, бессмысленно
    заниматься этой проблемой, потому что
    ее нельзя ни доказать, ни опровергнуть
    – это символ веры.

  11. Yozshujas Ответить

    Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), т.е. состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).
    Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.
    Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), т.е. являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).
    Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.
    Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).
    Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.
    Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и др.), по локализации в органах и тканях.
    Особую группу ферментов составляют т.н. мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.
    Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).
    Механизм действия ферментов
    Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:
    1. поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности;
    2. деформации связей, вовлекаемых в реакцию;
    3. сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата (S).
    Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера, т.е. субстрат активизируется.
    В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
    1 – присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса;
    2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата;
    3 – химическая реакция;
    4 – отделение продуктов реакции от фермента.
    Это можно записать в виде схемы:
    1 2 3 4
    E + S ES ES* EP E + P
    где: Е – фермент, S – субстрат, S* – активизированный субстрат, Р – продукт реакции.
    На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям.
    Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента.
    Условия образования фермент-субстратного комплекса:
    1 – структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. По выражению Фишера они должны подходить друг к другу, «как ключ к замку». Это подобие обеспечивается на уровне третичной структуры фермента, т.е. пространственного расположения функциональных групп активного центра.
    2 Электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата, которое обусловлено взаимодействием противоположно заряженных групп.
    3 Гибкость третичной структуры фермента – «индуцированное соответствие». Согласно теории вынужденного или индуцированного соответствия каталитически активная конфигурация молекулы фермента может возникать лишь в момент присоединения субстрата в результате его деформирующего воздействия по принципу «рука-перчатка».
    Механизм действия однокомпонентных и двухкомпонентных ферментов аналогичен.
    В образовании фермент-субстратного комплекса у сложных ферментов принимают участие и апофермент и кофермент. При этом субстратный центр располагается обычно на апоферменте, а кофермент принимает участие непосредственно в акте химического превращения субстрата. На последнем этапе реакции апофермент и кофермент выделяются в неизменном виде.
    На 2 и 3 этапе превращение молекулы субстрата связано с разрывом и замыканием ковалентных связей.
    После осуществления химических реакций фермент переходит в исходное состояние и происходит отделение продуктов реакции.

    Специфичность
    Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.
    Специфичность бывает трех видов:
    1. – относительная или групповая специфичность – фермент действует на определенный вид химической связи (например, фермент пепсин расщепляет пептидную связь);
    2. – абсолютная специфичность – фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент уреаза расщепляет амидную связь только в мочевине);
    3. – стехиометрическая специфичность – фермент действует только на один из стереоизомеров (например, фермент глюкозидаза сбраживает только D-глюкозу, но не действует на L-глюкозу).
    Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ.

  12. VideoAnswer Ответить

Добавить комментарий для Kirirad Отменить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *