Как происходит синтез белка и где он происходит?

12 ответов на вопрос “Как происходит синтез белка и где он происходит?”

  1. Thunderdefender Ответить

    Раздел ЕГЭ: 2.6. Генетическая информация в клетке. Гены, генетический код и его свойства. Матричный характер реакций биосинтеза. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот
    К реакциям матричного синтеза относят репликацию ДНК, синтез и-РНК на ДНК (транскрипцию) и синтез белка на и-РНК (трансляцию), а также синтез РНК или ДНК на РНК вирусов.
    Биосинтез белка — это один из видов пластического обмена, в ходе которого наследственная информация, закодированная в генах ДНК, реализуется в определенную последовательность аминокислот в белковых молекулах. В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: транскрипцию и трансляцию.

    Репликация ДНК

    Структура молекулы ДНК, установленная Дж. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 г., отвечала тем требованиям, которые предъявлялись к молекуле-хранительнице и передатчику наследственной информации. Молекула ДНК состоит из двух комплементарных цепей. Эти цепи удерживаются слабыми водородными связями, способными разрываться под действием ферментов. Процесс удвоения ДНК происходит полуконсервативным способом: молекула ДНК расплетается, и на каждой из цепей синтезируется новая цепь по принципу комплементарности. Процесс самовоспроизведения молекулы ДНК, обеспечивающий точное копирование наследственной информации и передачу ее из поколения в поколение, называется репликацией.
    Передача информации и синтез белка идут по матричному принципу, сравнимому с работой печатного станка в типографии. Информация от ДНК многократно копируется. Если при копировании произойдут ошибки, то они повторятся во всех последующих копиях. Правда, некоторые ошибки при копировании информации молекулой ДНК могут исправляться. Этот процесс устранения ошибок называется репарацией. Первой из реакций в процессе передачи информации является репликация молекулы ДНК и синтез новых цепей ДНК.
    Репликация — это процесс самоудвоения молекулы ДНК, осуществляемый под контролем ферментов. На каждой из цепей ДНК, образовавшихся после разрыва водородных связей, при участии фермента ДНК-полимеразы синтезируется дочерняя цепь ДНК. Материалом для синтеза служат свободные нуклеотиды, имеющиеся в цитоплазме клеток.
    Биологический смысл репликации заключается в точной передаче наследственной информации от материнской молекулы к дочерним, что в норме и происходит при делении соматических клеток.

    Биосинтез белка и нуклеиновых кислот

    В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: транскрипцию и трансляцию.

    Транскрипция — это биосинтез молекул иРНК на соответствующих участках ДНК. Транскрипция происходит только на одной цепи ДНК, которая называется кодирующей, в отличие от другой — некодирующей, или кодогенной. Обеспечивает процесс переписывания специальный фермент РНК-полимераза, который подбирает нуклеотиды РНК по принципу комплементарности.
    Синтезированные в процессе транскрипции в ядре молекулы иРНК покидают его через ядерные поры, а митохондриальные и пластидные иРНК остаются внутри органоидов. После транскрипции происходит процесс активации аминокислот, в коде которой аминокислота присоединяется к соответствующей свободной тРНК.
    Трансляция — это биосинтез полипептидной цепи на молекуле иРНК, при котором происходит перевод генетической информации в последовательность аминокислот полипептидной цепи.
    Второй этап синтеза белка чаще всего происходит в цитоплазме, например на шероховатой ЭПС. Для его протекания необходимы наличие рибосом, активация тРНК, в ходе которой они присоединяют соответствующие аминокислоты, присутствие ионов Mg2+, а также оптимальные условия среды (температура, рН, давление и т. д.).
    Для начала транскрипции (инициации) к молекуле иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, а затем по принципу комплементарности к первому кодону АУГ подбирается тРНК, несущая аминокислоту метионин. Лишь после этого присоединяется большая субъединица рибосомы. В пределах собранной рибосомы оказываются два кодона иРНК, первый из которых уже занят. К соседнему с ним кодону присоединяется вторая тРНК, также несущая аминокислоту, после чего между остатками аминокислот с помощью ферментов образуется пептидная связь.
    Когда рибосома передвигается на один кодон иРНК, первая из тРНК, освободившаяся от аминокислоты, возвращается в цитоплазму за следующей аминокислотой, а фрагмент будущей полипептидной цепи как бы повисает на оставшейся тРНК. К новому кодону, оказавшемуся в пределах рибосомы, присоединяется следующая тРНК, процесс повторяется, и шаг за шагом полипептидная цепь удлиняется, то есть происходит ее элонгация.
    Окончание синтеза белка (терминация) происходит, как только в молекуле иРНК встретится специфическая последовательность нуклеотидов, которая не кодирует аминокислоту (стоп-кодон). После этого рибосома, иРНК и полипептидная цепь разделяются, а вновь синтезированный белок приобретает соответствующую структуру и транспортируется в ту часть клетки, где он будет выполнять свои функции.
    Трансляция является весьма энергоемким процессом, поскольку на присоединение одной аминокислоты к тРНК расходуется энергия одной молекулы АТФ, еще несколько используются для продвижения рибосомы по молекуле иРНК.
    Репликация ДНК и синтез белка в клетке протекают по принципу матричного синтеза, поскольку новые молекулы нуклеиновых кислот и белков синтезируются в соответствии с программой, заложенной в структуре ранее существовавших молекул тех же нуклеиновых кислот (ДНК или РНК).

    Это конспект для 10-11 классов по теме «Биосинтез белка. Репликация ДНК».
    Читайте также другие конспекты, относящиеся к разделу ЕГЭ 2.6:
    Генетическая информация в клетке. Гены, генетический код и его свойства.
    Вернуться в Кодификатор ЕГЭ.

  2. Morn Ответить


    Содержание:
    Процесс синтеза белка
    Синтез белка из аминокислот
    Синтез белков и инсулин
    Новый метод синтеза белка
    В чем состоят трудности синтеза белков
    Синтез белка ДНК, видео
    В каждой области науки есть своя «синяя птица»; кибернетики мечтают о «думающих» машинах, физики — об управляемых термоядерных реакциях, химики — о синтезе «живого вещества» — белка. Синтез белка долгие годы был темой фантастических романов, символом грядущего могущества химии. Это объясняется и той огромной ролью, какая принадлежит белку в мире живого, и теми трудностями, которые неизбежно вставали перед каждым смельчаком, отважившимся «сложить» из отдельных аминокислот замысловатую мозаику белка. И даже еще не самого белка, а только пептидов.
    Разница между белками и пептидами не только терминологическая, хотя молекулярные цепи и тех и других состоят из аминокислотных остатков. На каком-то этапе количество переходит в качество: пептидная цепь — первичная структура — обретает способность сворачиваться в спирали и клубки, образуя вторичную и третичную структуры, характерные уже для живой материи. И тогда пептид становится белком. Четкой границы здесь не существует — на полимерной цепи нельзя поставить демаркационный знак: досель — пептид, отсель — белок. Но известно, например, что адранокортикотропный гормон, состоящий из 39 остатков аминокислот,— это полипептид, а гормон инсулин, состоящий из 51 остатка в виде двух цепей,— это уже белок. Простейший, но все же белок.
    Способ соединения аминокислот в пептиды был открыт в начале прошлого века немецким химиком Эмилем Фишером. Но еще долго после этого химики не могли всерьез помышлять не только о синтезе белка или 39-членных пептидов, но даже значительно более коротких цепей.

    Процесс синтеза белка

    Для того, чтобы соединить между собой две аминокислоты, надо преодолеть немало трудностей. Каждая аминокислота, подобно двуликому Янусу, имеет два химических лица: карбоксильную кислотную группу на одном конце и аминную основную группу — на другом. Если от карбоксила одной аминокислоты отнять группу ОН, а от аминной группы другой — атом водорода, то образовавшиеся при этом два аминокислотных остатка могут соединиться друг с другом пептидной связью, и в результате возникнет простейший из пептидов — дипептид. И отщепится молекула воды. Повторяя эту операцию, можно наращивать длину пептида.
    Однако эта, казалось бы, на первый взгляд несложная операция практически трудноосуществима: аминокислоты очень неохотно соединяются друг с другом. Приходится их активировать, химически, и «подогревать» один из концов цепи (чаще всего карбоксильный), и вести реакцию, строго соблюдая необходимые условия. Но это еще не все: вторая сложность состоит в том, что соединяться друг с другом могут не только остатки разных аминокислот, но и две молекулы одной кислоты. При этом строение синтезируемого пептида будет уже отличаться от желаемого. Больше того, каждая аминокислота может иметь не две, а несколько «ахиллесовых пят» — боковых химически активных групп, способных присоединять аминокислотные остатки.
    Чтобы не дать реакции свернуть с заданного пути, необходимо закамуфлировать эти ложные мишени — «запечатать» на время осуществляемой реакции все реакционноспособные группы аминокислоты, кроме одной, присоединив к ним так называемые защитные группировки. Если этого не сделать, то цель будет расти не только с обоих концов, но и вбок, и аминокислоты уже не удастся соединить в заданной последовательности. А ведь именно в этом и заключается смысл всякого направленного синтеза.
    Но, избавляясь таким образом от одной неприятности, химики столкнулись с другой: защитные группировки после окончания синтеза нужно удалить. Во времена Фишера в качестве «защиты» применялись группировки, которые отщеплялись гидролизом. Однако реакция гидролиза обычно оказывалась слишком сильным «потрясением» для полученного пептида: с трудом построенная его «конструкция» разваливалась как только с нее снимали «строительные леса» — защитные группировки. Лишь в 1932 году ученик Фишера М. Бергманн нашел выход из этого положения: он предложил защищать аминогруппу аминокислоты карбобензоксигруппой, которую можно было удалить без повреждения пептидной цепи.

    Синтез белка из аминокислот

    В течение последующих лет был предложен ряд так называемых мягких методов «сшивки» аминокислот друг с другом. Однако все они фактически были лишь вариациями на тему метода Фишера. Вариациями, в которых иногда даже трудно было уловить исходную мелодию. Но сам принцип оставался все тем же. И все теми же оставались трудности, связанные с защитой уязвимых групп. За преодоление этих трудностей приходилось расплачиваться увеличением числа стадий реакции: один элементарный акт — соединение двух аминокислот — распадался на четыре этапа. А каждая лишняя стадия — это неизбежные потери.
    Если даже предположить, что каждая стадия идет с полезным выходом в 80% (а это хороший выход), то через четыре этапа эти 80% «растают» до 40%. И это при синтезе только дипептида! А если аминокислот будет 8? А если 51, как в инсулине? Прибавьте к этому сложности, связанные с существованием двух оптических «зеркальных» форм молекул аминокислот, из которых в реакции нужна только одна, приплюсуйте проблемы отделения образующихся пептидов от побочных продуктов, особенно в тех случаях, когда они одинаково растворимы. Что же получится в сумме: Дорога в никуда?
    И все же эти трудности не останавливали химиков. Погоня за «синей птицей» продолжалась. В 1954 году были синтезированы первые биологически активные гормоны-полипептиды — вазопрессин и окситоцин. В них было по восемь аминокислот. В 1963 году был синтезирован 39-членный полипептид АКТГ — адренокортикотропный гормон. Наконец, химики США, Германии и Китая синтезировали первый белок — гормон инсулин.
    Как же так, скажет читатель, трудная дорога, оказывается, привела не в никуда и не куда-нибудь, а к осуществлению мечты многих поколений химиков! Это же эпохальное событие! Верно, это — эпохальное событие. Но давайте оценим его трезво, отрешившись от сенсационности, восклицательных знаков и чрезмерных эмоций.
    Никто не спорит: синтез инсулина — огромная победа химиков. Это колоссальный, титанический труд, достойный всякого восхищения. Но вместе с тем эго, по существу, и потолок старой химии полипептидов. Это победа на грани поражения.

    Синтез белков и инсулин

    В инсулине 51 аминокислота. Чтобы соединить их в нужной последовательности, химикам потребовалось провести 223 реакции. Когда спустя три года после начала первой из них была закончена последняя, выход продукта составлял меньше одной сотой процента. Три года, 223 стадии, сотая доля процента — согласитесь, победа носит чисто символический характер. Говорить о практическом применении этого метода очень трудно: слишком велики связанные с его реализацией расходы. А ведь в конечном счете речь идет о синтезе не драгоценных реликвий славы органической химии, а о выпуске жизненно важного лекарственного препарата, который необходим тысячам людей во всем мире. Так классический метод синтеза полипептидов исчерпал себя на первом же, самом простом белке. Значит, «синяя птица» вновь ускользнула из рук химиков?

    Новый метод синтеза белка

    Примерно за полтора года до того, как мир узнал о синтезе инсулина, в печати промелькнуло еще одно сообщение, которое вначале не привлекло особого внимания: американский ученый Р. Мэрифилд предложил новый метод синтеза пептидов. Поскольку сам автор поначалу не дал методу должной оценки, и в нем было много недоработок, выглядел он в первом приближении даже хуже существовавших. Однако уже в начале 1964 года, когда Мэрифилду удалось с помощью своего метода осуществить полный синтез 9-членного гормона с полезным выходом в 70%, ученые изумились: 70% после всех этапов — это 9% полезного выхода на каждой стадии синтеза.
    Основная идея нового метода заключается в том, что растущие цепочки пептидов, которые раньше были брошены на произвол хаотического движения в растворе, теперь привязывались одним концом к твердому носителю — их как бы заставляли стать на якорь в растворе. Мэрифилд брал твердую смолу и к ее активным группам «привязывал» за карбонильный конец первую из собираемых в пептид аминокислоту. Реакции шли внутри отдельных частичек смолы. В «лабиринтах» ее молекул сначала появлялись первые короткие ростки будущего пептида. Затем в сосуд вводили вторую аминокислоту, ее молекулы сшивались своими карбонильными концами со свободными аминными концами «привязанной» аминокислоты, и в частицах вырастал еще один «этаж» будущего «здания» пептида. Так, этап за этапом, постепенно наращивался весь пептидный полимер.
    Новый метод имел несомненные преимущества: прежде всего в нем была решена проблема отделения ненужных продуктов после присоединения каждой очередной аминокислоты — эти продукты легко смывались, а пептид оставался пришитым к гранулам смолы. Одновременно исключалась проблема растворимости растущих пептидов — один из главных бичей старого метода; раньше они нередко выпадали в осадок, практически переставая участвовать в процессе роста. Пептиды, «снимаемые» после окончания синтеза с твердой подложки, получались почти все одинакового размера и строения, во всяком случае, разброс в структуре был меньше, чем при классическом методе. И соответственно больше полезный выход. Благодаря этому методу синтез пептидов — кропотливый, трудоемкий синтез — легко поддается автоматизации.
    Мэрифилд соорудил несложный автомат, который сам по заданной программе проделывал все положенные операции — подачу реагентов, смешивание, слив, промывку, отмер дозы, добавление новой порции и так далее. Если по старому методу на присоединение одной аминокислоты приходилось травить 2—3 дня, то Мэрифилд на своем автомате соединял за день 5 аминокислот. Разница — в 15 раз.

    В чем состоят трудности синтеза белков

    Метод Мэрифилда, названный твердофазным, или гетерогенным, сразу же был принят на вооружение химиками всего мира. Однако уже через короткое время стало ясно: новый метод вместе с крупными достоинствами имеет и ряд серьезных недостатков.
    По мере роста пептидных цепей может случиться так, что в какой-то из них окажется пропущенным, скажем, третий «этаж» — третья по счету аминокислота: ее молекула не дойдет до места соединения, застряв где-нибудь по дороге в структурных «дебрях» твердого полимера. И тогда, даже если все остальные аминокислоты, начиная с четвертой, выстроятся в должном порядке, это уже не спасет положения. Полученный полипептид по своему составу, а следовательно, и по своим свойствам не будет иметь ничего общего с получаемым веществом. Произойдет то же самое, что и при наборе телефонного номера; стоит пропустить одну цифру — и нам уже не поможет тот факт, что все остальные мы набрали правильно. Отделить же такие ложные цепи от «настоящих» практически невозможно, и препарат оказывается засоренным примесями. Кроме того, оказывается, что синтез нельзя вести на какой угодно смоле — ее нужно тщательно подбирать, так как свойства растущего пептида зависят в какой-то мере от свойств смолы. Поэтому ко всем этапам синтеза белка необходимо подходить максимально тщательно.

    Синтез белка ДНК, видео

    И под конец, предлагаем вашему вниманию образовательное видео о том, как происходит синтез белка в молекулах ДНК.
    Автор: В. Азеринков.

  3. popfan Ответить

    Синтез белка происходит в цитоплазме и осуществляется с помощью специализированных органоидов — рибосом. Молекула иРНК соединяется с рибосомой тем концом, с которого должен начаться синтез белка. Аминокислоты, необходимые для синтеза белковой цепи, доставляются молекулами транспорт¬ных РНК (тРНК). Каждая тРНК может переносить только одну из 20 аминокислот (например, только цистеин). Какую конкретно аминокислоту переносит тРНК, определяет триплет нуклеотидов, расположенный на верхушке центральной петли тРНК, — антикодон. Если антикодон окажется комплементарен триплету нуклеотидов иРНК, находящемуся в данный момент в контакте с рибосомой, произойдет временное связывание тРНК с иРНК, и аминокислота будет включена в белковую цепь.
    На следующем этапе освободившаяся тРНК уйдет в цитоплазму, а рибосома сделает «шаг» и сдвинется к следующему триплету иРНК. Затем к этому триплету подойдет тРНК с соответствующим антикодоном и доставит очередную аминокислоту, которая будет присоединена к растущему белку.
    Таким образом, включение аминокислот в белковую цепь происходит строго в соответствии с последовательностью расположения триплетов цепи иРНК.
    Всю последовательность процессов, происходящих при синтезе белковых молекул, можно объединить в три этапа:
    I Транскрипция – (лат. transcriptio -переписывание)- это переписывание информации по принципу комплементарности с ДНК на и-РНК.
    II Процессинг – (лат. processing – обработка) – это созревание и-РНК.
    В результате процессинга образуется короткая зрелая и-РНК или еще ее называют матричная (м-РНК). Эти два этапа идут в ядре. Через ядерные поры зрелая короткая и-РНК выходит в цитоплазму.
    III Трансляция – (лат. translatio – перевод) – это синтез на рибосомах полипептидных цепей. На и-РНК может объединиться несколько рибосом и такая структура называется полирибосома или полисома. Аминокислоты, из которых синтезируются белки, доставляются к рибосомам с помощью т-РНК. К основанию т-РНК присоединяется аминокислота, которая кодируется антикодоном.
    Специфичность белка определяется порядком, количеством и разнообразием аминокислот, входящих в его состав.

  4. PAPANARO Ответить

    Также существуют рибосомальные РНК, которые входят в состав самой рибосомы и выполняют синтез белка в клетке. Получается, что рибосомы являются немембранными структурами, они не имеют оболочек, как, например, ядро или эндоплазматическая сеть, а состоят просто из белков и рибосомальных РНК. Что же происходит, когда последовательность из нуклеотидов, то есть информационная РНК, попадает к рибосомам?

    Транспортная РНК, которая находится в цитоплазме, подтягивает к себе аминокислоты. Откуда же взялись аминокислоты в клетке? А образуются они вследствие расщепления белков, которые поступают внутрь с пищей. Эти соединения переносятся током крови к клеткам, где происходит продуцирование необходимых для организма белков.

    Конечный этап синтеза белков в клетках

    Аминокислоты плавают в цитоплазме так же, как и транспортные РНК, и когда происходит непосредственно сборка полипептидной цепи, эти транспортные РНК начинают с ними соединяться. Однако не во всякой последовательности и далеко не любая транспортная РНК может соединиться со всеми видами аминокислот. Существует определенный участок, к которому присоединяется необходимая аминокислота. Второй же участок транспортной РНК называется антикодоном. Этот элемент состоит из трех нуклеотидов, которые комплементарны последовательности нуклеотидов в информационной РНК. Для одной аминокислоты необходимо три нуклеотида. Например, какой-либо условный белок состоит для упрощения из всего лишь двух аминокислот. Очевидно, что в основном белки имеют очень длинную структуру, состоят из многих аминокислот. Цепь А – Г – У называется триплетом, или кодоном, к нему будет присоединяться транспортная РНК в виде клевера, на конце которого будет находиться определенная аминокислота. К следующему триплету Ц – У – А будет присоединяться еще одна тРНК, которая будет содержать совершенно другую аминокислоту, комплементарную данной последовательности. В таком порядке будет происходить дальнейшая сборка полипептидной цепочки.

    Биологическое значение синтеза

    Между двумя аминокислотами, находящимися на концах “клеверов” каждого триплета, образуется пептидная связь. На этом этапе транспортная РНК уходит в цитоплазму. К триплетам присоединяется затем следующая транспортная РНК с другой аминокислотой, которая образует с предыдущими двумя полипептидную цепь. Этот процесс повторяется до момента, когда набирается необходимая последовательность аминокислот. Таким образом происходит синтез белка в клетке, и образуются ферменты, гормоны, кровяные вещества и т. д. Не во всякой клетке образуется любой белок. Каждая клетка может образовать определенный белок. Например, в эритроцитах будет образовываться гемоглобин, а клетками поджелудочной железы будут синтезироваться гормоны и разнообразные ферменты, расщепляющие пищу, которая попадает в организм.
    В мышцах же будет образовываться белок актин и миозин. Как видно, процесс синтеза белка в клетках многоэтапен и сложен, что говорит о его значимости и необходимости для всего живого.

  5. Gamer_Pro_Chanel Ответить

    Так как в молекуле ДНК содержатся сотни генов, то в ее состав обязательно входят триплеты, являющиеся «знаками препинания» и обозначающие начало и конец того или иного гена.
    Очень важное свойство генетического кода — специфичность, иными словами, один триплет всегда обозначает только одну-единственную аминокислоту. Генетический код универсален для всех живых организмов, от бактерий до человека.
    Носителем всей генетической информации является ДНК, расположенная в ядре клетки. Сам синтез белка происходит в цитоплазме клетки, на рибосомах. Из ядра в цитоплазму информация о структуре белка поступает в виде информационной РНК (и-РНК). Для того чтобы синтезировать и-РНК, участок ДНК «разматывается», деспирализуется, а затем по принципу комплементарности на одной из цепочек ДНК с помощью ферментов синтезируются молекулы РНК (рис. 1.13).Это происходит следующим образом: против, например, гуанина молекулы ДНК становится цитозин молекулы РНК, против аденина молекулы ДНК — урацил РНК, против тимина ДНК — аденин РНК и против цитозина ДНК — гуанин РНК. Так же формируется цепочка и-РНК, представляющая собой точную копию второй цепи ДНК (только тимин заменен на урацил). Таким образом, информация о последовательности нуклеотидов какого-либо гена ДНК «переписывается» в последовательность нуклеотидов и-РНК. Этот процесс получил название транскрипции. У прокариот синтезированные молекулы и-РНК сразу же могут взаимодействовать с рибосомами, и начинается синтез белка. У эукариот и-РНК взаимодействует в ядре со специальными белками и переносится через ядерную оболочку в цитоплазму.
    Рис. 1.13.Схема образования информационной РНК по матрице ДНК (транскрипция)

    В цитоплазме обязательно должен быть набор аминокислот, необходимых для синтеза белка. Эти аминокислоты образуются в результате расщепления пищевых белков. Кроме того, та или иная аминокислота может попасть к месту непосредственного синтеза белка, т. е. в рибосому, только прикрепившись к специальной транспортной РНК (т?РНК).
    Для переноса каждого вида аминокислот в рибосомы нужен отдельный вид т?РНК. Так как в состав белков входит около 20 аминокислот, существует столько же видов т?РНК. Строение всех т?РНК сходно (рис. 1.14). Их молекулы образуют своеобразные структуры, напоминающие по форме лист клевера. Виды т?РНК обязательно различаются по триплету нуклеотидов, расположенному на «верхушке». Этот триплет, получивший название антикодон, по генетическому коду соответствует той аминокислоте, которую предстоит переносить этой т?РНК. К «черешку листа» специальный фермент прикрепляет обязательно ту аминокислоту, которая кодируется триплетом, комплементарным антикодону.

    Рис. 1.14.Схема строения одной из молекул транспортной РНК: I, II, III, IV — участки комплементарного соединения; V — антикодон; VI — участок соединения с аминокислотой
    В цитоплазме происходит последний этап синтеза белка — трансляция. На тот конец и-РНК, с которого нужно начать синтез белка, нанизывается рибосома (рис. 1.15). Рибосома перемещается по молекуле и-РНК прерывисто, «скачками», задерживаясь на каждом триплете приблизительно 0,2 с. За это мгновение одна т?РНК из многих способна «опознать» своим антикодоном триплет, на котором находится рибосома. И если антикодон комплементарен этому триплету и-РНК, аминокислота отсоединяется от «черешка листа» и присоединяется пептидной связью к растущей белковой цепочке. В этот момент рибосома сдвигается по и-РНК на следующий триплет, кодирующий очередную аминокислоту синтезируемого белка, а очередная т?РНК «подносит» необходимую аминокислоту, наращивающую цепочку белка. Эта операция повторяется столько раз, сколько аминокислот должен содержать «строящийся» белок. Когда в рибосоме оказывается один из триплетов, являющийся «стоп-сигналом» между генами, то ни одна и-РНК к такому триплету присоединиться не может, так как антикодонов к ним у т?РНК не бывает. В этот момент синтез белка заканчивается. Все описываемые реакции происходят за очень короткие промежутки времени. Подсчитано, что на синтез довольно крупной молекулы белка уходит всего около двух минут.

    Рис. 1.15. Схема синтеза белка в рибосоме (трансляция)
    Клетке необходима не одна, а много молекул каждого белка. Поэтому как только рибосома, первой начавшая синтез белка на и-РНК, продвинется вперед, за ней на ту же и-РНК нанизывается вторая рибосома, синтезирующая тот же белок. Затем на и-РНК последовательно нанизываются третья, четвертая рибосомы и т. д. Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной и-РНК, называются полисомами. Когда синтез белка окончен, рибосома может найти другую и-РНК и начать синтезировать тот белок, структура которого закодирована в новой и-РНК.
    Таким образом, трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов молекулы и-РНК в последовательность аминокислот синтезируемого белка.
    Подсчитано, что все белки организма млекопитающего могут быть закодированы всего 2% ДНК, содержащимися в его клетках. Для чего же нужны остальные 98% ДНК? Оказывается, каждый ген устроен гораздо сложнее, чем считали раньше, и содержит не только тот участок, в котором закодирована структура какого-либо белка, но и специальные участки, способные «включать» или «выключать» работу каждого гена. Вот почему все клетки, например, человеческого организма, имеющие одинаковый набор хромосом, способны синтезировать различные белки: в одних клетках синтез белков идет с помощью одних генов, а в других — задействованы совсем иные гены. Итак, в каждой клетке реализуется только часть генетической информации, содержащейся в ее генах.
    Синтез белка требует участия большого числа ферментов. И для каждой отдельной реакции белкового синтеза требуются специализированные ферменты.

  6. The Plat Ответить


    Рис. 7.5. Строение молекулы Т-РНК
    Различают три этапа в биосинтезе белка: инициацию, элонгацию и терминацию.
    В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три – в пептидильном и три – в аминоацильном участках.
    Инициация. Синтез белка начинается с того момента, когда к 5′-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК.
    За счет АТФ происходит передвижение инициаторного комплекса (малая субъединица рибосомы, тРНК с метионином) по НТО до метионинового кодона АУГ. Этот процесс называется сканированием.
    Элонгация. Как только в Р-участок сканирующего комплекса попадает кодон АУГ, происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. В А-участок ФЦР поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке.
    Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.
    На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты.
    Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5–6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут.
    Терминация. Когда в А-участок попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения, полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы.

    Рис. 7.6. Процесс трансляции (шаг 1)

    Рис. 7.7. Процесс трансляции (шаг 2)

    Рис. 7.8. Процесс трансляции (шаг 3)

    Рис. 7.9. Процесс трансляции (шаг 4)

    Рис. 7.10. Биосинтез белка (общая схема)
    Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией (рис. 10).
    В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент.

  7. Adolace Ответить

    Зачем нам белки
    Все мы знаем, как важны для живого организма белки, ведь именно из них построены ткани нашего тела. Подавляющая часть биохимических реакций в нем катализируется именно белками (ферментами). Эти сложные вещества входят в состав клеточных мембран (транспортные) и обеспечивают защиту всего организма от чужеродных агентов (иммуноглобулины).

    С помощью них мы перевариваем пищу (пищеварительные ферменты) и двигаемся (белки мышечной ткани), они работают в кровеносной системе, обеспечивая свертывание крови, и являются продуктом эндокринной системы, регулируя все процессы в теле.
    Как устроен белок и где он создается
    Белковая молекула состоит из органических соединений — аминокислот. Каждая клетка тела должна “уметь” производить белок как для собственных нужд, так и для всего организма. Процесс этого “производства” и называется биосинтез белка. Где он проходит внутри живой клетки? Для того чтобы создавать белковые молекулы, каждая мельчайшая частичка тела имеет “белковосинтетические станции” — рибосомы. Это маленькие внутриклеточные органеллы, их единственной функцией является биосинтез белка. Они занимаются этим довольно эффективно: одна рибосома за одну секунду создает белковую цепочку из 20 аминокислот.

    Для того, чтобы соединить эти отдельные кислоты с аминогруппой в длинную молекулу белка с уникальными специфическими свойствами, требуется знать, какое количество молекул определенного вида необходимо соединить в строгом порядке. Откуда рибосоме все это “известно”? Вся информация о том, как должен проходить биосинтез белка в клетке, “записана” в ядре последней, закодирована в гигантской молекуле ДНК — средоточии всей генетической информации живого организма. Вот почему биосинтез белка начинается в центральной органелле — ядре. Там происходит первая стадия этого процесса — копирование информации для перенесения ее на рибосомы.

  8. Я Дикий как Улитка>=3 Ответить

    Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
    • ?-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя ?-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают ?-спирали;
    • ?-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в ?-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования ?-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;
    • ?-спирали;
    • 310-спирали;
    • неупорядоченные фрагменты.
    Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которыхгидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.
    Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
    Состав:
    Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой в длинные цепочки.
    Аминокислоты, содержащиеся в белках, делят на заменимые и незаменимые. Первые могут быть синтезированы в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи; вторые синтезироваться организмом не могут. Незаменимых аминокислот восемь – метионин, триптофан, лизин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, валин, треонин – наиболее дефицитными являются первые три.
    Синтез (вкратце):
    СИНТЕЗ БЕЛКА, внутриклеточное производство БЕЛКОВ из АМИНОКИСЛОТ. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, носимый ДНК ХРОМОСОМ, обуславливает, какие аминокислоты (из 20 доступных) используются и в каком порядкеони выстраиваются. Этот код, в свою очередь, закодирован в ИНФОРМАЦИОННЫХ РНК (иРНК),транскрибированных с матрицы ДНК в клеточном ЯДРЕ. И РНК несут информацию к РИБОСОМАМ, где насамом деле и происходит синтез белка. Синтез белка происходит в рибосомах — участках, где аминокислоты связываются друг с другом, образуябелковые цепи. Они присоединяются к информационной РНК (иРНК), которая движется относительно нихАминокислоты соединяются в последовательности, в то время как основания молекул транспортною РНК (тРНК), на котором они переносятся, должны соединяться с соответствующими основаниями и РНК
    Полный текст:
    Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический кодпредставляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами, или стоп-кодонами[38].
    Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) ферментами РНК-полимеразами. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называетсятрансляцией.
    Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот, но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. У эукариот же первичный транскриптсначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму (к месту локализации рибосом), прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.
    Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК(тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.
    Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный (обычно метиониновый) кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом шаге рибосомы от 5′- к 3′-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между ним и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединён соответствующий аминокислотный остаток. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

  9. VideoAnswer Ответить

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *