Какую функцию в обмене веществ выполняют ферменты?

3 ответов на вопрос “Какую функцию в обмене веществ выполняют ферменты?”

  1. Alsara Ответить

    1) транспорт веществ, дыхание и выделение, у растений ещё и фотосинтез
    2) они расщепляют пит. вещества.
    3) АТФ это такой себе “аккумулятор клетки”  при разрушении энергетических связей АТФ , выделяется энергия для жизнедеятельности клетки.
    4)  мышечные волокна отвечают на сигналы нервных клеток и в следствии этого сокращаются или расслабляются.
    5)рефлекторная дуга состоит из:
    рецептора — нервное звено, воспринимающее раздражение
    афферентного звена — центростремительное нервное волокно — отростки рецепторных нейронов, осуществляющие передачу импульсов от чувствительных нервных окончаний в центральную нервную систему;
    центрального звена — нервный центр
    эфферентного звена — осуществляют передачу от нервного центра к эффектору.
    эффектора — исполнительный орган, деятельность которого изменяется в результате рефлекса.
    6 все железы
    7)  На функциональное состояние нервной системы оказывают влияние активные химические вещества, циркулирующие в крови, например гормоны . Но образование гормонов железами внутренней секреции и выделение их в кровь осуществляется под контролирующим влиянием нервной системы. В связи с этим следует говорить об едином механизме нервно-гуморальной регуляции функций организма.

  2. МиХаИлОв_ДеБиЛоВ Ответить

    Ферменты (энзимы) — это белки, выполняющие функцию биокатализаторов, которые синтезируются в клетках микроорганизмов. Некоторые ферменты относятся к простым белкам (протеины), другие — к сложным белкам (протеиды). Протеиды являются двухкомпонентными ферментами, состоящими из белка и небелковой части различной химической природы. В состав небелковой части могут входить витамины (Вь В2, РР), металлы (Ре, Си, М§, Со и др.), липи-ды, углеводы и т. д. Белковая часть определяет специфические свойства фермента. Небелковая группа определяет, как правило, каталитическую активность фермента.
    Поскольку ферменты являются белками, то одним из важнейших условий, определяющих активность фермента, является температура. По мере возрастания ее до определенного предела возрастает скорость ферментативной реакции, но затем скорость падает, фермент перестает действовать.
    Отимальная температура для проявления максимальной активности разных ферментов различна. Ферменты, выделен­ные из психрофильных (холодолюбивых) микроорганизмов,, активны при низких положительных температурах в пределах 5—7°С; у мезофилъных (среднетеплолюбивых) микроорганиз­мов максимальная ферментативная активность в пределах 35—37 °С, у термофильных (теплолюбивых) — 50—60 °С. Нагре­вание до 80—100 °С необратимо инактивирует фермент из-за денатурации белка. При температуре около нуля и ниже ферментативная активность замедляется и в большинстве случаев приостанавливается.
    На активность фермента оказывает большое влияние рН среды, поскольку при различных значениях рН меняются его» свойства. Например, у бактерий, растущих в кислой среде, максимум активности наблюдается при рН 4,8; растущих при нейтральном значении рН максимум активности отмечается при рН 7,2. Другие факторы внешней среды (воздействие химических веществ среды, лучистая энергия и др.) также оказывают влияние на активность ферментов. Физиологические

    Рис. 20. Схема взаимодействия фермента с субстратом
    процессы, протекающие в клетках микроорганизмов, почти полностью зависят от активности ферментов, поэтому любой фактор, действующий на фермент, будет воздействовать и на жизнедеятельность микроорганизма.
    Ферменты обладают высокой активностью — ничтожные количества фермента обеспечивают значительную скорость реакций и вызывают превращение больших количеств субстрата. Так, молекула каталазы разрушает в минуту 5 млн молекул пероксида водорода, а 1 г амилазы при благоприятных условиях превращает в сахар 1 т крахмала.
    В отличие от неорганических катализаторов ферменты обладают характерной особенностью — ярко выраженной субстратной специфичностью. Это выражается в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат. Например, амилаза вызывает расщепление только крахмала, лактаза — молочного сахара, целлюлаза — целлюлозы и т. д., а на другие углеводы каждый из этих ферментов воздействовать не,может. Специфичность ферментов определяется структурой молекул фермента и субстрата, которые подходят друг к другу, как ключ к замку.
    Взаимодействие фермента и субстрата начинается со свя­зывания субстрата с белковой частью фермента. Образуется неустойчивый комплекс фермент —субстрат. По окончании реакции, катализируемой данным ферментом, этот комплекс распадается, фермент и конечные продукты реакции освобож­даются (рис. 20). В клетках микроорганизмов содержится большое количество ферментов, которые локализованы на различных клеточных структурах (митохондриях, цитоплазмати-ческой мембране и др.).
    Ферменты бывают конститутивные, являющиеся постоянной составной частью клеток, и адаптивные, вырабатываемые клеткой только при изменившихся условиях жизни. Во втором слу­чае микроорганизм синтезирует фермент, который ранее не продуцировал (вырабатывал).
    По характеру действия ферменты подразделяются на экзо-ферменты, которые выделяются клеткой во внешнюю среду, и эндоферменты, которые прочно связаны с внутренними структурами клетки и действуют внутри нее. И те, и другие играют важную роль в жизнедеятельности микроорганизмов.
    По типу важнейших биохимических процессов, катализируемых ферментами, они делятся на шесть классов:
    I. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные ферменты), которые играют большую роль в процессах броже­ния и дыхания микроорганизмов, т. е. в энергетическом обмене. К ним относятся дегидрогеназы, цитохромная система, участвующие в переносе водорода и электронов, и многие другие. Это двухкомпонентные ферменты, по характеру действия относятся к эндоферментам.
    II. Трансферазы (ферменты переноса), катализирующие перенос атомных группировок от одних соединений на дру­гие. Трансферазы —двухкомпонентные ферменты, эндоферменты. Среди них есть ферменты, которые переносят остатки фосфорной кислоты — фосфотрансферазы. К ним относится
    гексокиназа, которая на первом этапе брожения и дыхания катализирует перенос остатка фосфорной кислоты от АТФ — богатого энергией соединения — на глюкозу. Другие фосфотрансферазы осуществляют фосфорилирование пировиноградной кислоты — промежуточного продукта брожения и дыхания — и других соединений. Следовательно, эти ферменты участвуют в энергетическом обмене микроорганизмов и благодаря им происходит передача большого количества энергии от АТФ глюкозе и пировиноградной кислоте.
    В конструктивном обмене участвуют аминотрансферазы, которые переносят аминогруппы (NН2) с аминокислот на кетокислоты и при этом образуются другие аминокислоты, необходимые для биосинтеза белков микробной клеткой,
    III. Гидролазы (гидролитические ферменты)—это обширная группа ферментов, в основном однокомпонентных. Они катализируют реакции расщепления сложных соединений (белки, жиры и углеводы) с обязательным участием воды. К ним относятся протеазы, расщепляющие белки и полипептиды до аминокислот; липазы, вызывающие гидролиз жиров до глице­рина и высших жирных кислот; ферменты, расщепляющие ди- и полисахариды: мальтаза, расщепляющая мальтозу (солодовый сахар) на две молекулы глюкозы, сахараза, расщеп ляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу, лактаза, расщепляющая лактозу (молочный сахар) на галактозу и глюкозу. К гидролазам, расщепляющим полисахариды, относятся амилаза (гидролизует крахмал), целлюлаза (гидролизует целлюлозу), пектиназа (гидролизует пектиновые вещества) и др.
    Гидролазы играют очень важную роль в обмене веществ микроорганизмов. По характеру действия они относятся к экзо-ферментам, выделяются клеткой во внешнюю среду и участ­вуют в расщеплении высокомолекулярных соединений вне клетки, тех, которые не способны проникнуть в клетку из-за малой величины пор в клеточной стенке и цитоплазматической мембране (белки, жиры, полисахариды и др.). Образовавшиеся в результате гидролиза низкомолекулярные вещества из внешней питательной среды могут проникать в клетку и затем под­вергаться различным превращениям в ходе конструктивного и энергетического обменов.

  3. Женнева Ответить

    Обмен веществ обеспечивает присущее живому организму как системе динамическое равновесие, при котором взаимно уравновешиваются синтез и разрушение, размножение и гибель. В основе реакций обмена веществ лежат физико-химические взаимодействия между атомами и молекулами, подчиняющиеся единым для живой и неживой материи законам. Сказанное, разумеется, не означает, что жизнь сводится полностью к физико-химическим процессам. Живым организмам присущи свои особенности.
    С обменом веществ неразрывно связан обмен энергии в организме. Живые организмы могут существовать только при условии непрерывного поступления энергии извне. И потому они постоянно нуждаются в энергии для выполнения различного рода работы: механической — передвижение тела, сердечная деятельность и т. д. ; гальванической — создание разности потенциалов в тканях и клетках; химической — синтез веществ и т. д.
    Первичным косвенным источником энергии для человека, как и для всего живого на Земле, за очень редким исключением [1], служит солнечное излучение. Пища образуется благодаря той же энергии Солнца. Начальное звено пищевой цепи — растения, аккумулирующие в процессе фотосинтеза солнечную энергию. В зелёном пигменте растений — хлорофилле под воздействием квантов света из воды и углекислого газа синтезируются органические вещества — основа жизни.
    Состав пищи сложен и разнообразен. В ней больше всего главных пищевых веществ, к которым относятся белки, жиры, углеводы. Содержатся в пище и минеральные элементы — кальций, фосфор, натрий и другие, их называют макроэлементами в отличие от микроэлементов, содержащихся в ней в ничтожно малых количествах — медь, кобальт, йод, цинк, марганец, селен и другие. Есть в пище и вкусовые вещества, которые придают ей особые свойства.

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *