В каких процессах проявляются защитные функции белков?

14 ответов на вопрос “В каких процессах проявляются защитные функции белков?”

  1. pes200s Ответить

    Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
    гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

    4. Защитная функция

    В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
    Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

    5. Двигательная функция

    Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

    6. Сигнальная функция

    В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

    7. Запасающая функция

    В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
    Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

    8. Энергетическая функция

    При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

    9. Каталитическая (ферментативная) функция

    Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.
    Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
    Ферменты можно разделить на две группы:
    Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
    Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

    10. Функция антифириза

    В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

  2. UW3 Ответить


    Начало

    Поиск по сайту

    ТОПы

    Учебные заведения

    Предметы

    Проверочные работы

    Обновления

    Новости

    Переменка
    Отправить отзыв

  3. pen-a-plast Ответить

    Выделяют 4 структуры белковой молекулы:
    Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
    Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
    Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
    Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.
    Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

    Защитная

    Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.
    Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

    Сигнальная и регуляторная

    Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.
    Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

    Транспортная

    Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу. Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

    Запасная и моторная

    Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.
    Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

    Свойства

    Белковые соединения обладают физическими и химическими свойствами, отличающими их от других молекул.

    Физические

    Физические свойства позволяют выявить белок среди других соединений в живом организме.
    Основными будут следующие:
    вес молекулы может достигать 1 млн дальтон;
    при попадании в водный раствор происходит формирование коллоидной системы;
    в зависимости от кислотности среды отличается заряд белкового соединения;
    самый крупный сегодня белок — титин.
    Молекулярная масса у каждого соединения отличается, определяется разными способами.

    Химические

    При определенных условиях белковые соединения проявляют свои химические свойства.
    Наиболее частыми реакциями будут следующие:
    Амфотерность — способность белков в зависимости от условий проявлять основные свойства и кислотные.
    Денатурация — изменение биологической активности соединения в результате потери вторичной, третичной или четвертичной структуры. Может быть механической, физической и химической, обратимой и необратимой, полной и неполной.
    Химические свойства белков изучаются различными методами для выявления особенностей молекул.

    Этапы синтеза белка

    Биосинтез белка представляет собой процесс, состоящий из нескольких этапов, в ходе которых происходит созревание соединений. Протекает во всех живых организмах.
    Основные этапы синтеза:
    Инициация. Образование аминоацеладинелата одновременно с активацией аминокислоты в присутствии АТФ и специфического фермента.
    Элонгация. Присоединение образовавшейся кислоты к специфичной тРНК с последующим освобождением аденозинмнофосфата.
    Терминация. Связывание соединения аминокислоты и тРНК с рибосомами.
    Трансляция. Включение аминокислоты в белковую молекулу с одновременным высвобождением тРНК.
    У разных живых организмов процесс может проходить с разной скоростью, но последовательность этапов неизменна.

    Методы изучения

    Сегодня исследование белковых соединений продолжается в современных лабораториях.
    Популярные методы изучения:
    Метод клеточной и молекулярной биологии используется с целью фиксирования локализации молекул в клетках, наблюдения за синтезом веществ. Для стимулирования реакции используются антитела. Наблюдение проводится посредством микроскопа. На предметное стекло помещается подготовленный белок и антитела, проводится эксперимент, результаты фиксируются.
    Биохимический метод предполагает изучение чистого белка, избавленного от дополнительных компонентов. Для дальнейшего изучения используют центрифугирование, высаливание, электрофокусирование.
    Протеомика — наука, изучающая совокупность белковых соединений в составе одной клетки. Для исследования используются специальные приборы, соединения, белковые микрочипы, позволяющие изучать сразу несколько молекул в клетке.
    Благодаря новейшим современным методикам возможно прогрессирование науки в области исследования живых клеток и их составляющих.

    Биологическое значение

    Биологическое значение органических соединений объясняется множеством полезных функций. Компоненты принимают участие во всех жизненно важных процессах в организме, являются незаменимым строительным материалом, стимулируют выработку лимфоцитов, отвечающих за стойкость иммунной системы животного или человека.
    При отсутствии сложных белков невозможно образование гормонов, новых клеток и регенерация тканей. Без белковых молекул в организме не осуществляется процесс дыхания, поскольку невозможен перенос кислорода и выведение углекислого газа.
    Особенно важное значение имеют белки для человека, поскольку некоторые виды помогают связывать и выводить из организма токсины, вредные соединения. Длительное отсутствие в питании белка приводит к постепенному истощению и смерти организма.

    Интересные факты

    Некоторые интересные факты о белковых соединениях доказывают важность их в живых организмах.
    Наиболее интересными считаются следующие:
    Около 50 % от сухого веса организма приходится на белки.
    Вирусы почти полностью состоят из этого компонента, некоторые на 95 %.
    Более 30 % органических веществ у человека концентрируется в мышцах.
    Клетки головного мозга состоят преимущественно из белковых молекул.
    Волосы на теле и голове человека представлены ороговевшими клетками, состоящими из белковых молекул.
    Недостаток вещества в пище отрицательно отражается на всех процессах.
    В более чем 50 % случаев аллергия на белок у человека проявляется в детском возрасте.
    Человеку одинаково необходим растительный и животный белок.
    Детям белковые соединения необходимы в больших количествах, чем взрослым.
    Яичный белок считается наиболее качественным и легко усваивается.
    Белки в организме — незаменимый и необходимый ежедневно компонент, позволяющий обеспечивать здоровье и правильное функционирование клеток.
    Источник: https://obrazovanie.guru/nauka/biologiya/funktsii-belka.html

  4. llans Ответить


    Основные свойства и функции белков
    Аминогруппа позволяет аминокислотам выступать в роли оснований и реагировать с кислотами.
    Благодаря этому аминокислоты и белки служат буферами, т. е. противодействуют изменениям кислотности и щёлочности, защищая протоплазму клетки.
    Для белковой молекулы характерны ещё два свойства: денатурация и ренатурация.
    Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Она может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, изменением кислотности раствора и другими воздействиями. Сначала разрушается четвертичная структура (самая слабая), затем третичная, вторичная и при наиболее жёстких условиях первичная.
    Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся структура белка. Такой процесс носит название ренатурации.
    Явление денатурации белка знакомо всем: каждый наблюдал, как прозрачное жидкое содержимое яйца после нагревания становится плотным и непрозрачным.
    Свойство ренатурации широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.
    Функции белков в клетке
    Функция
    Пояснение
    Каталитическая
    Самый многообразный и наиболее специализированный класс белков — это ферменты. Они отвечают за работу точно и гибко согласованной системы взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возможна жизнь
    Структурная
    Белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например, входят в состав клеточных мембран (липопротеиды и гликопротеиды), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и др.
    Двигательная
    Сократительные белки — актин и миозин — обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных
    Транспортная
    В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать некоторые вещества, например, глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ
    Регуляторная
    Некоторые гормоны имеют белковую природу. Например, инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови
    Защитная
    Иммуноглобулины (или антитела) обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроогранизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохрняют организм от кровопотерь. Токсины также можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию
    Энергетическая
    При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.
    Запасающая
    Альбумин яиц и казеин молока — резервные белки животных
    Сигнальная
    В мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать, таким образом, сигналы в клетку
    Белки-ферменты
    Ферменты (лат. fermentum — закваска) — специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами.

    Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом. Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции.
    Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.
    Классификация ферментов
    Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя к названию субстрата суффикс -аза (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФ-аза).
    По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов:
    Оксидоредуктазы катализируют окисление или восстановление (например, каталаза, алкогольдегидрогеназа).
    Трансферазы катализируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую (например, киназы, переносящие фосфатную группу с молекулы АТФ).
    Гидролазы катализируют гидролиз химических связей (к этому классу относится большинство пищеварительных ферментов, например, пепсин, трипсин, амилаза, липаза).
    Лиазы катализируют разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
    Изомеразы катализируют структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
    Лигазы катализируют образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ (например, ДНК-полимераза).
    Строение и механизм действия ферментов
    По химической природе ферменты — это глобулярные белки, состоящие либо только из аминокислот, либо в их состав входит небелковый компонент, называемый кофактором.
    Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, гем гемоглобина). Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют еще коферментами. Роль коферментов часто играют витамины.
    В молекуле фермента выделяют особую часть — активный центр. Это небольшой участок молекулы (от 3 до 12 аминокислотных остатков), где происходит связывание субстрата (или субстратов) и образуется фермент-субстратный комплекс.
    Свойства реакций ферментативного катализа
    1. Строгая специфичность. Ферменты проявляют строгую специфичность, то есть один фермент катализирует только одну реакцию.
    2. Высокая скорость. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
    Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
    Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов.
    1. Температура. Большинство ферментов может работать при температуре от 0оС до 40оС. При более низкой температуре ферменты неактивны, при более высокой подвергаются денатурации. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируют значительно медленнее, чем белки в растворенном виде, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.
    2. Концентрация субстрата. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента. Скорость реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При этом происходит насыщение всех активных центров молекул фермента.
    3. Концентрация фермента. Катализ осуществляется всегда в условиях, когда концентрация фермента гораздо ниже концентрации субстрата. Поэтому с возрастанием концентрации фермента растет и скорость ферментативной реакции.
    4. рН. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором проявляется максимальная каталитическая активность (например, для пепсина оптимум рН=2,0, а для липазы поджелудочной железы рН=9,0).
    5. Активаторы и ингибиторы. Скорость работы некоторых ферментов регулируется особыми веществами — активаторами (ускоряют реакцию) и ингибиторами (замедляют реакцию). Эти вещества способны присоединяться к молекулам фермента и либо облегчать связывание активного центра молекулы фермента с субстратом, либо делать невозможным образование фермент-субстратного комплекса.
    Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность. Существует два типа модификации: присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи и расщепление полипептидной цепи.
    < Предыдущая страница “Органические вещества клетки. Белки”
    Следующая страница “Органические вещества клетки. Нуклеиновые кислоты” >

  5. AndreyKaluka Ответить

    Функции белков различны,среди них:
    • Двигательная (сократительная)
    • Регуляторная
    • Каталитическая
    • Транспортная 
    • Защитная
    • Энергетическая
    ——————————–
    1) Двигательная (сократительная) — белки участвуют во всех видах движения клетки и организма.
    2) Регуляторная — есть белки,которые назвают гормонами. Гормоны — вещества,выделяющиеся в кровь различными железами, и участвуют в регуляции процесса обмена веществ.
    3) Каталитическая — белки-ферменты ускоряют химические процессы в клетке организмов.
    4) Транспортная — белки способны присоединять различные вещества и переносить их к тканям и органам.
    5) Защитная — есть особые белки — антитела,которые уничтожают возбудителей болезней или чужеродных белков,попавших в организмов,тем самым защищая клетку.
    6) Энергетическая — белки являются одним из источников энергии в клетке.
    =================================================================
    Свойства белков
    1) Белки различают по форме — нити,шарики или гранулы
    2) Бывают растворимые белки (фибриноген) и нерастворимые в воде (фибрин).
    3) Денатурация (Нарушение природной структуры белка)
    4) Ренатурация (Восстановление природной структуры белка)
    =================================================================

  6. bekhan1002 Ответить

    Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.
    Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

    Структуры белка

    Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
    Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
    Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
    Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

    Денатурация

    Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)
    Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
    Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

    Функции белков

    Их очень много, например:
    Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
    Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
    Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

  7. my_Pipol Ответить

    Функции белков

    Функции белков

    Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.
    Белки выполняют множество самых разнообразных функций,
    характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более
    подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в
    некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или
    лишь частично присущие другим классам биополимеров.
    Каталитическая функция. К 1995 г. было
    идентифицировано более 3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время
    ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта
    функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических
    реакций в биологических системах.
    Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в
    частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка
    эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.
    Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом,
    тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в
    соответствующие органы-мишени.
    Защитная функция. Основную функцию защиты в организме
    выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных
    белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов
    или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с
    антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие
    способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов.
    Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в
    частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена
    образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.
    Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и
    расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих
    жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной
    ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам
    цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток
    (расхождение хромосом в процессе митоза).
    Структурная функция. Белки, выполняющие структурную
    (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела
    человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности
    коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в
    сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в
    формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в
    частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.
    Гормональная функция. Обмен веществ в организме
    регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают
    гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих
    других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или
    полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые
    гормоны являются производными аминокислот.
    Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют
    так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода,
    например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также
    выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в
    организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются
    предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы
    метаболизма.
    Можно назвать еще некоторые другие жизненно важные функции
    белков. Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и
    передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в
    клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН
    внутренней среды, и др.
    Таким образом, из этого далеко не полного перечня
    основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит
    исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться
    выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность
    биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго
    избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ.
    В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие
    ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с
    переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на
    принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с
    соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической
    реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые
    участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие
    живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

    Список литературы

    Для подготовки данной работы были использованы
    материалы с сайта http://www.xumuk.ru/

Добавить комментарий для pes200s Отменить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *