Что такое саркомеры и как их убить?

12 ответов на вопрос “Что такое саркомеры и как их убить?”

  1. Katilar Ответить

    Вы, конечно же, догадываетесь, что все внутренние элементы мышечной клетки не болтаются  в воздухе, а погружены в саркоплазму. Наверняка вы помните из школы, что в клетках есть цитоплазма – ну вот, это почти то же самое, только в мышечных клетках эту цитоплазму называют саркоплазмой.
    Так вот, в саркоплазме обитает множество митохондрий, которые занимают порядка 30-35% от всей массы мышечного волокна.  По своей сути митохондрии – это малюсенькие заводики, точнее, даже электростанции, в которых проходят процессы обмена веществ и скапливаются вещества богатые энергией, среди которых гликоген, жиры, фосфаты и еще много чего нужного и полезного для обеспечения энергетических потребностей всего мышечного волокна. Понятно, что таких мини-заводиков в клетке не один, не два и не три – их сотни и тысячи. Для удобства и скорейшей доставки энергии к «потребителю» митохондрии располагаются вблизи мест, где эта энергия может потребоваться. В нашем случае, митохондрии цепочками выстраиваются вдоль тонких мышечных нитей, называемых миофибриллами. Именно миофибриллы и есть те самые сократительные элементы каждого мышечного волокна, именно благодаря им, наши мышцы  сокращаются и расслабляются.
    Миофибриллы, как и само мышечное волокно, тоненькие и длинные. Их длина равна длине самого мышечного волокна и занимают они порядка 50% от веса всей мышечной клетки. Получается, что толщина самих мышечных волокон главным образом будет зависеть от количества находящихся в нем  миофибрилл и от их поперечного сечения.
    Но миофибриллы – это не одно целое, они состоят из малюююсеньких  последовательно собранных кусочков, которые называются саркомерами. Вся эта конструкция выглядит примерно вот так:

    Это на рисунке саркомеры такие большие, а на самом деле их длина в состоянии покоя равна всего то 0,002 мм! Значит для того, что бы собрать их в одну миофибриллу длиной 10-15 сантиметров потребуется…….. оооо, великие тыщи саркомеров. Если интересно, сами посчитайте.
    Так, давайте остановимся на секундочку и подытожим:
    мышцы состоят из мышечных волокон, внутри мышечных волокон находятся миофибриллы, миофибриллы состоят из саркомеров. В общем, сундук на дубе, в сундуке заяц, в зайце утка, в утке яйцо, в яйце игла. Примерно так. Продолжаем.
    Саркомеры очень хитро устроены. Они состоят из двух типов белковых нитей (филаментов). Те, которые потолще –  миозиновые, а те, что потоньше – актиновые. Посмотрите на картинку, так понятней будет:

    Из миозиновых нитей с обеих сторон выступают  отростки – эдакие миозиновые мостики.
    Так вот, реагируя на нервный сигнал и последующую химическую реакцию, эти отростки ненадолго пристыковываются к актиновым нитям примерно под углом 90° и потом проталкивают актиновые нити вдоль себя, до угла мостиков примерно в 45°.
    Все это очень напоминает гребцов в лодке: на счет раз – весла опускаются в воду (мостики пристыковываются), на счет два – происходит гребок (мостики оказываются под углом 45°), и на счет три – весла поднимаются из воды (мостики отсоединяются).

    Именно таким образом и происходит сокращение саркомера, и как следствие – мышечного волокна, и как следствие – мышцы.
    Но, за один такой «гребок» саркомеру удается укоротиться лишь на 1% своей длины, поэтому для того, что бы эффективно сократиться, нашей мышце приходится «грябать и грябать», так что без «рулевого»  тут никак не обойтись. Этим «рулевым» выступает наша нервная система, которая в зависимости от требуемой величины мышечного напряжения, подает сигналы (нервные импульсы) с частотой от 7-ми до 50-ти и более «гребков» в секунду.
    Понятно, что чем больше мостиков одновременно сможет присоединиться к актину, чем мощнее и сильнее будет один «гребок». Так вот, считается, что наиболее благоприятная длина саркомера для образования мостиков около 0,0019-0,0022мм, т.е. длина равная примерно длине саркомера в состоянии покоя. Если же мышца сильно удлиняется, т.е.  растягивается (саркомер удлиняется до 0,0024-0,0035 мм), то количество контактирующих с актином миозиновых мостиков уменьшается и уменьшается, а значит, уменьшается и мышечное напряжение. Ну, правильно,  получается, что некоторым «веслам»  цепляться уже не за что. Посмотрите на рисунок:

    А вот при слишком сильном укорачивании мышцы, т.е. когда длина саркомера становится 0,0016-0,0013мм, концы актиновых нитей все глубже поникают между нитями миозина и начинают мешать друг другу. В итоге образовывать новые мостики становиться все сложнее и сложнее, и напряжение мышцы в этом случае опять же уменьшается.
    Получается, что максимум силы достигается при длине саркомера равной его длине в состоянии покоя. Вот поэтому-то у нас и не получается развить максимальную силу в начальной или конечной фазе движения.
    На максимальную силу так же влияет и скорость сокращения мышцы. Согласитесь, ведь логично, что при НЕбольшой скорости движения в работающей мышце можно успеть создать большее количество мостиков, чем при высокой скорости сокращения, так как миозиновые нити просто могут не успевать образовывать большое их количество. Точнее мостики-то образовываться будут, но в недостаточном единовременном  количестве для того, что бы «грести» с максимальной силой.
    Так вот, целенаправленные физические занятия приводят к увеличению количества миофибрилл, к увеличению их поперечного сечения, а так же к увеличению размеров и количества мини-заводиков (митохондрий) снабжающих их энергией. Увеличиваются и запасы самой энергии (гликогена, фосфатов и т.д.). Вначале это сказывается на мышечной силе, а в последствии и на толщине мышечного волокна, что и приводит к общему увеличению (гипертрофии) поперечного сечения мышцы  в целом.
    Другими словами, сила и мышечная масса увеличиваются вовсе не пропорционально. Если,  например, мышечная масса увеличивается в два раза, то мышечная сила при этом увеличится аж в целых три раза.
    Сразу же оговорюсь, что при мышечной гипертрофии происходит именно утолщение мышечных волокон без изменения из количества, так как количество мышечных волокон в одной, отдельно взятой мышце обуславливается генетически, и не меняется по ходу тренировок.
    Именно поэтому и существуют люди с хорошо развитыми руками или ногами, а то и всем телом. Им просто повезло, у них оказалось чуть большим количество мышечных волокон в какой-то мышце или мышечной группе, а значит у них  чуть больший потенциал для их роста.  Но, вот используют ли они этот потенциал для развития мышц или нет – это уже совсем другой вопрос…
    Продолжим. Потихонечку подбираемся к вопросу о том, чем же питаются наши мышцы, и откуда они берут энергию для своего сокращения. Уууууу, тема интересная, но сразу же оговорюсь – сложная. В общем, буду пытаться, как всегда, объяснять все по-простому. Итак, поехали.
    Источники мышечной энергии>>

  2. Дима Ответить

    Движение. Как много и как мало в данном слове. Для человека такое естественное свойство его опорно-двигательного аппарата открывает тысячи возможностей, и каждый наш день наполнен движением. И человек вовсе не заключен в своем теле, как в душной камере, напротив, люди вольны использовать ресурсы, данные им природой во всю мощь. Мышцы – удивительная ткань, возможности которой в условиях меняющихся нагрузок поражают воображение, а функциональные возможности скелетно-мышечной системы восхищают изящностью исполнения. А потому интересно было бы взглянуть на то, как же обеспечивается мышечная работа в целом.
    В мышечной ткани происходит преобразование химической энергии в механическую работу. В качестве источника энергии химических связей используется АТФ, получаемая мышечными клетками в результате метаболических процессов.
    Миоциты разных типов мышечной ткани обладают различным набором ферментов, а также отличаются по количеству митохондрий и миоглобина – белка, осуществляющего перенос кислорода. Мышечные волокна, выполняющие взрывную работу за короткое время покрывают необходимые энергетические затраты посредством анаэробного гликолиза, ферменты для осуществления которого присутствуют в клетках в норме в надлежащем количестве. За счет сравнительно низкого содержания миоглобина в клетках таких мышечных волокон, под микроскопом они выглядят светлыми и потому называются белыми волокнами. Им в противоположность существуют красные мышечные волокна, которые обеспечивают совершение продолжительной работы мышцами, и характеризуются более высоким содержанием миоглобина. Клетки красных мышечных волокон, которые, кроме прочего, составляют и сердечную мускулатуру, нуждаются в кислороде и потому имеют много митохондрий, а также богаты ферментами цикла Кребса и дыхательной цепи.
    Глюконеогенез в мышечной ткани не протекает из-за отсутствия в ней нужных для его свершения ферментов. Продукты обмена веществ в мышечной ткани (лактат, возникающий при анаэробном гликолизе из пирувата, и аланин, являющийся продуктом трансаминирования из пирувата и аминокислот), пройдя циклы Кори и аланина, транспортируются по кровеносному руслу в печень для глюконеогенеза: в результате реакции повторного трансаминирования в печени возрастает количество необходимого пирувата. Гликоген печени при необходимости может стать источником глюкозы для мышечной ткани, что замыкает данный цикл. Синтез и разрушение гликогена в мышцах подчиняется гормональному контролю: инсулин способствует захвату глюкозы клетками и синтезу гликогена, тогда как катехоламины путем повышения уровня цАМФ стимулируют активность гликогенфосфорилазы. Катаболическое воздействие глюкокортикоидов ведет к разрушению мышечных белков и мобилизации аминокислот, которые в печени задействуются в глюконеогенезе.
    Гидролитическое отщепление фосфатных групп от молекул АТФ дает мышечным клеткам необходимую для сокращения энергию. Еще одним макроэргическим фосфатом, используемым в мышцах, является креатинфосфат, отщепленная от которого креатинкиназой фосфатная группа переносится на АДФ. Неферментативно образующимся побочным продуктом превращения креатинфосфата является креатинин, который регулярно обнаруживается в крови и выводится через почки (суточное выводимое с мочой количество креатинина пропорционально мышечной массе). Таким образом, креатинфосфат представляет собой своего рода энергетический резерв, обеспечивая скорое восстановление количества молекул АТФ. У такой системы восстановления АТФ есть важное преимущество перед накоплением АТФ, заключающееся в том, что после превращения АТФ в АДФ вследствие разрыва фосфодиэфирной связи не создается невыгодного соотношения АТФ/АДФ, что могло бы негативно сказываться на функции АТФ из-за концентрационной зависимости от энергии Гиббса. Есть и еще одна система, служащая восстановлению АТФ в мышечной ткани, ключевым ее ферментом является аденилаткиназа (миокиназа), способная образовывать АТФ за счет АДФ, а также фосфорилировать АМФ до АДФ.
    Строение мышечных волокон

  3. Kajikazahn Ответить

    Смотреть что такое “Саркомер” в других словарях:

    Саркомер — базовая сократительная единица поперечнополосатых мышц, представляющая собой комплекс нескольких белков, состоящий из трёх разных систем волокон. Из саркомеров состоят миофибриллы … Википедия
    САРКОМЕР — (от греч. sarx, род. падеж sarkos мясо, плоть и meros часть, доля), повторяющийся участок миофибриллы мышечного волокна, осн. структурная единица миофибрилл. .(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.:… … Биологический энциклопедический словарь
    саркомер — сущ., кол во синонимов: 1 • единица (830) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов
    саркомер — Сократимая единица миофибрилл поперечно полосатых мышц длиной около 2,5 мкм; состоит из набора взаимодействующих друг с другом филаментов актина и миозина. [Арефьев В.А., Лисовенко Л.А. Англо русский толковый словарь генетических терминов 1995… … Справочник технического переводчика
    саркомер — sarcomere саркомер. Сократимая единица миофибрилл поперечно полосатых мышц длиной около 2,5 мкм; состоит из набора взаимодействующих друг с другом филаментов актина и миозина . (Источник: «Англо русский толковый… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.
    САРКОМЕР — (sarcomere) основная сократительная единица поперечнополосатой мышечной ткани. Саркомер участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагментами, включает диск А и лежащие по обе стороны от него половины дисков I (ред.) … Толковый словарь по медицине
    саркомер — (sarcomerus, LNH; сарко + греч. meros часть, доля; син.: инокомма, комма, миофибрилломер) сегмент миофибриллы, ограниченный двумя телофрагмами и состоящий из одного целого анизотропного диска и двух половин изотропных дисков … Большой медицинский словарь
    Саркомер — (sarcomerus) – структурно функциональная единица миофибриллы, сегмент миофибриллы, ограниченный двумя телофрагмами, состоит из одного целого анизотропного диска и двух половин изотропных дисков, около 2 мкм … Словарь терминов по физиологии сельскохозяйственных животных
    Саркомер (Sarcomere) — основная сократительная единица поперечнополосатой мышечной ткани. Саркомер участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагментами, включает диск А и лежащие по обе стороны от него половины дисков I (ред.). Источник: Медицинский словарь … Медицинские термины
    Мышцы —         мускулатура скелетная и внутренних органов (висцеральная), обеспечивающая у животных и человека выполнение ряда важнейших физиологических функций: перемещение тела или отдельных его частей в пространстве, кровообращение, дыхание,… … Большая советская энциклопедия

  4. Dianalbine Ответить

    Обратные
    ссылки

    Саркомер
    (sarcomere) [греч. sarx (sarkos) – мясо и meros – часть,
    доля]
    – повторяющийся участок (сократимая единица) миофибрилл
    поперечно-полосатых мышц; состоит из набора взаимодействующих друг с другом
    филаментов актина и миозина.
    Функциональной единицей мышечного волокна является миофибрилла . Миофибриллы занимают
    практически всю цитоплазму мышечного волокна, оттесняя ядра на периферию.
    Каждая миофибрилла имеет периодическое строение. Повторяющаяся структура в
    составе миофибриллы называется саркомером. Саркомеры соседних миофибрилл
    расположены друг против друга, отчего все мышечное волокно тоже приобретает
    периодическое строение. Саркомер имеет длину около 2.5 мкм. Граница
    между двумя саркомерами имеет вид темной полосы на
    электронно-микроскопических фотографиях и носит название Z-диска . В Z-диске локализуется актин-связывающий
    белок альфа-актинин , который необходим для
    прикрепления актиновых филаментов к Z-диску. Колокализуются с
    альфа-актинином винкулин и интегрин ( Volk T. et al.,
    1990 ) ( рис.1-32 ) От Z-диска
    перпендикулярно ему отходят нити F-актина ,
    ассоциированные с тропомиозином и тропонином .
    Актиновые филаменты , на зываемые также в данном случае тонкими нитями , имеют одинаковую длину около 1
    мкм, таким образом, что тонкие нити, идущие от противоположных Z-дисков
    навстречу друг другу, не перекрываются. С тонкими нитями в скелетных мышцах ассоциирован
    гигантский белок небулин с молекулярной массой
    500-800 кД ( Locker R.H., Wild D.J., 1986 ).
    В центральной части саркомера вдоль его оси расположены миозиновые
    биполярные филаменты , длиной около 1.6 мкм и толщиной около 15 нм. Они
    называются также толстыми филаментами . На
    поперечном срезе видно, что миозиновые филаменты располагаются на равном
    расстоянии друг от друга, образуя гексагональную решетку. Концы тонких и
    толстых филаментов перекрываются. При этом тонкие филаменты находятся в
    промежутках между толстыми, равномерно окружая их. Кроме миозина
    природные толстые филаменты содержат или ассоциированы с C-белком , H-белком (
    белок 86 кД ), M-белком , миомезином ,
    MM-креатинкиназой , титином , АМФ-дезаминазой ,
    скелемином . С-белок с молекулярной массой 140 кД имеется в наибольшем
    количестве. Функция его неизвестна. По структуре он сходен с белками
    межклеточной адгезии серии
    N-CAM . Титин или коннектин образует очень тонкие эластичные филаменты,
    связывающие миозиновые филаменты c Z-пластинкой
    и ответственные за расположение миозиновых филаментов в центре саркомера.
    Титин – это самый большой из описанных к
    настоящему времени белков. Его молекулярная масса составляет порядка 2800
    кД ( Maruyama K., 1986 ).
    Смотрите также:
    Словарь терминов по биотехнологии В.З. Тарантула: алфавитный указатель
    Физиологические и патологические сигналы мышечного реконструирования
    Митохондрии: организация в скелетных мышцах
    Мышечное волокно: общие сведения
    Болезнь центрального стержня
    Мышцы: сокращение, роль ионов кальция
    Семейная гипертрофическая кардиомиопатия (CMH, FHC)
    Телетонин (титин-CAP)

  5. Илтар Ответить

    Саркомер – повторяющийся сегмент миофибриллы, состоящий из двух половин светлого (оптически изотропного) диска (I-диска) и одного темного (анизотропного) диска (А-диск). Электронно-микроскопическим и биохимическим анализом было установлено, что темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, длина которых составляет около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина равна 500 000 Д. Головки миозиновых молекул (длиной 20 нм) расположены на нитях миозина. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм и длиной 1 мкм), которые построены из белка и актина (молекулярная масса – 42 000 Д), а также тропомиозина и тропонина. В области Z-линии, разграничивающей расположенные рядом саркомеры, пучок тонких нитей скрепляется Z-мембраной.
    Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2: 1. Миозиновые и актиновые нити саркомера располагаются так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. «задвигаться» в А-диск, это и происходит при сокращении мышцы. Поэтому длина светлой части саркомера (I-диска) может быть различной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.
    Механизм сокращения представляет собой перемещение (протягивание) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, которые периодически прикрепляются к тонким нитям, образуя поперечные актомиозиновые мостики. Исследуя движения мостиков с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, определили, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота – 5-50 колебаний в секунду. При этом каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется в ожидании нового прикрепления. Огромное количество мостиков работает вразнобой, поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Многочисленные исследования установили следующий механизм циклической работы миозинового мостика.
    1. В состоянии покоя мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, так как между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина.
    2. При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са+2 (в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином.
    3. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином резко изменяет конформацию мостика (происходит его «сгибание») и перемещает нити актина на один шаг (20 нм), а затем мостик разрывается. Энергия, необходимая для этого, появляется в результате распада макроэргической фосфатной связи, включенной в фосфорилактомиозин.
    4. Затем из-за падения локальной концентрации Са+2и отсоединения его от тропонина тропомиозин опять блокирует актин, а миозин снова за счет АТФ фосфорилируется. АТФ не только заряжает системы для дальнейшей работы, но и способствует временному разобщению нитей, т. е. пластифицирует мышцу, делает ее способной растягиваться под воздействием внешних сил. Считается, что на одно рабочее движение одного мостика расходуется одна молекула АТФ, причем роль АТФазы играет актомиозин (в присутствии Mg+2и Са+2). При одиночном сокращении всего тратится 0,3 мкМ АТФ на 1 г мышцы.
    Таким образом, АТФ играет в мышечной работе двоякую роль: с одной стороны, фосфорилируя миозин, он обеспечивает энергией сокращение, с другой – находясь в свободном состоянии, обеспечивает расслабление мышцы (ее пластификацию). Если АТФ исчезает из миоплазмы, развивается непрерывное сокращение – контрактура.
    Все эти феномены можно показать на изолированных актомиозиновых комплексах-нитях: такие нити без АТФ твердеют (наблюдается ригор), в присутствии АТФ они расслабляются, а при добавлении еще и Са+2производят обратимое сокращение, подобное нормальному.
    Мышцы пронизаны кровеносными сосудами, по которым с кровью поступают к ним питательные вещества и кислород, а выносятся продукты обмена. Кроме того, мышцы богаты и лимфатическими сосудами.
    В мышцах имеются нервные окончания – рецепторы, воспринимающие степень сокращения и растяжения мышцы.
    ?

  6. Nesar Ответить


    Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G?актин — глобулярный, F?актин — фибриллярный актин.
    В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
    Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме – G – АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 – 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин – связывающей субъединицы – (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы – (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы – (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН – С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.

    Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F?актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *