Какие белки обязательно должны входить в состав мышечных волокон?

16 ответов на вопрос “Какие белки обязательно должны входить в состав мышечных волокон?”

  1. Valer@ Ответить

    типы мышечных волокон, виды мышечных волокон
    Виды мышечных волокон: Медленные(красные) мышечные волокна.
    А вот когда необходимо выполнить очень большой объем работы, но не так быстро, на протяжении длительного промежутка времени, то за дело берутся медленные волокна. Потому что они более выносливые, так как используют аэробный гликолиз(с участием кислорода), но не обладают такой силой, мощью и скоростью, как быстрые мышечные волокна. Например, медленные волокна необходимы марафонцам, для которых нужна очень хорошая выносливость.
    Однако если раньше все было понятно, то теперь без специальных терминов не обойтись.
    Типы мышечных волокон: Азы и термины.
    Чтобы понять, как происходит работа каждой мышцы с белыми(быстрыми) волокнами или с красными(медленными), нам придется заглянуть в каждую из них. Понятно, что без пополнения энергии ни один механизм работать не будет. Это же касается и биологического механизма, то есть живого существа. Поэтому чтобы мышца могла сократиться и выполнить работу ей надо будет где-то взять энергию.
    Красные волокна имеют не случайно такой цвет. Так как они имеют огромное количество миоглобина и огромную сеть очень тонких сосудов или их еще называют капиллярами. Через капилляры к волокнам поступает с кровью кислород. А миоглобин непосредственно уже транспортирует этот кислород внутрь самого волокна к митохондриям(химическим станциям), где и происходит процесс окисления жира с выделением энергии для работы мышцы. Поэтому, чем больше кислорода поступает в кровь, тем дольше работают медленные волокна, при условии, что нагрузка будет мало интенсивной.
    Миоглобин – это пигментный белок, красного цвета, который хранит, а после и доставляет кислород внутрь мышечного волокна к митохондриям.
    Митохондрия – это органоид, функция которого заключается в синтезе молекулы АТФ(основная энергетическая единица).
    Белые волокна, имеют такой цвет из-за малого количества миоглобина и капилляров в них. Энергетика белых волокон подтипа 2А(выше уже говорилось о них) — направлена как на анаэробный гликолиз(без кислорода), так и на аэробный гликолиз — окисление(с участием кислорода). А вот белые волокна подтипа 2В – получают энергию только из анаэробного гликолиза(без участия кислорода). Напомню, что в красных и белых волокнах процессы синтеза энергии происходят непосредственно в митохондриях.
    Типы мышечных волокон: Все о работе красных волокон
    Считается(считалось), что красные волокна(ММВ), в отличии от белых волокон(БМВ), имеют очень низкую гипертрофию, но на самом деле это не так. Удивлены? Все потому что на протяжении большого промежутка времени ученые думали, что ММВ, практически не подвержены гипертрофии. Но недавние опыты подтвердили обратное, когда взяли пробу мышечной ткани у профессиональных бодибилдеров, которые тренируют как медленные(с помощью пампинга – вид тренировки), так и быстрые волокна(прогрессирующие отягощения). Но ММВ могут хорошо расти лишь при определенных условиях, однако, это уже другая объемная тема.
    Красные(медленно сокращающиеся) волокна устроены так, что они могут получать молекулы АТФ только из реакции окисления(с участием кислорода) жиров или углеводов(глюкозы). Поэтому медленные волокна могут тренироваться только тогда, когда в организме будет достаточное количество кислород. Чаще всего, хорошее поступление кислорода к мышцам осуществляется лишь при нагрузки не более 20-25% от вашего максимума и в медленном темпе(малая интенсивность). Максимальная нагрузка – это нагрузка, с которой вы сможете выполнить то или иное упражнение не более чем 1-2 раза(повтора). Например, вы жмете штангу 100 килограмм всего 1-2 раза – 100 кг это и будет ваш максимальный вес(нагрузка). Значит, если вы будите жать 20-25 кг в медленном темпе, то такая нагрузка будет выполняться за счет медленных мышечных волокон(ММВ).
    Таким образом, красные волокна тренируются(работают) лишь при нагрузках с низкой интенсивностью, на протяжении длительного промежутка времени. Что помогает циркулировать кислороду по кровотоку. Например, это могут быть легкие пробежки, поднятие небольших тяжестей, быстрая ходьба, езда на велосипеде, плавание и многое другое.
    Как только вы увеличите нагрузку — в работу включатся быстрые волокна подтипа — 2А или по-другому — переходные волокна, но, а если нагрузку увеличите еще больше, то тогда в работу включатся уже быстрые волокна подтипа — 2В. В этом случае начнется иная тренировка, о которой я расскажу немного позже.
    В клетках медленносокращающихся волокон(ММВ) находится пигментный белок — миоглобин(о котором я говорил чуть выше). Его задача накопить как можно больше кислорода, чтобы потом в нужное время начать отдавать его митохондриям для получения энергии. Это происходит всякий раз, когда во время работы ММВ по какой-то причине не хватает кислорода.
    Вот примерная схема энергообеспечения ММВ:
    1. Во время продолжительной и слабоинтенсивной нагрузки, в течение десятков минут, в клетках красных волокон протекают реакции окисления триглицеридов(жиров). Но чтобы эта реакция могла продолжаться, нужен кислород…
    2. Кислород доставляется в клетку при помощи капилляров(гемоглобина). Но, а если кислорода поступает мало через кровоток(капилляры), то в дело вступает миоглобин, который начинает отдавать хранящийся в нем кислород. Таким образом, в результате реакций окисления — клетки ММВ получают энергию( молекулы АТФ).
    3. И еще, источник триглицерида жирные кислоты образуются из подкожного или внутреннего жира. Поэтому вот почему красное мясо считается более жирным, чем белое.
    В итоге: если ваша работа не требует от вас взрывного характера(скорости) и нагрузки более 20-25% от максимума, то в таком случае, ваш организм(красные волокна) может выполнять нагрузку очень долго. Так как красные мышечных волокон используют аэробный гликолиз(с участием кислорода) для получения энергии, который дает очень много энергии(в 19 раз больше), в отличии от анаэробного гликолиза.
    Типы мышечных волокон: Все о работе белых волокон.
    И так, про красные волокна мы узнали практически все. Теперь попробуем разобраться, как же работают белые волокна. Белые волокна содержат небольшое количество миоглобина и капилляров. Поэтому они выглядят значительно светлее. Для наглядности, вспомните курицу. Ее грудка выглядит белой, а мясо на ногах красным.
    Белые волокна сокращаются по сравнению с красными в два раза быстрее. Удивительно и то, что они и силу развивают в 10 раз больше, чем мышцы с красными волокнами. Но у них есть существенный недостаток. Имея такие прекрасные характеристики, белые волокна быстро устают.
    Усталость в них накапливается из-за того, что они используют совершенно другой принцип получения энергии. Кроме того, как вы уже знаете, белые волокна имеют два подтипа волокон, хотя по цвету их трудно различить.
    – Виды мышечных волокон: Первый подтип — 2В, который использует для получения энергии — анаэробный гликолиз, процесс без участия кислорода. Данные волокна работают как маленькие аккумуляторы. Так как после физической нагрузки, когда вся энергия истратилась(ее хватает не более чем на 2 минуты), происходит ее возобновление(заряд), но данное восстановление протекает лишь во время отдыха, на протяжении 1-2 минут.
    Однако, в результате, анаэробного гликолиза — накапливается молочная кислота(продукт распада), а это значит, что мышечная среда становится кислотной, и волокна начинают «гореть», прекращая свою работу. Поэтому после их восстановления(отдыха 1-2 минуты) они снова готовы выполнять свою функцию, так как восполнили энергетические запасы и, частично, избавились от продуктов распада, благодаря кровотоку.
    Источником энергии у белых волокон служит гликоген(вырабатывается при расщеплении и переработки глюкозы) и креатин фосфат(организм его получает из белковой пищи: мясо, рыба, яйца, творог и спортивные добавки). В результате физических действий — гликоген, расщепляясь, дает глюкозу, а глюкоза энергию(АТФ) и молочную кислоту. Что касается креатин фосфата, то он восстанавливает запасы АТФ обратно в мышечных волокнах, то есть получается такой круговорот…
    – Типы мышечных волокно: Второй подтип — 2А, который может до определенного состояния работать без кислорода(анаэробный гликолиз), а затем переключиться и еще какое-то время выполнять работу, но уже используя кислород(аэробный гликолиз) и наоборот. Назначение этих волокон, как вы уже поняли, заключается в том, что они переходят от красных к белым волокнам и от белых к красным, все зависит от выполняемой нагрузки.
    Упрощенно можно представить работу подтипа 2А примерно так:
    Вначале начинают выполнять работу красные(медленные) волокна, используя аэробный гликолиз.
    Когда нагрузка превышает 25% от максимальной, тогда в работу уже вступают в белые промежуточные волокна(2А).
    Но если нагрузка растет еще больше, то промежуточные волокна(2А) — передают эстафету уже волокнам подтипа 2В.
    Здесь я представил работу мышечной системы несколько упрощенно… На самом деле все обстоит гораздо сложнее. И представлять, что медленные и равномерные движения будут выполняться только за счет медленных волокон, а скоростные движения за счет быстрых, не совсем правильно. Например, включить в работу быстрые мышечные волокна можно, лишь усложнив технику упражнения, поэтому работа тех или иных мышечных волокон будет зависеть от приложенной силы, скорости и техники.
    Система настолько хорошо отлажена, что человек даже не подозревает, какие мышцы у него задействованы в данный момент. Например, во время силового упражнения, как правило, все типы волокон, начинают сокращаться примерно одновременно. Но чтобы полностью выполнить сокращение, медленным красным волокнам понадобится, от 90 до 140 мл/сек. В то же время быстрые волокна успеют полностью сократиться всего за время, от 40 до 90 мл/сек.
    А вот и таблица, которая поможет вам наглядно понять, все, то, о чем я писал:

  2. PaNeK_96rus Ответить

    Кроме всего прочего, мышечные волокна также подразделяются по уровню порога возбудимости. Мускул сокращается, когда на него воздействуют нервные импульсы, имеющие электрическую природу. Двигательная единица (ДЕ) состоит из: мотонейрона, аксона и совокупности мышечных волокон. Количество ДЕ в теле человека не меняется на протяжении всей жизни. Каждая из двигательных единиц имеет свой порог возбудимости. Если мозг посылает нервные импульсы с частотой ниже этого порога, значит ДЕ пассивна. Если же нервные импульсы имеют пороговую частоту, или превышают ее, то волокна мышц активируются и сокращаются. У низкопороговых ДЕ некрупные мотонейроны, тонкий аксон и иннервируемые медленные волокна, исчисляемые сотнями. Высокопороговые ДЕ отличаются крупными мотонейронами, толстым аксоном и тысячами иннервируемых быстрых волокон.
    Таким образом, медленные окислительные волокна относятся к низкопороговым и возбуждаются при незначительной нагрузке. А быстрые волокна, соответственно, относятся к высокопороговым и активируются только при интенсивных нагрузках.

    Миозин

    Существенное различие разных видов мышечных волокон обуславливает значительную гетерогенность мышечных тканей и их способность к выполнению разнообразных функциональных задач. Биохимический и иммуногистохимический анализ скелетных мускулов показывает, что структурное и функциональное разнообразие мышечных волокон обуславливается широким спектром изоформ миозина. Миозином называется фибриллярный белок, выступающий одним из главных компонентов сократительных мышечных волокон. Он составляет от 40 до 60% общего количества мышечного белка в организме. При соединении миозина с актином (еще один мышечный белок) образуется актомиозин – основной элемент сократительной системы мускулов.
    В состав молекулы миозина входит две тяжелых цепи (MyHC) и четыре легких (MyLC). Тяжелые цепи имеют несколько изоформ, свойства которых обуславливают силовые и скоростные показатели мышечных волокон. Наиболее важными считаются четыре изоформы: MyHCI, MyHCIIA, MyHCIIX/IID, и MyHCIIB. Каждая изоформа имеет специфическую скорость сокращения и позволяет развить определенное усилие. Волокна, в состав которых входит MyHCI, по сравнению с волокнами, содержащими другие формы тяжелой цепи миозина, медленнее сокращаются и развивают меньшее усилие. Наиболее быстрыми и сильными считаются волокна, содержащие MyHCIIB изоформу тяжелой цепи. За ними следует MyHCIIX и MyHCIIA форма.
    Физическая активность может привести к весомым изменениям сократительных свойств мускулов. Принято считать, что при тренировке на выносливость увеличивается количество медленных изоформ миозина. Вместе с тем во время силовой тренировки происходит увеличение количества MyHCIIA и уменьшение MyHCIIX. Кроме того, считается, что у основной массы людей, активность которых ограничивается простыми бытовыми делами, волокна, содержащие миозин в форме MyHCIIX, крайне редко вовлекаются в работу. В процессе физической тренировки они начинают задействоваться и постепенно переходят в MyHCIIA форму. Дело в том, что волокна, содержащие IIA изоформу тяжелой цепи миозина, имеют большую выносливость, по сравнению волокнами IIX типа.
    Во время тренировок выносливости или силы происходит весомое изменение гормонального фона скелетных мускулов, которое служит мощным сигналом, запускающим процесс изменения состава миозина в мускулах, подвергающихся нагрузке.

    Заключение

    Резюмируя вышесказанное, стоит отметить, что мышечные волокна являются главной структурной единицей мышечного скелета. Соотношение белых и красных волокон является генетическим фактором, равно как и общее количество волокон в мускуле. При правильной тренировке можно не только увеличить объем и массу мышечных волокон, но и добиться изменениях их гликолитических и окислительных свойств.

  3. Yenjko_iv Ответить

    Поперечно-полосатая мышечная ткань представляет собой наиболее ценную в пищевом отношении часть мяса, так как является основным источником белка. В мышечной ткани содержится 72…80% воды, 18…22% белков, 2…5% липидов, 1…1,5% углеводов, 1…2% азотистых экстрактивных небелковых веществ и 0,7…1% минеральных веществ.
    Белки мышечной ткани в большей степени обуславливают ее биологическую ценность и ее важнейшие свойства.
    В состав мышечной ткани входят белки мышечного волокна и белки межклеточной среды. Белки мышечного волокна входят в состав оболочки (сарколеммы), ядер, саркоплазмы, миофибрилл. Приблизительно 40% белков мышечной ткани растворены в воде (саркоплазмы и частично миофибрилл), 40% (миофибриллярные) – в солевых растворах хлористого калия. Остальные, нерастворимые, называют строматопротеинами. Белки саркоплазмы и миофибрилл – полноценные, сарколеммы – принадлежат к неполноценным. В соответствии с морфологической структурой мышечного волокна белки распределяются как показано на схеме.

    Рис. 2.6. Распределение основных белков
    мышечного волокна
    Белки сарколеммы составляют приблизительно 4,4…5% общего количества белков клетки. Эластин, коллаген и ретикулин являются основными белками соединительной ткани.
    Коллаген – не растворимый в воде белок, в процессе тепловой обработки переходит в глютин, уже хорошо растворимый в воде. Коллаген – неполноценный белок, содержит оксипролина больше любого другого белка – 12,8%. Волокна коллагена слабо растянуты. При нагревании в воде при температуре 60…70оС они сокращаются приблизительно на 1/3 или 1/4 от первоначальной длины. При повышении температуры до 80оС коллаген превращается в глютин (желатин), растворимый в воде.
    Эластин– основной белок эластиновых волокон, не растворяется в процессе нагревания ни в воде, ни в растворах кислот и щелочей, не образует желатин. Это единственный белок, содержащий хлорофорный остаток, что придает ему характерный желтый цвет и определяет его флуоресценцию.
    Ретикулин – входит в состав ретикулиновых волокон, которые образуют сетчатые структуры, в которых уложены кровеносные сосуды. По строению похож на коллаген, но не образует желатина в процессе кипячения.
    При повышении содержания соединительной ткани снижается биологическая ценность мяса, повышается его жесткость. А усложнение структуры соединительной ткани повышает ее стойкость к тепловой обработке.
    Белки ядер – нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок.
    Нуклеопротеиды – соединения белков гистонов и проламинов, нерастворимые в воде, растворимы в щелочах и растворах хлористого натрия.
    Кислый белок – напоминает глобулин, растворим в щелочах
    Остаточный белок – по свойствам и аминокислотному составу напоминает коллаген.
    Белки миофибрилл – миозин, актин, актомиозин, тропомиозин – составляют примерно 65% внутриклеточных белков, играют важную роль в изменениях мышечной ткани.
    Миозин – самый важный белок, на его долю выпадает 35…40% всех мышечных белков. Содержит 20 аминокислот, в том числе все незаменимые, имеет кислый характер. Не растворим в воде, растворяется в солевых растворах, высаливается при полном насыщении хлористым натрием. Владеет свойствами фермента аденазинтрифосфатазы, то есть катализирует расщепление АТФ, в процессе которого освобождается энергия, необходимая для сокращения мышечного волокна.
    АТФ +Н2О АДФ + Н3РО4 + 33,5 кДж/ моль
    Температура свертывания миозина 45…50оС. Молекула состоит из 5000 аминокислотных остатков.
    Актин – 15% общего количества мышечных белков, существует в глобулярной и фибриллярной формах. Состоит из одной цепи, включает 374 аминокислотных остатков. Способен вступать во взаимодействие с миозином, образуя актомиозин. Температура денатурации приблизительно 50оС.
    Актомиозин – 3,7% , обладает высокой вязкостью, способен резко сокращаться при определенных концентрациях солей калия или магния, в присутствии АТФ распадается на актин и миозин. Денатурирует при 42…48оС.
    Тропомиозин – подобен миозину, но, в отличие от него, является неполноценным белком (отсутствует триптофан). При рН 7 хорошо ратворяется в воде, не денатурирует под влиянием нагрева.
    Белки саркоплазмы – миоглобулин, глобулин Х, миоген, миоглобин и нуклеопротеиды – составляют 32…37% внутриклеточных белков
    Миоальбумин – 1…2% является типичным альбумином, температура денатурации 45…47оС
    ГлобулинХ – 20% всех белков – включает ряд белков, которые являются типичными глобулинами, некоторые проявляют свойство ферментов. Коагулирует при 50оС.
    Миоген – 20% – растворим в воде, не полностью высаливается хлористым натрием, температура коагуляции 55…65оС.
    Нуклеопротеиды являются сложными белками, состоят из РНК и белкового компонента
    Миоглобин – 0,1…1%, принадлежит к дыхательным белкам, действует как промежуточный переносчик кислорода от гемоглобина крови к окислительным участкам клеток. Это неполноценный белок, так как отсутствует изолейцин, цистин, цистеин. Способен вступать в реакцию с кислородом воздуха, окисом азота, восстанавливаться, действовать как пероксидаза, каталаза, оксидаза.
    Миоглобин имеет темно красный цвет, обуславливает природную окраску мышечного волокна. Цвет мяса зависит от концентрации миоглобина, степени связывания кислорода миоглобином, величины заряда железа в геме (двух- или трехвалентное). Так мясо кита содержит 0,91% миоглобина, конина – 0,8%, говядина – 0,6%, свинина – 0,06%.

  4. Vitarka Ответить

    Как развивается сила
    Мозг посылает определённые сигналы, которые проходят по двигательному нерву, пока не достигнут нейромышечного узла. Затем мышцы сокращаются, генерируя достаточное усилие (будем надеяться) для выполнения задуманного. Детали чуть дальше. Я уже писал раньше, что на развитие усилия влияет множество факторов.
    Важно отметить, что большое значение имеет физиологическая площадь поперечного сечения мышц или мышечных волокон. Представьте, что вы разрезали огурец пополам, по диаметру среза можно рассчитать площадь поперечного сечения. То же и с мышцей.
    Количество силы, которую мышца может развить, зависит от площади сечения и удельного напряжения, т.е. величины генерируемого усилия на единицу площади поперечного сечения.
    Почему растут мышцы
    Десятилетиями самые дурацкие тренировочные методики оправдывались тем, что “мы не знаем, что заставляет мышцы расти”. Если вы не можете точно сказать, что именно приводит к росту, то любая тренировочная система выглядит нормальной, пока “работает”.
    Проблема в том, что «работает» слишком многое. Особенно тогда, когда подключают стероиды. На стероидах вообще всё работает, даже отсутствие тренировочной нагрузки. Любой маразм, которым вы страдаете в зале, работает, пока достаточно высока доза.
    Это не значит, что за все эти годы не предлагались и не опровергались различные теории мышечного роста.
    Наиболее распространенной была и, наверное, остаётся концепция мышечного повреждения: на тренировке мышцы получают микротравмы, а потом отстраиваются и увеличиваются. Это основано на почти полностью неверном представлении о суперкомпенсации, но сегодня не об этом.
    Сюда же идея о том, что повреждение мышц само по себе является стимулом для роста, хотя многие методики приводят к гипертрофии без всякого травмирования. Более того, повреждения могут негативно сказаться на росте.
    Это в некоторой степени связано с энергетической теорией роста: тренировки снижают энергетический статус скелетной мышцы (АТФ/КФ), что каким-то образом провоцирует рост. В своей первой книге The Ketogenic Diet я писал о популярной тогда теории, согласно которой тренировка истощает запас АТФ в мышцах, вызывая «ригидность» и последующие повреждения, что стимулирует рост.
    Тренировочная программа Bodycontract Дэна Дучейна была основана на следующем: отказной подход из 8-12 повторений, чтобы исчерпать запас АТФ, а затем 3 более тяжёлых эксцентричных повторения, чтобы вызвать повреждения рабочих мышечных групп, когда волокна станут ригидными. Сомневаюсь, что эта модель до сих пор в моде, учитывая, что повреждение мышц не так заметно влияет на рост.
    Были также идеи, связанные с ишемией/гипоксией (в основном с низким кровотоком/кислородом в крови), от которых на долгие годы отказались, но сейчас снова вспоминают. Это тоже тема для отдельной статьи, сейчас лишь скажу, что гипоксия, видимо, косвенно способствует росту, поскольку помогает включать в работу больше мышечных волокон.
    Были и обратные взгляды, например, памповая теория роста. Это может иметь смысл, если принимать стероиды: при пампинге препараты дольше удерживаются в мышцах и связываются с рецепторами. Но вообще влияние пампа на рост тоже переоценено.
    Уже более десяти лет существуют теории о набухании клеток, но я не встречал убедительных работ в этом направлении. Большинство исследований проводилось в клетках печени в нефизиологических условиях вроде вливания солевого раствора и т.п. Я не говорю, что это не играет никакой роли. Я говорю, что пока не убежден в решающем значении данного фактора.
    Недавно вышло наитупейшее исследование с использованием «специфических саркоплазматических» тренировочных протоколов, которые привели к значительному увеличению толщины мышц сразу после тренировки из-за перемещения жидкости. Хочешь круто выглядеть в клубе несколько часов? Тогда надо до одури напампиться. Может, Арнольд был прав.
    В последнее время вырос интерес к метаболитной теории роста, но вряд ли и она всё объяснит. Как и гипоксия, накопление метаболитов, вероятно, помогает набрать больше мышечных волокон к концу подхода.
    Ещё была теория гормонального ответа, но в реальности всплески тестостерона или гормона роста после тренировки слишком малы. А вот инъекция супрафизиологической, т.е. превышающая физиологическую, дозы препарата, конечно, повлияет.
    Последняя теория, которая, возможно, наиболее близка к истине, предложена Владимиром Зациорским. Он отметил, что при выполнении каждого подхода берётся определённое число мышечных волокон для создания силы. Но самого «включения» мышечных волокон мало, мышцы должны поработать до утомления (основано на идее, что усталость волокна сама по себе вызывает рост, а это не совсем верно). Короче, требуется взять мышечное волокно и достаточно его нагрузить, чтобы заставить адаптироваться.
    Глядя на всё это многообразие теорий, легко понять, почему народ до сих пор разводит руками: «мы не знаем, что вызывает рост мышц».
    Механосенсоры
    Ещё в 1975-м году исследователям удалось на 90% разобраться в данном вопросе и установить, что основным фактором, вызывающим рост скелетной мышцы, было воздействие высокого уровня напряжения на мышечные волокна:
    «Предполагается, что высокое напряжение (пассивное или активное) является критическим моментом в инициировании компенсационного роста».
    Однако народ до сих пор повторяет любимую мантру про «мы не знаем». Что ж, пусть не знают, а физиологи, например, в курсе.
    Поскольку напряжение может создаваться разными способами, коротко скажу об активном и пассивном. Пассивное напряжение — это как в исследованиях, где изверги привязывают груз к крылу несчастной перепёлки на 30 дней. Продолжительной перегрузкой мышц (пассивным напряжением) вызывается быстрый рост с увеличением количества мышечных волокон (гиперплазия). Это, кстати, не работает у людей.
    Нас интересует активное напряжение, когда мы сами заставляем свои мышцы генерировать усилие. Один изящный способ, с помощью которого исследователи создают повышенное активное напряжение у животных, — так называемая «synergist ablation model» (модель абляции синергистов). За этим милым названием скрывается перерезание одной из мышц (в группе синергистов), поддерживающих сустав. Из-за чего оставшаяся нетронутой мышца за ночь перегружается до безумной степени.
    И рост при этом до абсурда быстрый. Примерно на 50% у животных за несколько дней. Чтобы было понятнее, попробуйте перерезать себе камбаловидную мышцу, тогда вся нагрузка свалится на икроножную, и та быстро накачается. Некоторым людям только так и удастся увеличить икры. Шутка. Наверное, шутка.
    Если вы почему-то не хотите себе ничего резать, для создания активного напряжения можно потренироваться в зале. Чтобы поднять снаряд, мышечные волокна должны развить определённое усилие, генерируя/испытывая высокое напряжение, которое, как сказано ранее, и стимулирует гипертрофию. Повторюсь, это узнали ещё в 1975 году. Хотя бы предположили. А сегодня мы уже точно знаем! Буквально любая научная работа о механизмах гипертрофии, независимо от автора и его предвзятости, упоминает напряжение, как главный фактор, инициирующий рост мышц.
    А вот чего мы не знали до недавнего времени, какие биохимические пути задействованы в процессе включения синтеза белков. И теперь выяснили, что основным фактором роста мышц является так называемый mTOR, мишень рапамицина у млекопитающих.

  5. kc_duke Ответить

    Температура денатурации миозина 45…50 °С (у птицы около 51 °С). Изоэлектрическая точка при pH 5,4.
    Актин — полноценный белок, переваривается пищеварительными ферментами, в волокне его содержится около 12… 15 %. Растворим в двумолярных растворах нейтральных солей при длительном воздействии, осаждается солями кальция, денатурирует при температуре около 50 °С. Под действием растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов (в определенных концентрациях) он переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. При удалении этих солей снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин образуется при замораживании мышечной ткани в результате увеличения концентрации содержащихся в ней солей.
    Актомиозин — комплексный белок. В нем содержится около 2/3 миозина и 1/3 актина. Образуется актомиозин в результате взаимодействия SH-групп миозина (при определенных условиях) с оксигруппами фибриллярного актина. Растворителями извлекается актомиозин, содержащий около 1/5 актина. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на миозин и актин. Это изменение тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц. В составе мышечной ткани актомиозин (в зависимости от условий) может находиться в ассоциированной или частично диссоциированной форме, содержащей неопределенное количество актина. Актомиозин растворим в солевых растворах достаточно высокой концентрации. При этом чем больше в нем актина, тем выше требуется концентрация солей. При разбавлении актин осаждается. Температура денатурации актомио- зина 42…48 °С.
    Тропомиозин — фибриллярный неполноценный белок с асимметрией молекулы 1 : 25. По свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофан. Содержание его в волокне около 0,5 %. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при pH 4,6.
    Нуклеопротеиды — сложные белки, образованные щелочными белками — гистонами и нуклеиновой кислотой. Это полноценные белки; они составляют небольшую часть белков мышечного волокна.
    Примерно 6…7 % белков мышечного волокна составляют белки стромы, состоящие преимущественно из белков типа коллагена и эластина.
    Большинство белковых веществ мышечного волокна обладает свойствами ферментов.
    В состав мышечного волокна входят представители всех групп ферментов: ферменты расщепления с участием воды и ортофосфорной кислоты — гидролазы и фосфорилазы; окислительно-восстановительные ферменты (переносчики электронов); десмолазы, катализирующие расщепление связей между атомами углерода; феразы, катализирующие перенос групп атомов между различными соединениями; изомеразы, катализирующие внутримолекулярные переносы. В связи с этим в мышечном волокне возможны самые разнообразные ферментативные превращения. Однако после убоя животного (птицы) в связи с прекращением поступления кислорода в клетки на первый план выступает разрушительная деятельность ферментов, преимущественно гидролаз и фосфорилаз, которая приводит к существенным изменениям белковой, липидной и углеводной фракций и многих экстрактивных веществ.
    Влияние окислительно-восстановительных ферментов в посмертных превращениях мышечной ткани в достаточной мере еще не выяснено, хотя, несомненно, их действие имеет практическое значение. Миоглобин обладает пероксидазными свойствами и способствует окислению жира. Каталаза, разрушающая перекись водорода, присутствует в доброкачественном мясе и не обнаруживается в недоброкачественном, что может быть использовано при оценке качества мяса.
    Липиды мышечной ткани. В зависимости от вида и упитанности животных тщательно отпрепарированная мышечная ткань содержит разное количество липидов. Часть этих липидов, главным образом глицеридов, находится в тончайших прослойках соединительной ткани и легко извлекается органическими растворителями. Другие липиды входят в состав волокна и не полностью извлекаются растворителями.
    Липиды, находящиеся в волокне, распределены в саркоплазме и связаны с фибриллами. Среди них обнаружены глицериды и небольшое количество свободных жирных кислот. Состав глицеридов волокна отличается от состава глицеридов жировой ткани большим содержанием высоконепредельных и летучих жирных кислот.
    В липидах мышечной ткани коровы летучие жирные кислоты (уксусная, пропионовая, бутиловая, валериановая, изовалериановая, гексоновая, октановая) составляют около 0,17 %.
    Примерно 0,20…0,25 % липидов приходится на долю фосфатидов, преимущественно лецитина. В небольшом количестве в мышцах обнаружены стериды и холестерин (50…60 мг% массы мышц). Часть липидов мышечного волокна и холестерина наряду с белками органически входит в его структуру; другая представляет собой промежуточные продукты обмена веществ.
    Полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды и холестерин — необходимые компоненты пищи. Поданным НИИ питания РАМН, суточная потребность человека в полиненасыщен- ных кислотах в среднем составляет 3…6 г, фосфолипидах — 5 г, холестерине — 0,3…0,6 г.
    Большинство прочих органических веществ извлекается (экстрагируется) при обработке мяса водой, поэтому их называют экстрактивными. Многие из них претерпевают глубокие химические изменения с момента прекращения жизненных процессов в тканях с образованием других веществ. Поэтому состав этой фракции мышечной ткани качественно и количественно непостоянен, что вызывает изменения и некоторых важных свойств мяса.
    Прочие органические вещества мышечной ткани в соответствии с особенностями их состава и значением можно разделить на три группы: азотистые, безазотистые, витамины. В свою очередь, азотистые небелковые вещества подразделяются на азотистые основания, аминокислоты и прочие азотистые вещества.
    Азотистые основания представлены основаниями группы карнозина (карнозин, ансерин), основаниями группы креатина (креатин, креатинин, метилгуанидин), основаниями группы холина (холин, карнитин, бетаин), а также пуриновыми и пиримидиновыми основаниями (аденин, гуанин, гипоксантин и др.).
    Общее содержание свободных аминокислот в мышечной ткани не превышает 0,7 % ее массы. Их состав непостоянен и меняется с течением времени после прекращения жизни животного.
    Из прочих азотистых небелковых веществ к наиболее важным относятся креатинфосфорная (КРФ), аденозинтрифосфорная (АТФ), аденозиндифосфорная (АДФ), аденозинмонофосфор- ная, или адениловая (АМФ), инозиновая кислоты, глутатион, глутамин, мочевина, аммонийные соли.
    Несмотря на сравнительно небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ, их роль в питании значительна, так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества. Сырое мясо обладает слабым кисловатым запахом и вкусом. Специфический аромат и вкус, присущие каждому виду мяса, появляются лишь после тепловой обработки. Таким образом, в сыром мясе содержатся компоненты, которые, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества.
    Среди экстрактивных веществ присутствуют химические раздражители секреции желудочных желез. Как установил акад. И. П. Павлов, без них мясо остается в желудке долгое время, практически не перевариваясь. Мясной экстракт (или навар) он относит к лучшим возбудителям желудочного сока. Эти свойства мясного экстракта обусловлены некоторыми азотистыми основаниями (метилгуанидином, карнозином, карнитином), содержащимися в мышцах.
    Количество аммонийных солей в мышечной ткани колеблется в больших пределах (3… 12 мг%). Аммонийный азот иногда обнаруживается даже непосредственно после убоя. Его количество зависит от физиологического состояния и увеличивается в мышцах больных и усталых животных. С течением времени после убоя оно возрастает в результате распада мочевины и дезаминирования глутамина и аспарагина. Содержание аммонийного азота может также возрастать и при порче мяса.
    В число важнейших безазотистых органических компонентов мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза (гексозофосфорные эфиры, молочная кислота) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Их количество зависит от физиологического состояния животных перед убоем и от глубины автолитических процессов после убоя, в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений.
    Часть гликогена мышечного волокна связана с белками (миозином, миогеном), другая находится в свободном состоянии. Количество гликогена в парном мясе в среднем составляет 450… 900 мг%, но может превышать 1 %. В мышцах плохо откормленных, истощенных и больных животных его в 2…3 раза меньше, чем в мышцах откормленных животных, находящихся в нормальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содержание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мало работающих.
    Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продукта его распада, в том числе и молочной кислоты. Ее количество колеблется в пределах 150…700 мг% и наряду с некоторыми другими кислотами (фосфорной, пировиноградной, янтарной) определяет величину pH мышечной ткани. Количество моносахаридов в пересчете на глюкозу колеблется в пределах 0,6…0,09 мг%.
    В состав мышечной ткани входят почти все водорастворимые витамины. Для различных видов животных и разного их состояния количество витаминов неодинаково. Ниже приведено примерное содержание водорастворимых витаминов в мышечной ткани животных, мг%.
    К витаминам относится также холин, содержащийся в мышцах в количестве 80… 110 мг%. В липидной части мышц содержится некоторое количество витамина А (около 0,02 мг%).
    Минеральные вещества. В составе мышечной ткани обнаружены металлы: калий, натрий, кальций, магний, железо, цинк. Эти металлы частично связаны с белковыми коллоидами мышечного волокна, заряженными в большинстве отрицательно, частично с неорганическимианионами пиро- и ортофосфорной, серной, соляной, угольной кислот, с которыми образуют электролиты. В белках мышц больше катионов, чем анионов, в мышечной жидкости — наоборот. Некоторые электролиты (соли угольной, фосфорной кислот) играют роль буферных систем мышечного волокна. Железо входит в состав миоглобина. Количество минеральных фосфорных соединений колеблется в связи с распадом органических фосфорсодержащих составных частей мышечной ткани. В мышцах в незначительном количестве (примерно 0,06…0,08 мг%) содержатся микроэлементы: медь, марганец, никель, кобальт и другие, являющиеся компонентами ферментных систем.
    В состав мышечной ткани кроме перечисленных минеральных составных частей входит сероводород. Количество сероводорода незначительно и обычно не превышает 0,5 мг%. Но иногда оно может достигать 12…20 мг%, что обычно связано с особенностями технологической обработки мяса. При порче мяса содержание сероводорода в нем резко возрастает.
    Соединительная ткань
    Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфологических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны.
    В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфологических элементов различают ее разновидности: плотную, рыхлую и эластическую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностнрй фасцией. На основе этой ткани развивается жировая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов.
    Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются преобладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мелкие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200…640 МПа.
    Основу структуры коллагеновых волокон составляют элементарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0,3…0,5 мкм. Из фибрилл образованы первичные волокна (поперечник около 10 мкм), а затем сложные волокна — пучки, покрытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушающимся под действием протеолитических ферментов. Коллагеновые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в составе которого до 35 % органических веществ, преимущественно коллагена.
    В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действием эластазы они распадаются на фибриллы. Их толщина различна: некоторые едва видны под микроскопом, другие по размеру приближаются к коллагеновым волокнам средней величины. Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагеновых: их сопротивление на разрыв 100…200 МПа. В составе эластиновых волокон около 42 % сухого остатка, из которого 0,2 % приходятся на долю минеральных веществ. В составе органических веществ около 32 % эластина и немного коллагена.
    Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обусловливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свойства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0,013…0,086 МПа, то для соединительной ткани оно составляет 0,27…0,40 МПа.
    Химический состав соединительной ткани различен и зависит главным образом от соотношения в ней количества коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожилия) преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эластина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32 % коллагена и лишь 0,7 % эластина, а в состав выйной связки — до 32 % эластина и лишь 1,6 % коллагена.
    Свойства, пищевая ценность и промышленное значение соединительной ткани определяются свойствами коллагена и эластина и их количественным соотношением.
    Коллаген неоднороден. Его элементарные частицы — коллагеновые протофибриллы — представляют собой систему колластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколлагеновой обкладке упорядоченно расположен углеводный компонент коллагена — мукополисахарид (гиалуроновая кислота), обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Даже в очищенном препарате коллагена обнаруживается до 0,65 % углеводов. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: их прочность, эластичность, устойчивость к растворителям, нагреванию в воде и действию протеолитических ферментов. Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой частью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства.
    Мукополисахариды входят также в состав межуточного вещества, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В дальнейшем под словом «коллаген» подразумевается комплекс, образованный колластромином и проколлагеном.
    В зависимости от анатомического происхождения соединительной ткани различают коллаген волокнистый (сухожилия и кожа), гиалиновый (кость), хондриновый (хрящи). Аминокислотный состав коллагенов разного происхождения несколько различается, но во всех случаях в коллагене очень мало метионина и отсутствует триптофан.
    Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется коллагеназой на цепочки параллельно оси волокна. При нагреве коллагена до ’60…70 °С и тщательной механической деструкции переваривающее действие пепсина усиливается. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваиваться организмом, который выделят его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки и выполняет роль пищевых волокон.
    При нагревании препаратов коллагена с водой до 58…65 °С коллагеновые волокна резко (примерно на 1/3) сокращаются. При этом, по-видимому, разрушаются только связи, удерживающие полипептидные цепочки в направлении продольной оси структуры коллагена. Происходят неупорядоченное изгибание и скручивание полипептидных цепей, а также разрыв части преимущественно водородных связей в молекуле коллагена. Это явление называется свариванием коллагена. Сваренный коллаген более доступен действию пепсина. Его прочность резко снижается: например, сопротивление резанию соединительной ткани.
    При дальнейшем осторожном нагреве коллагена полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие полипептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного нарушения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с участием воды, известен под названием пептизации коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином.
    Практически одновременно с образованием глютина происходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья, в совокупности образующие полидисперсный продукт гидролиза глютина — смесь желатоз (глютоз).
    Тщательное механическое разрушение коллагена в воде приводит к нарушению структуры коллагена по плоскостям расположения водородных и солевых связей. Происходит разволокнение коллагена на полипептидные цепочки и образуется продукт, сходный с желатином.
    Эластин не содержит триптофана, и в нем очень мало метионина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно — трипсином и сравнительно легко — эластазой. Он очень устойчив к действию химических реагентов, не изменяется в растворах кислот и щелочей, выдерживает длительный нагрев при 125 °С. Следовательно, эластин практически не имеет какой- либо пищевой ценности.

  6. +380979616035 Ответить

    Мышечное волокно
    Мышечное волокно является структурной единицей скелетных мышц, представляя собой большую многоядерную клетку, а точнее – бесклеточное образование – симпласт, так как в процессе развития мышечная клетка образуется путем слияния множества эмбриональных отдельных клеток – миобластов.

    Рис. 1. Структурная организация скелетных мышц человека
    Клетка окружена плазматической мембраной – сарколеммой, которая покрыта сетью коллагеновых волокон, придающих ей прочность и эластичность. Длина отдельных мышечных клеток может достигать 10 см (портняжная мышца) и даже 50 см, толщина – до 0,1 мм. К мышечному волокну подходят окончания двигательных нервов, а также множество кровеносных сосудов.
    Двигательный нерв, или мотонейрон имеет разветвленные аксоны и может иннервировать несколько мышечных волокон, которые вместе представляют функциональную единицу мышцы, называемую нейромоторной, или двигательной единицей (рис.2). Такая единица работает как единое целое, т.е. сокращаются все входящие в нее мышечные волокна. Отдельная мышца состоит из многих двигательных единиц, которые могут не одновременно подключаться к мышечному сокращению. Сила и скорость сокращения мышцы зависит от количества участвующих в сокращении двигательных единиц, а также от частоты нервных импульсов.
    Мышечные клетки не способны к делению, поэтому разрушенные мышечные волокна не могут восстановиться простым удвоением. В случае повреждения, что наблюдается при напряженной мышечной деятельности, самовозобновление мышечного волокна происходит из маленькой клетки – сателлита, которая находится в неактивном состоянии в тесном контакте со зрелыми мышечными волокнами. При нарушении структуры мышечного волокна она активируется и начинает пролиферировать, что приводит к образованию нового мышечного волокна.

    Рис. 2. Схема двигательной единицы мышцы
    В мышце количество мышечных волокон может достигать нескольких тысяч. У разных людей в одних и тех же мышцах может быть различное количество волокон, что влияет на их силовые способности, процессы адаптации к мышечной работе. Чем больше в мышцах волокон, тем большая возможность проявления максимальной силы мышц.
    Типы мышечных волокон и их вовлечение в мышечную деятельность
    В скелетных мышцах различают несколько типов мышечных волокон, отличающихся сократительными и метаболическими свойствами. К основным типам волокон относятся медленносокращающиеся (МС), или красные и быстросокращающиеся (БС), или белые (табл. 1).
    Таблица 1
    Морфологическая, метаболическая и функциональная характеристики
    мышечных волокон
    Характеристика
    Тип волокон
    МС
    БСа
    БСб
    Включение в работу
    Малой интенсивности, на выносливость
    Большой интенсивности, кратковременную
    Количество волокон на мотонейроне
    10–180
    300–800
    300–800
    Порог возбуждения мотонейронов
    Низкий
    Высокий
    Высокий
    Размеры двигательного нейрона
    Малые
    Большие
    Большие
    Размеры и количество миофибрилл
    Малые
    Большие
    Большие
    Сеть капилляров
    Большая
    Средняя
    Низкая
    Развитие саркоплазматического ретикулума
    Низкое
    Высокое
    Высокое
    Наличие митохондрий
    Много
    Много
    Мало
    Запасы белка миоглобина
    Большие
    Средние
    Малые
    Запасы углеводов (гликогена)
    Большие
    Большие
    Большие
    Активность ферментов:
    АТФ-азы миозина
    Низкая
    Высокая
    Высокая
    митохондрий
    Высокая
    Высокая
    Низкая
    гликолиза
    Низкая
    Высокая
    Высокая
    Скорость сокращения
    Малая (110 мс)
    Большая (50 мс)
    Большая (50 мс)
    Развитие силы
    Низкое
    Высокое
    Умеренное
    Утомляемость
    Слабая
    Сильная
    Сильная
    Выносливость
    Высокая
    Низкая
    Низкая
    Способность накапливать кислородный долг
    Практически отсутствует
    Высокая
    Высокая
    Содержание отдельных типов волокон в мышцах нижних конечностей человека, %:
    Нетренированного
    бегуна-марафонца
    бегуна-спринтера
    Медленносокращающиеся и быстросокращающиеся волокна имеют разную скорость возбуждения, сокращения и утомления. Так, скорость сокращения МС-волокон составляет более 110 мс, а БС-волокон – 50 мс.
    Отдельные типы волокон отличаются также механизмами энергообразования. Как следует из табл. 1, медленносокращающиеся волокна, которые имеют малую скорость сокращения, располагают большим количеством митохондрий, ферментов биологического окисления углеводов и жиров, белка миоглобина, который запасает кислород, а также большой сетью капилляров, обеспечивающих достаточное поступление кислорода в мышцы, и большими запасами гликогена. Все это свидетельствует о том, что в МС-волокнах преобладают аэробные механизмы энергообразования, которые обеспечивают выполнение длительной работы на выносливость. Мотонейрон, иннервирующий МС-волокна, имеет небольшое тело клетки и управляет относительно небольшим количеством мышечных волокон (10–180).
    Быстросокращающиеся мышечные волокна характеризуются большим количеством миофибрилл, высокой АТФ-азной активностью миозина и ферментов гликолиза, наличием значительных запасов гликогена. Они имеют слаборазвитую капиллярную сеть и небольшое количество кислородсвязывающего белка – миоглобина. В связи с этим ресинтез АТФ в таких типах волокон осуществляется за счет анаэробных механизмов энергообразования – креатинфосфатной реакции и гликолиза. Наличие указанных выше биохимических особенностей обеспечивает высокую скорость сокращения и быстрое утомление этого типа мышечных волокон. БС-волокна приспособлены к скоростной интенсивной работе относительно небольшой продолжительности. Их мотонейроны имеют большое тело клеток и сильно разветвленные аксоны, поэтому иннервируют от 300 до 800 мышечных волокон.
    Среди БС-волокон различают два подтипа; БСа, или тип IIа и БСб, или тип IIб. Они отличаются в основном механизмами энергообразования. БСа-волокна имеют высокую анаэробную гликолитическую и аэробную способность ресинтеза АТФ. Их еще называют «быстрые окислительно-гликолитические волокна». Используются они при интенсивной работе на выносливость, например при беге на 1000 м или плавании на 400 м. БСб-волокна имеют только высокие анаэробные способности ресинтеза АТФ, поэтому подключаются главным образом к кратковременной мышечной деятельности взрывного характера, например при беге на 100 м или плавании на 50 м. Последовательность включения (рекруитирование) мышечных волокон в работу регулируется нервной системой и зависит от интенсивности нагрузок. При физической работе небольшой интенсивности – около 20–25% уровня максимальной силы мышечных сокращений – в работу вовлекаются в основном МС-волокна. При более интенсивной работе – 25–40% уровня максимальной силы сокращений – включаются БС-волокна типа «а». Если интенсивность работы превышает 40% максимальной, вовлекаются БС-волокна типа «б». Однако даже при максимальной интенсивности в работу вовлекаются не все имеющиеся волокна: у нетренированных людей – не более 55–65% имеющихся мышечных волокон, у высокотренированных спортсменов силовых видов спорта в работу могут вовлекаться 80–90% двигательных единиц.
    Подключение мышечных волокон к работе зависит от силы стимуляции мотонейроном. Минимальная величина стимуляции, при которой волокно сокращается максимально, называется порогом возбуждения (раздражения). Минимальный порог возбуждения име­ют МС-волокна (10–15 Гц); у БС-волокон порог возбуждения в 2 раза выше, чем у МС-волокон. Все типы мышц вовлекаются в работу при высокой частоте раздражения – около 45–55 Гц. Это важно учитывать при построении методики силовой подготовки спортсменов.
    Количество МС- и БС-волокон в мышцах человека в среднем составляет 55 и 35% соответственно (см. табл. 1). Среди БС-во­локон большее количество составляют БСа (~30–35%), меньшее – БCб (~10–15%).
    У сильнейших бегунов на длинные дистанции в икроножных мышцах ног содержится более 80% МС-волокон, а у спринтеров – всего 23%. Существует тесная корреляция между содержанием БС-волокон и скоростными способностями мышц. Количество отдельных типов мышечных волокон генетически закреплено, поэтому плохо поддается изменению при тренировке. Однако при специфической тренировке их объем значительно увеличивается. Экспериментальные данные последних лет свидетельствуют о возможности изменения количества типов волокон при длительных тренировках: превращение волокон БСа в БСб или в МС.

  7. probir Ответить

    Новый толково-словообразовательный словарь русского языка, Т. Ф. Ефремова.

    Значение слова в словаре Новый толково-словообразовательный словарь русского языка, Т. Ф. Ефремова.
    м. Растворимый белок, входящий в состав мышечной ткани.
    Энциклопедический словарь, 1998 г.

    Значение слова в словаре Энциклопедический словарь, 1998 г.
    белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц – актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении.
    Большая Советская Энциклопедия

    Значение слова в словаре Большая Советская Энциклопедия
    фибриллярпый белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц ≈ миофибрилл ; составляет 40≈60 % общего количества мышечных белков. При соединении М. с другим белком миофибрилл ≈ актином ≈ образуется актомиозин ≈ основной структурный элемент…
    Словарь медицинских терминов

    Значение слова в словаре Словарь медицинских терминов
    белок, входящий в состав миофибрилл; обладает аденозинтрифосфатазной активностью и принимает участие в мышечном сокращении.
    Википедия

    Значение слова в словаре Википедия
    Миозин — фибриллярный белок , один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл . Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл ( актином ) образуется актомиозин — основной структурный…

  8. Shuri4ello Ответить

    ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
    Классификация мышечных волокон
    Мышечное волокно
    Функции мышц
    Мышечная система
    ЛЕКЦИЯ № 27
    Тема: Биохимия мышечной ткани
    Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
    2 курс.
    Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы.
    Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека; на ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.
    1. Передвижение тела в пространстве;
    2. перемещение частей тела относительно друг друга;
    3. поддержание позы;
    4. обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы;
    5. выработка тепла;
    6. механическая защита внутренних органов;
    7. депо аминокислот, т.к. содержат много белков.
    8. депо воды и солей.
    Функциональной единицей мышечной ткани является мышечное волокно (мышечная клетка). Мышечное волокнопоперечнополосатой мышцы это многоядерная клетка. По форме мышечное волокно напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы. Снаружи мышечное волокно окружено электровозбудимой мембраной – сарколеммой, внутри находиться внутриклеточная жид­кость – саркоплазма. Центральная часть саркоплазма практи­чески полностью заполнена миофибриллами, на периферии, вдоль сарколеммы, располагаются ядра и митохондрии.
    Мышечные волокна делят на 3 вида: скелетные, гладкие и миокард.
    I. Скелетные волокна
    1). фазные (они генерируют потенциал действия);
    а). быстрые (белые);
    б). медленные (красные);
    2). тонические (не генерируют полноценный потенциал действия).
    II. Гладкие волокна
    1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.
    2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.
    III. Миокард
    Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.
    В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды и от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток представлен на 18,5-26,5% органическими и на 1,4-1,5% неорганическими веществами. Основной органический компонент мышц – это белки, на них приходиться около 20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.
    1. Сократительные (миофибриллярные) белки.Основными сократительными белками являются миозин (55% от общей массы белка)и актин (25% от общей массы белка). Также в мышцах содержатся тропомиозин и тропонины Т, I и С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах. В гораздо меньшем количестве в мышечных волокнах присутствуют белки α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. Упаковка сократительных бел­ков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.

  9. Provinzialo Ответить

    Промежуточные (могут быть как белые, так и красные) мышечные волокна (далее ПМВ).

    Цвет – белый, красный.
    Скорость сокращения – низкая, высокая (некоторые исследования подтверждают, что активность фермента АТФ-азы не может меняться от тренировки, потому возможно ПМВ, которые превратились в ГМВ остаются медленными).
    Основное энергообеспечение – анаэробный гликолиз, аэробный гликолиз, окисление.
    Порог возбудимости – средний (ниже вГМВ, ГМВ, выше ОМВ).
    Аксон – без миелиновой оболочки.
    Количество митохондрий – средне (зависит от тренированности человека).
    Количество мышечных волокон в организме – различное, (много у нетренированных людей, у тренированных ПМВ превращаются в ГМВ или ОМВ).
    ПМВ это что-то усредненное между ГМВ и ОМВ, они использую энергообеспечение, как и ОМВ, так и ГМВ. Особая способность этих мышечных волокон – приобретение признаков ОМВ или ГМВ в зависимости от нагрузки. Если идет анаэробная нагрузка и нужен больше гликолиз – ПМВ превращаются в ГМВ. Если человек получает аэробную нагрузку – ПМВ превращаются в ОМВ.
    Красные медленные окислительные мышечные волокна (далее ОМВ):

  10. sovietcat Ответить

    Быстрые мышечные волокна (гликолитические) – это быстро сокращающиеся волокна, которые отличаются большой силой, но высокой утомляемостью. Для удобства восприятия сократим их название до официально принятой аббревиатуры — ГМВ.
    Медленные мышечные волокна (окислительные) – это волокна медленно сокращающиеся, они, наоборот, отличаются небольшой силой и низкой утомляемостью. Для удобства восприятия сократим их название до официально принятой аббревиатуры — ОМВ.
    В нашем организме всё продумано до мелочей, и мышцы здесь не являются исключением. В зависимости от длительности и интенсивности нагрузок задействуются те или иные мышечные волокна, а их соотношение напрямую влияет на наши спортивные достижения. Вот почему приведенная ниже информация необходима для построения программы тренировок каждого спортсмена!

    ГМВ vs ОМВ

    Скорее всего, вы уже слышали о том, что волокна, из которых состоят наши мышцы, бывают двух типов: быстрые (ГМВ) и медленные (ОМВ). Если говорить точнее, существует также третий, промежуточный тип – переходные волокна.
    Тип волокна определяется количеством нервных импульсов, посылающихся к волокну. Чем импульсов больше – тем, соответственно, выше активность адезинтрифосфатазы, а также выше скорость сокращения волокна.
    Адезинтрифосфатаза – это особые ферменты класса гидролаз, ускоряющие процесс отщепления H3PO4 от молекул аденозинтрифосфата, в результате которого происходит высвобождение энергии, используемой для сокращения мышц.

    ГМВ (белые)

    Итак, почему же они «белые»? Всё дело в содержащихся в них капиллярах, которых значительно меньше, чем в ОМВ, отсюда и различия в цвете. По своей структуре ГМВ, как правило, в несколько раз толще, чем ОМВ. Их реакция на поступающие из мозга сигналы мгновенна, а скорость сокращения как минимум в два раза выше, чем у окислительных. Энергию гликолитические волокна получают за счет быстроусвояемых АТФ, креатинфосфатов и гликогена. Необходимо понимать, что эти энергетические источники иссякают всего за 30-60 секунд. В процессе получения энергии быстрыми волокнами не участвует кислород, благодаря чему энергия высвобождается практически мгновенно, однако ее запасы сильно ограничены. Исходя из этого, можно сделать вывод, что белые мышечные волокна подходят для высокоинтенсивных, но непродолжительных нагрузок. Однако их энергии не достаточно для выполнения многочисленных повторов и долгих, монотонных движений.

    ОМВ (красные)

    Они являются полной противоположностью гликолитическим по своему строению и функциям, и буквально созданы для легких и продолжительных нагрузок. Они способны накапливать, запасать энергию, а затем постепенно ее расходовать, благодаря митохондриям и миоглобину. Так что, если в ваших мышцах преобладают ОМВ — из вас вполне может получиться бегун на длинные дистанции, вам также подойдет аэробный спорт.
    К сожалению, ОМВ имеют гораздо меньший потенциал в росте своих объемов и количества, чем гликолитические. Так что увеличение нашей мышечной массы в основном происходит за счет ГМВ.
    Соотношение ОМВ и ГМВ в нашем организме предопределено генетикой и изменить его мы не в силах. У абсолютного большинства из нас преобладают окислительные волокна; у каждого четвертого – наоборот, процентное соотношение гликолитических волокон немного выше, чем красных. И лишь у некоторых спортсменов преобладание одних мышечных волокон над другими доходит до 85% – именно они обладают самыми высокими шансами добиться наибольших результатов в спорте.

    Тренировка мышечных волокон

    Основной целью бодибилдеров является увеличение мышечной массы, которое, в основном, зависит от роста ГМВ.

    Гликолитические волокна

    Для увеличения их объема используют интенсивные кратковременные нагрузки с применением больших весов (60-80% от повторного максимума) и при постоянном чередовании групп мышц. Увеличивается сечение волокон, а также энергетические запасы в мышцах, благодаря чему происходит гипертрофия мышц.
    Длительность выполнения одного подхода – менее минуты. Время отдыха между подходами – 2-4 минуты. Средняя частота тренировок – вполне достаточно трех силовых тренировочных дней в неделю. Упражнения выполняются в среднем темпе, не быстром и не медленном, при полной амплитуде; отдельные фазы выполнения упражнений не выделяются.

    Окислительные волокна

    Упражнения выполняются с небольшим весом в 30-50% от того веса, с которым вы способны выполнить упражнение лишь с одним повторением. В подходе выполняется в среднем от 15 до 30 повторений. Подходов 5-8, можно больше. Необходимо выполнять упражнения в медленном или среднем темпе, без выделения определенных фаз движения. Амплитуда выполнения упражнений — полная.

    Волокна на наглядном примере


    Для того, чтобы полностью разобраться с тем, что же такое ГМВ и ОМВ и как они выглядят — нет ничего лучше, чем увидеть их своими глазами. И сделать это очень просто. Вы едите курятину? Дело в том, что именно куриное мясо как нельзя лучше отображает расположение гликолитических и окислительных волокон в организме птицы. Наверняка многие из вас замечали, что мясо курицы в районе грудки и крыльев — белое, к тому же оно практически не содержит жира, тогда как мясо куриных окорочков и бедер имеет темно-красный окрас и более высокое содержание жира. Всё дело в том, что курица, как и большинство других домашних птиц, практически всё своё время проводит стоя, а значит, мышцы ее ног подвергаются постоянной статической нагрузке (т.е. задействуются окислительные волокна). В то же время крылья используются крайне редко и лишь для быстрых энергичных взмахов, что характеризует работу гликолитических волокон.

  11. Arthur4444 Ответить

    Единицей строения мышечной ткани является мышечное волокно. Даже отдельное мышечное волокно способно сокращаться, что свидетельствует о том, что мышечное волокно – это не только отдельная клетка, но и функционирующая физиологическая единица, способная выполнять определенное действие.
    Отдельная мышечная клетка покрыта сарколеммой – прочной эластичной мембраной, которую обеспечивают белки коллаген и эластин. Эластичность сарколеммы позволяет мышечному волокну растягиваться, а некоторым людям проявлять чудеса гибкости – садиться на шпагат и выполнять другие трюки.
    В сарколемме, как прутья в венике, плотно уложены нити миофибрилл, составленные из отдельных саркомеров. Толстые нити миозина и тонкие нити актина формируют многоядерную клетку, причем диаметр мышечного волокна – не строго фиксированная величина и может варьироваться в довольно большом диапазоне от 10 до 100 мкм. Актин, входящий в состав миоцита, — составная часть структуры цитоскелета и обладает способностью сокращаться. В состав актина входит 375 аминокислотных остатка, что составляет около 15% миоцита. Остальные 65 % мышечного белка представлены миозином. Две полипептидные цепочки из 2000 аминокислот формируют молекулу миозина. При взаимодействии актина и миозина формируется белковый комплекс — актомиозин.
    Описание мышц человека сложно, и для наглядного представления можно обратиться к учебнику «Биология 8 класс» под редакцией В.И.Сивоглазова, где на странице 117 на иллюстрации показано, каким образом выглядит миоцит под микроскопом.

    Название мышц человека

    Когда анатомы в Средние века начали темными ночами выкапывать трупы, чтобы изучить строение человеческого тела, встал вопрос о названиях мускулов. Ведь нужно было объяснить зевакам, которые собрались в анатомическом театре, что же ученый в данный момент кромсает остро заточенным ножом.
    Ученые решили их называть либо по костям, к которым они крепятся (например, грудинно-ключично-сосцевидная мышца), либо по внешнему виду (например, широчайшая мышца спины или трапециевидная), либо по функции, которую они выполняют (длинный разгибатель пальцев). Некоторые мышцы имеют исторические названия. Например, портняжная названа так потому, что приводила в движение педаль швейной машины. Кстати, эта мышца — самая длинная в человеческом теле.

  12. ham125 Ответить

    В статье об анаэробном и аэробном энергообразовании мы рассмотрели разные способы извлечения энергии. Логично предположить, что и у мышечных волокон существует некая предрасположенность к получению энергии тем или иным способом. Прежде чем мы рассмотрим типы мышечных волокон, кратко восстановим в памяти необходимые для понимания вопроса знания анатомии.
    Мышечная ткань бывает трех видов:
    гладкая мышечная ткань (входит в состав стенок внутренних органов: кровеносных и лимфатических сосудов, мочевыводящих путей, пищеварительного тракта);
    поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань (из нее состоит сердце);
    поперечно-полосатая скелетная мышечная ткань (скелетные мышцы, а также стенки глотки, верхней части пищевода, язык, глазодвигательные мышцы).
    Мы будем рассматривать, соответственно, последний вид – поперечно-полосатую скелетную мышечную ткань, из которой состоят наши мышцы и главным свойством которой является произвольность сокращений и расслаблений.
    В теле человека примерно 600 мышц (разными методами подсчета получают несколько разные цифры). Самые маленькие прикреплены к мельчайшим косточкам, расположенным в ухе. Самые крупные – большие ягодичные мышцы – приводят в движение ноги. Самые сильные мышцы – икроножные и жевательные.
    Мужчины обладают большей мышечной массой, чем женщины: мышечная масса женщин составляет примерно 30-35%, а у мужчин 42-47% от общей массы тела. У особо выдающихся спортсменов этот процент может доходить до 60 и более. Зато у женщин значительно больше процент жировой ткани и женский организм обладает бОльшей способностью использовать жирные кислоты в качестве источника энергии. Распределение мышечной массы по телу у мужчин и женщин также не одинаково. Подавляющая часть мышечной массы у большинства женщин расположена в нижней части тела, а в верхней части тела мышечные объемы не велики, мышцы мелкие и часто совсем нетренированные.

    Строение мышцы

    Каждая скелетная мышца состоит из множества тонких мышечных волокон, толщиной 0,05-0,11 мм и длиной до 15 см. Мышечные волокна собраны в пучки по 10-50 штук, окруженные соединительной тканью. Сама мышца тоже окружена соединительной тканью (фасцией). Мышечные волокна составляют 85-90% массы мышцы, остальную часть составляют кровеносные сосуды и нервы, проходящие между ними. Мышечные волокна плавно переходят на концах в сухожилия, а сухожилия крепятся к костям.
    В саркоплазме (цитоплазме) мышечных волокон содержится множество митохондрий, которые выполняют роль электростанций, где проходят процессы обмена веществ и скапливаются вещества богатые энергией, а также другие вещества, необходимые для обеспечения энергетические потребностей. Каждая мышечная клетка имеет тысячи митохондрий, которые составляют 30-35% ее массы. Митохондрии выстраиваются цепочкой вдоль миофибрилл, тонких мышечных нитей, благодаря которым и происходит сокращение-расслабление мышц. Одна клетка содержит обычно несколько десятков миофибрилл. Длина миофибриллы может достигать нескольких сантиметров, а масса всех миофибрилл мышечной клетки составляет около 50% ее общей массы. Таким образом, толщина мышечного волокна главным образом будет зависеть от количества находящихся в нем миофибрилл и от поперечного сечения миофибрилл. Миофибриллы в свою очередь состоят из множества крохотных саркомеров.

    Строение мышцы
    Целенаправленные занятия физкультурой и спортом приводят к:
    увеличению количества миофибрилл в мышечном волокне;
    увеличению поперечного сечения миофибрилл;
    увеличению размеров и количества митохондрий, снабжающих миофибриллы энергией;
    увеличиваются запасов энергоносителей в мышечной клетке (гликогена, фосфатов и т.д.).
    В процессе занятий сначала увеличивается сила мышцы, в последствии увеличивается толщина мышечного волокна, что в конечном итоге приводит к общему увеличению поперечного сечения всей мышцы. Процесс увеличения толщины мышечных волокон называется гипертрофия, а уменьшения – атрофия.
    Сила и мышечная масса увеличиваются не пропорционально: если мышечная масса увеличивается, например, вдвое, то мышечная сила при этом увеличится втрое.
    Биопсии мышечной ткани показали более низкий процент миофибрилл в мышечных волокнах женщин, чем у мужчин (даже у спортсменок высокой квалификации). Вкупе со значительно более низким уровнем тестостерона (тестостерон заставляет “выжимать” из мужского организма максимум), традиционная у мужчин тренировка на увеличение мышечной массы с большими весами в малом числе повторений оказывается малоэффективной для большинства женщин. Поэтому женщины и не могут нарастить огромные мышцы, как бы не старались.
    Количество мышечных волокон в конкретной мышце задано генетически и в процессе тренировок не изменяется. Поэтому человек с бОльшим количеством мышечных волокон в конкретной мышце имеет бОльший потенциал для развития этой мышцы, нежели другой человек, имеющий меньшее количество мышечных клеток в этой мышце.

    Красные и белые мышечные волокна

    В зависимости от сократительных свойств, гистохимической окраски и утомляемости мышечные волокна подразделяют на две группы – красные и белые.

    Красные мышечные волокна

    Красные мышечные волокна – это медленные волокна небольшого диаметра, которые используют для получения энергии окисление углеводов и жирных кислот (аэробная система энергообразования). Другие названия этих волокон: медленные или медленносокращающиеся мышечные волокна, волокна 1 типа, а также SТ-волокна (slow twitch fibres).
    Медленные волокна называют красными из-за красной гистохимической окраски, обусловленной содержанием в этих волокнах большого количество миоглобина – пигментного белка красного цвета, который занимается тем, что доставляет кислород от капилляров крови вглубь мышечного волокна.
    Красные волокна имеют большое количество митохондрий, в которых происходит процесс окисления для получения энергии ST-волокна окружены обширной сетью капилляров, необходимых для доставки большого количества кислорода с кровью.
    Медленные мышечные волокна приспособлены к использованию аэробной системы энергообразования: сила их сокращений сравнительно невелика, а скорость потребления энергии такова, что им вполне хватает аэробного метаболизма. Такие волокна отлично подходят для продолжительной и не интенсивной работы (стайерские дистанции в плавании, легкий бег и ходьба, занятия с легкими весами в умеренном темпе, аэробика), движений, не требующих значительных усилий, поддержании позы. Красные мышечные волокна включаются в работу при нагрузках в пределах 20-25% от максимальной силы и отличаются превосходной выносливостью.
    Красные волокна не подойдут для подъема тяжелого веса, спринтерских дистанций в плавании, так как эти виды нагрузок требуют достаточно быстрого получения и расхода энергии.

    Белые мышечные волокна

    Белые мышечные волокна – это быстрые волокна большего по сравнению с красными волокнами диаметра, которые используют для получения энергии в основном гликолиз (анаэробная система энергообразования). Другие названия этих волокон: быстрые, быстросокращающиеся мышечные волокна, волокна 2 типа, а также FТ-волокна (fast twitch fibres).
    В быстрых волокнах меньше миоглобина, поэтому они выглядят белее.
    Для белых мышечных волокон характерна высокая активность фермента АТФазы, следовательно АТФ быстро расщепляется с получением большого количества необходимой для интенсивной работы энергии. Так как FТ-волокна обладают высокой скоростью расхода энергии, они требуют и высокой скорости восстановления молекул АТФ, которую может обеспечить только процесс гликолиза, потому что в отличие от процесса окисления (аэробное энергообразование) он протекает непосредственно в саркоплазме мышечных волокон, и не требует доставки кислорода митохондриям, и доставки энергии от них уже к миофибриллам. Гликолиз ведет к образованию быстро накапливающейся молочной кислоты (лактата), поэтому белые волокна быстро устают, что в конечном итоге останавливает работу мышцы. При аэробном энергообразовании в красных волокнах молочная кислота не образуется, поэтому они способны долго поддерживать умеренное напряжение.
    Белые волокна имеют больший диаметр по сравнению с красными, в них также содержится гораздо большее количество миофибрилл и гликогена, но меньше количество митохондрий. В белых волокнах находится и креатинфосфат (КФ), необходимый на начальном этапе высокоинтенсивной работы.
    Белые волокна больше всего подходят для совершения быстрых, мощных, но кратковременных (так как они обладают низкой выносливостью) усилий. По сравнению с медленными волокнами, FT-волокна могут в два раза быстрее сокращаться и развивать в 10 раз большую силу. Максимальную силу и скорость человеку позволяют развить именно белые волокна. Работа от 25-30% и выше означает, что в мышцах работают именно FТ-волокна.
    В зависимости от способа получения энергии быстросокращающиеся мышечные волокна делят на два типа:
    Быстрые гликолитические волокна (FTG-волокна). Эти волокна используют процесс гликолиза для получения энергии, т.е. могут использовать исключительно анаэробную систему энергообразования, которая способствует образованию лактата (молочной кислоты). Соответственно, эти волокна не могут производить энергию аэробным способом с участием кислорода. Быстрые гликолитические волокна обладают максимальной силой и скоростью сокращений. Эти волокна играют первостепенную роль при наборе массы в бодибилдинге и обеспечивают пловцам и бегунам спринтерам максимальную скорость.
    Быстрые окислительно-гликолитические волокна (FTO-волокна), иначе промежуточные или переходные быстрые волокна. Эти волокна представляют собой как бы промежуточный тип между быстрыми и медленными мышечными волокнами. FTO-волокна обладают мощной анаэробной системой энергообразования, но они приспособлены также и к выполнению достаточно интенсивной аэробной работы. То есть они могут развивать значительные усилия и развивать высокую скорость сокращения, используя гликолиз в качестве основного источника энергии, и в то же время, при низкой интенсивности сокращения, эти волокна довольно эффективно могут использовать и окисление. Промежуточный тип волокон включается в работу при нагрузке 20-40% от максимума, но когда нагрузка достигает приблизительно 40% организм уже полностью переключается на FTG-волокна.
    Быстрые волокна вносят основной вклад в достижение спортивных успехов в тех видах спорта, где требуется взрывная сила и развитие максимальной скорости в течении короткого времени: плавание на спринтерские дистанции, бег на короткие дистанции, бодибилдинг и пауэрлифтинг, тяжелая атлетика, бокс и боевые искусства.

    Последовательность включения в работу волокон разных типов

    Название быстрое или медленное волокно вовсе не означает, что быстрые движения осуществляются только белыми мышечными волокнами, а медленные – только красными. Для включения в работу тех или иных мышечных волокон имеет значение лишь сила, которую нужно приложить для осуществления движения и ускорение которое нужно придать телу.
    Разберем последовательность включения в работу разных типов мышечных волокон на примере бега. Первыми при начале движения в работу всегда включаются медленные красные волокна. Если требуется легкое усилие, не превышающее 25% от максимума, как, например, при беге трусцой, то работа будет осуществляться за счет их сокращений. Такая работа может осуществляться долго, потому что красные волокна обладают большой выносливостью. По мере увеличения интенсивности нагрузки свыше 20-25% (например, мы решили бежать быстрее), в работу будут включаться быстрые окислительно-гликолитические волокна (FTO-волокна). Когда интенсивность нагрузки возрастет еще больше, к работе начнут подключаться и быстрые гликолитические волокна (FTG-волокна). При нагрузке более 40% от максимума (например во время финального рывка) работа будет выполняться именно за счет быстрых FTG-волокон. Белые гликолитические волокна – самые сильные и быстросокращающиеся, но из-за накопления молочной кислоты, появляющейся в процессе гликолиза, они быстро утомляются. Поэтому мышцы не могут долго работать в режиме нагрузки высокой интенсивности.
    А что если мы не плавно набираем скорость, а, например, плывем спринт 50 метров или поднимаем штангу? В таком случае, при резких, взрывных движениях промежуток между началом сокращения медленных и быстрых мышечных волокон минимальный и составляет всего несколько миллисекунд. Получается, что оба типа мышечных волокон начинают сокращаться практически одновременно.
    Что мы получаем: при длительной нагрузке в умеренном темпе, работают в основном красные волокна. Благодаря их аэробному способу получения энергии, при длительной аэробной нагрузке (более получаса), сжигаются не только углеводы, но и жиры. Поэтому можно похудеть на беговой дорожке или плавая на стайерские дистанции и сложно это сделать на занятиях с высокоинтенсивной нагрузкой, например на тренажерах. Зато на тренировках, имеющих целью увеличение силы, мышцы прибавляются в объеме значительно больше, чем при аэробных тренировках на выносливость. Это происходит в основном за счет утолщения быстрых волокон (исследования показали, что красные мышечные волокна обладают слабой способностью к гипертрофии.

    Соотношение медленных и быстрых волокон в организме

    В процессе исследований было установлено, что соотношение медленных и быстрых мышечных волокон в организме обусловлено генетически. У среднестатистического человека примерно 40-50% медленных и 50-60% быстрых мышечных волокон. Но каждый человек индивидуален, поэтому именно в Вашем организме могут преобладать, как красные, так и белые волокна.
    В разных мышцах тела пропорциональное соотношение белых и красных мышечных волокон не одинаково. Дело в том, что разные мышцы и мышечные группы выполняют в организме различные функции, поэтому они могут достаточно сильно отличатся по составу мышечных волокон. Например, в бицепсе и трицепсе около 70% белых волокон, в бедре 50%, а в икроножной мышце всего 16%. Таким образом, чем более динамичная работа входит в функциональную задачу мышцы, тем больше в ней будет содержаться быстрых волокон.
    Мы уже знаем, что общее соотношение в организме белых и красных мышечных волокон заложено генетически. Именно поэтому у разных людей и существует разный потенциал в занятиях силовыми или наоборот выносливыми видами спорта. При преобладании медленных мышечных волокон, гораздо больше подходят такие виды спорта как плавание на длинные дистанции, марафонский бег, лыжи и т.п., то есть те виды спорта, где задействована в основном аэробная система энергообразования. Чем больше в организме доля быстрых мышечных волокон, тем лучших результатов можно достигнуть в спринтерском плавании, беге на короткую дистанцию, бодибилдинге, пауэрлифтинге, тяжелой атлетике, боксе и других видах спорта, где первостепенное значение имеет взрывная энергия, которую могут обеспечить только быстрые мышечные волокна.
    У выдающихся спортсменов – спринтеров быстрые мышечные волокна всегда преобладают, их количество в мышцах ног доходит до 85%. Для тех, у кого волокон разных типов примерно поровну прекрасно подойдут средние дистанции в плавании и беге. Все вышесказанное не означает, что если у человека преобладают быстрые волокна, то он никогда не сможет пробежать марафонскую дистанцию. Марафон он пробежит, но чемпионом в этом виде спорта точно никогда не станет. И наоборот, результаты в бодибилдинге человека, в организме которого значительно больше красных волокон, будут хуже, чем у среднестатистического, имеющего примерно равное соотношение белых и красных волокон.
    Может ли меняться пропорциональное содержание быстрых и медленных волокон в организме в результате тренировок? Здесь данные противоречивы. Одни утверждают, что это соотношение неизменно и никакие тренировки не могут изменить генетически заданной пропорции. Другие данные свидетельствуют о том, что при упорных тренировках часть волокон может поменять свой тип: так силовой тренинг в бодибилдинге может увеличить количество быстрых мышечных клеток, а при аэробных тренировках увеличивается содержание медленных клеток. Однако эти изменения довольно ограничены и переход одного типа в другой не превышает 10%.
    Подведем итоги:

  15. VideoAnswer Ответить

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *