Какие элементы входят в состав белков охарактеризуйте строение?

9 ответов на вопрос “Какие элементы входят в состав белков охарактеризуйте строение?”

  1. 1365h Ответить

    Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

    Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).

    Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

    Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
    Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

    Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

    Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
    Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

  2. Geizzer IP Ответить

    В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка – третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:
    ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
    водородным,
    ионными.
    гидрофобным взаимодействиям.
    В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.
    Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.
    Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.
    Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.
    Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

  3. SpiderPaul Ответить

    1) Белковые молекулы имеют сложное строение. Они состоят из различных аминокислотных остатков (наиболее распространенных 20 аминокислот), соединенных пептидными связями.Белки различаются по структуре: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры.B состав любого белка входят углерод, водород, азот и кислород. Кроме того, часто в состав белков входит сера.
    2) Все белки состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными группами. Все белки являются полипептидами, то есть состоят из большого числа остатков аминокислот. Простейшим примером образования пептида является реакция между двумя молекулами глицина.
    3) Белки входят в состав клеток, тканей всех живых организмов, являются основной частью нашей пищи. Белок – высшая форма развития органических веществ. В нем объединены признаки разных классов органических соединений, что в своем сочетании дает совершенно новые качества, выполняющие большую роль в жизненных процессах организма. Например, гемоглобин присоединяет и транспортирует кислород в организме, инсулин регулирует содержание сахара в крови.
    4) Физические свойства. Белки – твердые вещества. Они бывают как растворимы, так и нерастворимы в воде. Белки очень часто образуют коллоидные растворы.
    Химические свойства. При слабом нагревании водных растворов белков происходит денатурация. При этом образуется осадок.
    При нагревании белков с кислотами происходит гидролиз, при этом образуется смесь аминокислот.

  4. Levizlnr Ответить

    Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.
    Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

    Структуры белка

    Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
    Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
    Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
    Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

    Денатурация

    Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)
    Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
    Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

    Функции белков

    Их очень много, например:
    Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
    Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
    Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

  5. alexberc1976 Ответить

    Белки. Физико-химические свойства.
    Функции белков в организме.
    Строение белковой молекулы
    Белки – это органические высокомолекулярные азотистые соединения, построенные из аминокислот.
    Белки являются самыми важными составными частями всех живых организмов. На долю белков приходится 45% сухого вещества организма. Высокое содержание белков в селезенке 84%, легких 82%, мышцах 80%, почках 70% и т.д.
    Химический состав белков: углерод 55%,
    кислород 24%,
    водород 7%,
    азот 16%,
    Сера 2,5%.
    В отдельных белках содержатся: фосфор, железо, медь, цинк, марганец, магний, йод. Во всех белковых молекулах содержание азота довольно постоянно ~ 16%. Это лежит в основе определения концентрации белка в тканях.
    Основные физико-химические свойства белков:
    1.значительная (высокая) молекулярная масса – 6000 до 1000000 D;
    2.высокая вязкость и возможность набухания в растворах;
    3.неспособность диффундировать через полупроницаемые мембраны;
    4.способность создавать высокое онкотическое давление;
    Онкотическое давление в крови обусловлено присутствием белков и равно 0,02 – 0,04 атм., т. е. 30 мм рт. ст.
    5.амфотерность белков (знак заряда белковой молекулы – отрицательный или положительный – зависит от преобладания кислых или основных аминокислот в её составе).
    COOH NH2
    R NH2 R COOH
    COOH NH2
    Вода в организме человека составляет 65%, а ВМС – 35%. Вода заполняет все пространства клеток и тканей, составляя внутреннюю среду организма, а ВМС находятся в ней, образуя растворы с особыми свойствами. По своим свойствам растворы ВМС в организме человека приближаются к коллоидным растворам.
    Признаки коллоидного состояния.
    1.Наличие двух фаз – дисперсной фазы и дисперсионной среды.
    2.Наличие поверхности раздела между дисперсной фазой и дисперсионной средой.
    3.Определённая степень раздробленности частиц (от 1 до 100 нм).
    4.Определённая степень устойчивости, обусловленная двумя факторами – зарядом и водной оболочкой.
    Устойчивость белков в биологических жидкостях организма обуславливают два фактора: заряд и водная оболочка для гидрофильных белков (альбумины) и только заряд – для гидрофобных белков (коллаген).
    Строение белков.
    Белки построены из аминокислот. Аминокислота содержит 2 основные группы: карбоксильную – СООН и аминогруппу NН2. Всего в создании белков участвует 22 аминокислоты, они связаны между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы.
    Все аминокислоты, входящие в состав белков человека, относятся к α- аминокислотам, т.е. карбоксильная и аминогруппа присоединены к одному и тому же углеродному атому в α- положении:
    β a
    R СН2 СН СООН R СН СООН –
    NH2 NH2+

    СООН группа – карбоксильная – придает данной кислоте кислое свойство и «-» отрицательный заряд.
    NH2 – аминогруппа– дает аминокислоте основные свойства и в электрическом поле «+» заряд.
    Свойства аминокислот, проявлять себя, как в кислой, так и в основной реакции называется амфотерностью.
    Аминокислоты различаются радикалами (R), т.е. аминокислотными остатками и количеством функционирующих групп (СООН и NН2).
    Структура белковой молекулы
    Белки построены по единому принципу и имеют 4 уровня организации:
    I уровень. Первичная структура
    – линейная цепь аминокислот, расположена в определенной последовательности и соединяется между собой пептидными связями (ковалентная пептидная связь).
    Основа цепи – многократно повторяющаяся последовательность – СО – СН – NH- Радикалы расположены вне цепи, именно они несут главную нагрузку при выполнении белками их функций.
    Аминокислотный остаток, на одном конце пептида, где имеется a-аминная группа- аминоконцевым или N-концевым остатком.
    На противоположном конце молекулы, имеющим свободную карбоксильную группу – карбоксиконцевой или С-концевой. Название пептидов образуется из входящих в них аминокислот остатков в соответствие с их последовательностью, начиная с N – конца.
    Каждый белок имеет в своем составе определенное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных (ковалентных) связей, что и определяет специфичность и уникальность каждого белка.
    Первым белком, у которого была определена первичная структура, стал инсулин, содержащий 51 аминокислоту = > что позволило получить его искусственным путем.
    II уровень. Вторичная структура
    – спираль, в которой закручивается полипептидная цепочка.
    Спирализация возможна благодаря водородным связям между остатками карбоксильных и аминных групп.
    Основа альфа – спирали – пептидная цепь, а радикалы аминокислот направлены к наружи, располагаются по спирали. Внешне альфа-спираль похожа на растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих 1 полипептидную цепь (альбумины, глобулины).
    Складчатая β- структура – плоская форма, похожа на меха гармошки.
    Характерна для белков, имеющих несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.
    β- структура встречается в таких белках, как трипсин, рибонукмаза, кератин волос, коллаген, сухожилий.
    Водородная связь слабая, легко образуется и легко разрывается (в белках этот вид связи: между Н альфа-аминной группы одной пептидной связи и О2 β – карбоксильной группы другой).
    В образовании вторичной структуры белковой молекулы принимают участие и дисульфидные связи (образованы между сульфгидрильными группами цистеина).
    III уровень.Третичная структура
    – пространственная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь под действием образования дополнительных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков, которые образуются между атомами серы двух молекул цистеина, расположенные в разных участках полипептидной цепи) – связь очень прочная (только сильные кислоты, щелочи, алкоголь, высокая температура может разрушить – S – S).
    ! Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и может быть представлена в виде шарика (глобулы), яичный белок, казеин молока, белки сыворотки крови (альбумины, глобулины) и в виде нитей (фибрилл: белки опорных тканей: миозин мышц, оссеин костей, фибрин крови.
    Глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные плохо или совсем не растворяются.

  6. Katy4ka Ответить


    Пространственная организация белковых молекул
    Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
    Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
    Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
    Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
    Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
    Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
    Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
    Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
    Свойства белков
    Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
    Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
    могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
    Функции белков
    Функция
    Примеры и пояснения
    Строительная
    Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
    Транспортная
    Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
    Регуляторная
    Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
    Защитная
    В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
    Двигательная
    Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
    Сигнальная
    В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
    Запасающая
    В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
    Энергетическая
    При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
    Каталитическая
    Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.
    Ферменты
    Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
    Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
    Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
    Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
    Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
    Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
    Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
    При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
    Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
    Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
    Классификация ферментов
    По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
    оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
    трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
    гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
    лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
    изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
    лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
    Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

  7. dimon153 Ответить

    1. Белки.
    Из органических веществ клетки на первом месте по количеству и значению стоят белки. В состав входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, а также Me-Fe, Zn, Cu. Белкам присуща огромная мон. масса.
    Строение белков Среди органических соединений белки самые сложные. Они относятся к соединениям называемым полимерами. Её мономером являются нуклеотиды, состоящие нуклеиновые кислоты, т. е. первичная структура белка – это последовательное соединение аминокислот, остающееся за счёт образования пептидной связи.
    Вторичное строение белка- это закрученная в спираль полипептидная цепочка.
    Третичная структура белка- пространственное расположение закрученной в спираль полипептидной цепочки.
    Четвертичная структура белка- существует в белках, в состав молекул которых входит более одной полипептидной цепочки.
    Свойства и функции белков
    Свойства:
    1. Существуют белки совершенно нерастворимые в воде.
    2. Малоактивные и химически устойчивые к воздействию агентов
    3. Есть белки, имеющие вид нитей или молекулы в виде жирков диаметром 5-7мм. Под влиянием различных физических и химических факторов (высокой t°, ряда химических веществ, облучения, механического воздействия) слабые связи, поддерживающие вторичное и третичное строение белка – рвутся и молекула развёртывается. Нарушение природного строения белка называется денатурацией.
    Функции:
    1. Строительная. Из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов.
    2. Каталитическая. Они ускоряют реакции в десятки, сотни, млн. раз
    3. Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять своё третичное строение в ответ на действие факторов внешней среды.
    4. Двигательная. Все виды движения, к которым способны клетки, выполняют особые сократительные белки.
    5. Транспортная. Способны присоединять различные вещества и переносить их из одного места в другое.
    6. Защитная
    7. Энергетическая. При расщеплении 1г. белка освобождается 17,6 кДЖ

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *