От каких условий зависит действие ферментов в организме?

8 ответов на вопрос “От каких условий зависит действие ферментов в организме?”

Gridora 25-03-2019 Ответить

Любое изучение свойств ферментов, любое применение их в практической
деятельности – в медицине и в народном хозяйстве – всегда связано с
необходимостью знания, с какой скоростью протекает ферментативная реакция. Чтобы
понять и правильно оценить результаты определения ферментативной активности,
нужно совершенно отчётливо представить себе, от каких факторов зависит скорость
реакции, какие условия оказывают на неё влияние. Таких условий много. Прежде
всего, это соотношение концентрации самих реагирующих веществ: фермента и
субстрата. Далее, это всевозможные особенности той среды, в которой протекает
реакция: температура, кислотность, наличие солей или других примесей, способных
как ускорять, так и замедлять ферментативный процесс, и так далее.
Действие ферментов зависит от ряда
факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой
активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 37 – 50?С.
При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при
температурах близких к 0?С практически полностью прекращается. При
повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью
прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры,
объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка.
Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в
сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому
сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо
более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.
Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН,
при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина – важный
критерий, служащий для характеристик фермента. Иногда это свойство ферментов
используют для их препаративного разделения. Наличие оптимума РН можно объяснить
тем, что ферменты представляют собой полиэлектролиты и их заряд зависит от
значения РН. Иногда сопутствующие вещества могут изменить оптимум РН, например
буферные растворы. В некоторых случаях в зависимости от субстратов ферменты с
неярко выраженной специфичностью имеют несколько оптимумов.
Важным
фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые
Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются
по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся
в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1 – 2); трипсин – протеолитический
фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в
слабощелочной среде (pH 8 – 9);
папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой
среде (pH 5 – 6).
Отсюда следует, что величина (РН оптимум) – весьма чувствительный признак для
данного фермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора и
поэтому не является истинной константой. Нужно иметь в виду также свойства
ферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации.
Кислотно-щелочная денатурация может привести к необратимым изменениям структуры
фермента с утратой его каталитических свойств.
Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от
концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо
пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в
пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость
возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону
действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса – Ментона, то есть,
V=K(F),
V – скорость реакции
K – константа скорости
F – концентрация фермента.
Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать
образование активного субстрата ферментного комплекса, и в этом случае скорость
ферментативной реакции будет увеличивается. Такие вещества получили название
активаторов. При этом вещества, катализирующие ферментативные реакции,
непосредственного участия в них не принимают. На активность одних ферментов
существенно влияет концентрация солей в системе, другие ферменты не
чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионы абсолютно необходимы
для нормального функционирования некоторых ферментов. Известны ионы, которые
тормозят активность одних ферментов и являются активаторами для других. К числу
специфических активаторов относятся катионы металлов: Na+ , K+ ,Rb+ ,Cs+ ,Mg2+ ,
Ca2+ ,Zn2+ ,Cd2+ ,Cr2+ ,Cu2+ , Mn2+ ,Co2+ ,Ni2+ ,Al3+ . Известно также, что катионы Fe2+ ,Rb+ ,Cs+
только в присутствии Mg действуют как активаторы, в других случаях эти катионы
не являются активаторами. В большинстве случаев один или два иона могут
активировать тот или иной фермент. Например, Mg2+ – обычный активатор для многих
ферментов, действующий на фосфоримированные субстраты, почти во всех случаях
может быть заменён Mn2+ , хотя другие металлы его заменить не могут. Следует
заметить, что щелочноземельные металлы вообще конкурируют друг с другом, в
частности, Са2+ подавляет активность многих ферментов, активируемых Mg2+ и Zn2+ .
Причина этого до настоящего времени не ясна. Механизм влияния ионов металлов –
активаторов может быть различным. Прежде всего, металл может быть компонентом
активного центра фермента. Но может действовать как связующий мостик между
ферментом и субстратом, удерживая субстрат у активного центра фермента. Имеются
данные о том, что ионы металлов способны связывать органическое соединение с
белками и, наконец, один из возможных механизмов действия металлов как
активаторов – это изменение константы равновесия ферментативной реакции.
Доказано, что анионы также влияют на активность ряда ферментов. Например, очень
велико влияние СI – на активность А – амилазы животного происхождения.
Действие
ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или
ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает
неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты,
содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами.
Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном
ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить
один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного
ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие
неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент
специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для
регулирования ферментативных процессов в организме.
Наряду с существованием активаторов ферментов известен ряд веществ, присутствие
которых тормозит каталитическое действие ферментов или полностью инактивирует
его. Такие вещества принято называть ингибиторами. Ингибиторы – это вещества,
действующие определённым химическим путём на ферменты и по характеру своего
действия, могут быть подразделены на обратимые и необратимые ингибиторы. Для
обратимого торможения характерно равновесие между ферментом и ингибитором с
определённой константой равновесия. Система такого типа характеризуется
определённой степенью торможения, зависящей от концентрации ингибитора, при этом
торможение достигается быстро и после этого не зависит от времени. При удалении
ингибитора с помощью диализа активность фермента восстанавливается. Необратимое
торможение, прежде всего, выражается в том, что диализ не способствует
восстановлению активности фермента. И в отличие от обратимого торможения
усиливается со временем, так что может наступить полное торможение
каталитической активности фермента при очень низкой концентрации ингибитора. В
этом случае эффективность действия ингибитора зависит не от константы
равновесия, а от константы скорости, определяющей долю фермента, подвергшегося
торможению в данном случае.
?
=ДеВчУшКа иЗ сНеЖкА= 25-03-2019 Ответить

Сколько в году дней ? ? ? ответе пожалуйста. заранее спасибо.
Выпишете из предложений 24-31 имя существительное, безударное окончание предложного падежа единственного числа которого нельзя проверить словами типа ЗЕМЛЕ (земля). (24) Занятия начались на следующий день.
(25)— Вот это земля, а это — небо. (26)Если ты ползаешь по земле, то ты просто ползаешь, а если ты ползаешь по небу, то ты уже не ползаешь, а летаешь…
(27)Так говорил Гусь. (28)Он был силен в теории.
(29)Из-под капусты высунулась чья-то голова:
(30)— Можно и мне? (31)Я буду сидеть тихо.
Склади речення зи словами актором,вівчарем,тренером,лікарем,кухаремю
Какие мудрые мысли я нашел в книгах писателей 18 века (17 века, в летописях).
Помогите пожалуйста задание 6 и задание 7
Помогите какой подарок можно сделать подруге нарастоянии!?
Спишите текст раскрывая скобки и вставляя пропущенные буквы и запятые объясните ??равописание слов найдите в тексте все причастия и определите какими членами предложения они являются
Характер Швабрина в конспекте Капитанская дочка
За 3 часа работы 6 гончаров изготовили 36 кувшинов,поровну каждый. Сколько кувшинов изготовить один гончар за 8 часов
С посели какой род. ПОЖАЛУЙСТА ПОМОГИТЕ
ДеВуШкА ДьЯвОлА 25-03-2019 Ответить

Энзим в переводе из греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти трема веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живим организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.
Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно 20 видов аминовеществ. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разгруппированы на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.
Реакции при участии энзимов:
Окисление и восстановление.
Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.
Реакция переноса группы.
Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а с остатков глюкозы создают дисахариды.
Гидролиз.
Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.
Создание или удаление двойной связи.
Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.
Изомеризация функциональных групп.
Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.
Образование одинарной связи с устранением элемента воды.
Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненноважное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.
Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.
Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.
По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.
Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?
Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.
В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.
Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.
Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.
Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.
Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтоб снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.
Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:
Концентрация субстрата.
Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.
Температура.
Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталическая активность фермента теряется навсегда.
Кислотность.
На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:
метаболические;
пищеварительные.
Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.
За что отвечают пищеварительные – понятно с названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.
Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:
трипсин – отвечает за расщепление белков;
альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:
пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
эрепсин – воздействует на протеины;
изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:
кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.
Кроме названных энзимов, существуют еще:
диастаза – переваривает растительный крахмал;
инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов;
пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие их полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.
Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.
Kigami 25-03-2019 Ответить

Глава IV.3.

Ферменты

Обмен
веществ в организме можно определить как совокупность всех химических
превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти
превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный
перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления
химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических
связей и окислительно – восстановительные реакции. Такие реакции протекают в
организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов.
Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и
носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются
компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость
как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет
снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет
одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт
реакции).
Ферменты ускоряют самые
различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения
традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием
СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком
медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию
ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые
без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

Свойства ферментов

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты
увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость
реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом
направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в
обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение
скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты
не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в
присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках
организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся
определенным ферментом. Специфичность
действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной
реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную
реакцию (аргиназа –
расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный
класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного
класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной
аминокислотной последовательностью, от которой
зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами
реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется
ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов – способность в разной
степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах
активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ
субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное
превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности –
число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к
общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную
активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента
за минуту.
Активность зависит в первую очередь от
температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при
оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в
пределах +37,0 – +39,0 °С, в зависимости от вида
животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение,
уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования
комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае
повышения температуры выше +40 – +50 °С молекула фермента, которая
является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость
химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Активность ферментов зависит также от рН среды. Для большинства из них
существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность
максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них
существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов
регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при
участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2
образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в
область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования
продукта замедляется, но при этом
активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт
первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример
про пепсин и трипсин).
Химическая природа ферментов. Строение фермента. Активный
и аллостерический центры

Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15
000 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые
ферменты (состоят только из АК) и сложные
ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть
носит название – апофермент, а
небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь
нековалентная (ионная, водородная) – кофактор.
Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление
контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в
пространстве.
В роли кофактора обычно выступают неорганические
вещества – ионы цинка, меди, калия,
магния, кальция, железа, молибдена.
Коферменты можно рассматривать как составную часть
молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают:
нуклеотиды (АТФ, УМФ,
и пр), витамины или их производные (ТДФ
– из тиамина (В1),
ФМН
– из рибофлавина (В2),
коэнзим А – из
пантотеновой кислоты (В3),
НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.
В процессе катализа реакции в контакт с субстратом
вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который
называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из
последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы
в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой,
образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения
активного центра – его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е.
остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с
определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр
фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.
В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за
присоединение субстрата, и каталитический
центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав
каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис,
Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или
кофермент.
Помимо активного центра ряд ферментов снабжен
регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют
вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Механизм действия ферментов

Акт катализа складывается из трех последовательных
этапов.
1.
Образование
фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.
2.
Связывание
субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к
изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей
в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом
происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в
новый продукт или продукты.
3.
В
результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность
удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже
фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).
Виды каталитических реакций:
А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б
А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е
АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е,   где Е – энзим, А и Б – субстраты, либо
продукты реакции.
Ферментативные эффекторы – вещества, изменяющие
скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм.
Среди них различают ингибиторы – замедляющие скорость реакции и активаторы
– ускоряющие ферментативную реакцию.
В зависимости от механизма торможения реакции
различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы
конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с
поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень
этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.
Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б ,
то      И+Е = ИЕ ¹
Концентрация способного к катализу фермента при этом
снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает (рис. 4.3.2.).

В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое
число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е.
образующихся в организме и поступающих извне – ксенобиотики, соответственно).
Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются
антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и
микробных заболеваний, тк. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции
микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата
и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.
Второй вид ингибиторов – неконкурентные. Они
взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет
на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти
ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые
металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным
центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно
процесс ингибирования – это полное или частичное подавление активности фермента
при сохранении его первичной и пространственной структуры.
Различают также обратимое и необратимое
ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК
или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь
с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует
в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную
структуру молекулы фермента – вызывает его денатурацию.
Действие обратимых ингибиторов может быть снято при
переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую
структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в
большинстве случаев к обратимым.
Помимо ингибиторов известны еще активаторы
ферментативного катализа. Они:
1)
защищают
молекулу фермента от инактивирующих воздействий,
2)
образуют
с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,
3)
взаимодействуя
с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем
самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых
кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках
организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и
специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе
содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона.
Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют
органоспецифическими: аргиназа и урокиназа –
печень, кислая фосфатаза
– простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии
патологий в данных органах.
В клетке отдельные ферменты распределены по всей
цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического
ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят
определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.
Многие ферменты образуются в клетках и секретируются
в анатомические полости в неактивном состоянии – это проферменты. Часто в виде
проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем
под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая
модификация и активный центр становится доступным для субстратов.
Существуют также изоферменты – ферменты,
отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента
формируется из следующих частей:
1.
название
субстрата с которым он взаимодействует
2.
характер
катализируемой реакции
3.
наименование
класса ферментов (но это необязательно)
4.
суффикс
-аза-
пируват – декарбоксил – аза,
сукцинат – дегидроген – аза
Поскольку
уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В
настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой
положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь
делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):
1.
Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные
реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в
виде гема или производных витаминов В2, В5. Субстрат,
подвергающийся окислению выступает как донор водорода.
1.1.
Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата
водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они
акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в
восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому
фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.
1.2.
Оксидазы – катализирует перенос водорода на
кислород с образованием воды или Н2О2. Ф. Цитохромокисдаза
дыхательной цепи.
RH + NAD H + O2 = ROH + NAD + H2O
1.3.
Монооксидазы – цитохром
Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он
гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).
1.4.
Пероксидазы и каталазы –
катализируют разложение перекиси
водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.
1.5.
Оксигеназы – катализируют реакции
присоединения кислорода к субстрату.
2.
Трансферазы – катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к
молекуле акцептору.
Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А
2.1.
Метилтрансферазы (СН3-).
2.2.
Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.
2.2.
Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос
ацильной группы -R-С=О).
Пример: синтез
нейромедиатора ацетилхолина (см. главу
“Обмен белков”).
2.3.
Гексозилтрансферазы – катализируют перенос гликозильных остатков.
Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.
2.4.
Аминотрансферазы – перенос аминогрупп
R1- CO – R2 + R1 – CH-NH3 – R2 = R1 – CH-NH3 – R2 + R1- CO – R2
Играют важную роль в превращении
АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.
Пример: аланинаминотрансфераза
(АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см. главу “Обмен белков”).
2.5.
Фосфотрансфереза (киназа) – катализируют
перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата
является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие
ферменты этого класса.
Пример: Гексо (глюко)киназа.
3.
Гидролазы – катализируют реакции
гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи
воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они
однокомпонентные (не содержат небелковой части)
R1-R2 +H2O = R1H + R2OH
3.1.
Эстеразы – расщепляют эфирные связи. Это большой
подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.
3.2.
Гликозидазы
– расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.
Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.
3.3.
Пептидазы
– катализируют гидролиз пептидных связей.
Пример:
карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.
3.5.
Амидазы
– расщепляют амидные связи (СО-NH2).
Пример: аргиназа
(цикл мочевины).
4. Лиазы – катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти
ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В1) и
пиридоксальфосфата (В6).
4.1.
Лиазы
связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.
Пример: пируватдекарбоксилаза.
4.2.
Лиазы
связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.
Пример: енолаза.
4.3.
Лиазы
связи С-N.
4.4.
Лиазы
связи С-S.
5.      Изомеразы – катализируют реакции изомеризации.
Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза (ферменты
неокислительной ветви пентозофосфатного пути).
6.   Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие
реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют
“синтетаза”.
ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV.3.
1. Бышевский А. Ш., Терсенов
О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;
2. Кнорре Д. Г., Мызина С.
Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;
3. Филиппович Ю. Б., Егорова
Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982,
311с.;
4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы
структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;
5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии //
Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.
Kabar 25-03-2019 Ответить

3. Зависимость от количества фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

Зависимость скорости реакции
от количества фермента

4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, т.к. к катализу добавляемых молекул субстрата подключаются новые и новые молекулы фермента. Т.е. скорость накопления продукта возрастает, и это означает увеличение активности фермента. Затем наблюдается эффект насыщения (плато на кривой), когда все молекулы фермента заняты молекулами субстрата и непрерывно ведут катализ, здесь скорость реакции максимальна. В некоторых случаях, при дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и активность фермента (скорость реакции) снижается.

Зависимость скорости реакции
от концентрации субстрата
Holdik 25-03-2019 Ответить

Общая характеристика ферментов:
Все ферменты разделяются на две большие группы:
· Однокомпонентные, то есть состоящие исключительно из белка
· Двухкомпонентные, состоящие из белка, называемым апоферментом (или белковых носителей), и небелковой части, называемой простетической группой (или активной группой).
Благодаря работам Варбурга, Теореля, Линена, Липмана и Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов и нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.
Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Эти металлы, называют кофакторами. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, – медь, алкогольдегидрогенеаза, окисляющая спирты и соответствующие альдегиды, – цинк.
Условия действия ферментов:
Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 40 – 50?С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0?С практически полностью прекращается. При повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры, объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.
Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде
(pH 1 – 2);трипсин – протеолитический фермент , выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде
(pH 5 – 6).
Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.
Классификация и номенклатура ферментов:
По рекомендации Международного биохимического союза ферменты разделяют на 6 классов:
1. оксидоредуктазы: включает в себя ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению.
2. трансферазы: объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.
3. гидролазы: принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений.
4. лиазы: отщепляющие от субстрата ту или иную группу с образованием двойной связи или, наоборот присоединяющие группы к двойным связям. Имеют 5 подклассов.
5. изомеразы: катализирующие реакции изомеризации, разделяют на 5 подклассов, в зависимости от типа катализируемой реакции.
6. лигазы (синтетазы): ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты.
Практическое значение ферментов:
Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоваренная, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса. С начала 20 века по предложению японского ученого Такамине в спиртовой и других отраслях промышленности началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания, с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллической глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитические препараты ферментов из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологического процесса. Препараты протеолитических ферментов, получаемых из микроорганизмов, применяются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья, а в сыродельной промышленности для замены дефицитного сычужного фермента (ренина). Препараты микробных пектологических ферментов широко используют при производстве соков (выход сока повышается на 10 – 20%).
MOZES 25-03-2019 Ответить

Глава IV. ФЕРМЕНТЫ

§ 11. Общие представления о ферментах
Ферменты, или энзимы, – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 108 – 1020 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.
Слово фермент произошло от латинского fermentum – закваска, энзим в переводе с греческого означает «в дрожжах». Первые сведения о ферментах были получены еще в XIX веке, но только в начале XX века были сформулированы теории действия ферментов, и лишь в 1926 году Джеймс Самнер впервые получил очищенный фермент в кристаллическом виде – уреазу Уреаза катализирует гидролитическое расщепление мочевины:

Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.
Интересно знать! Рибонуклеаза Р – фермент, расщепляющий РНК, – состоит из двух компонентов РНК и полипептида. При высокой концентрации ионов магния наличие белкового компонента становится не нужным. Катализировать реакцию может и одна РНК.
Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами
Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:
а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;
b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;
c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;
d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 26).
Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.

Рис.26. Влияние фермента на энергию активации
Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:
a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н2О2 = 2Н2О + О2, ускоряет ее приблизительно в 1012 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;
b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);
c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 оС, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 оС и давлении 15 – 100 МПа;
d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.
Структура ферментов
Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 104 до 106 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов. В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами. В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 27 приведена структура кофермента А (КоА).

Рис. 27. Кофермент А
Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:
a) участие в катализе;
b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;
c) стабилизация фермента.
Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом. Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента:
Холофермент апофермент + кофактор.
В молекуле фермента присутствует активный центр. Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 28).

Рис. 28. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата
Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 29).

Рис. 29. Активный центр
Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.
Интересно знать! При иммунизации животных веществом, являющимся аналогом переходного состояния какого либо субстрата, могут быть получены антитела, способные катализировать преобразование субстрата, такие антитела получили название каталитических или абзимов. Используя такой подход, можно направленно получать катализаторы практически для любой реакции.
Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов, которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.

Номенклатура и классификация ферментов
Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.
Интересно знать! Фермент, катализирующий реакцию
АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,
носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.
В соответствии с катализируемой реакцией все ферменты делятся на 6 классов.
1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции
2. Трансферазы. Катализируют реакции межмолекулярного переноса групп:
АB + C = AC + B.
3. Гидролазы. Катализируют реакции гидролиза:
АВ + Н2О = АОН + ВН.
4. Лиазы. Катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции.
5. Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации (внутримолекулярный перенос групп).
6. Лигазы. Катализируют соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТФ.
В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.

От каких условий зависит действие ферментов в организме?

8 ответов на вопрос “От каких условий зависит действие ферментов в организме?”

Добавить ответ Отменить ответ