В результате какой реакции образуется пептидная связь?

7 ответов на вопрос “В результате какой реакции образуется пептидная связь?”

  1. Cordaath Ответить


    Содержание:
    Что такое пептидная связь?
    Образование пептидной связи
    Свойства пептидной связи
    Строение пептидной связи
    Методы определения пептидных связей
    Рекомендованная литература и полезные ссылки
    Пептидная связь, видео
    Именно пептидная связь является основой построения всех белковых молекул, из которых, в конечном счете, образуется вся живая материя. Особенности строения пептидной связи, ее структура оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете. О том, что такое пептидная связь, как она образуется и какими свойствами обладает, читайте дальше.

    Что такое пептидная связь?

    Пептидная связь это связь, возникающая между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-COOH). Две соединенные одна с другой кислоты образуют дипептид, три – трипепетид и так далее. Длинные цепи подобного рода зовутся полипептидами и белками.
    Также академическое определение пептидной связи звучит так: пептидная связь – это вид химической связи, возникающей вследствие взаимодействия ?-аминогруппы одной аминокислоты и ?-карбоксигруппы другой аминокислоты.

    Само же слово «пептид» происходит от греческого «питательный» и означает семейство веществ, молекулы которых построены из двух или более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными связями —C(O)NH—.

    Образование пептидной связи

    Как образуется пептидная связь? Образование пептидной связи происходит внутри клеток на рибосомах при активном участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты при этом, будучи мономерами, играют роль таких себе строительных блоков белков. Для синтеза белка живыми организмами используется 20 видов различных аминокислот.
    Что же касается самого процесса образования пептидной связи между аминокислотами, то она образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной аминокислоты и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.
    Вот так процесс образования пептидной связи в молекуле выглядит схематически.

    Как следствие разрываются соединения между N и H в аминогруппе и между C и OH в карбоксильной группе. Соединение протона и гидроксильной группы в результате образует воду, а два аминокислотных остатка – дипептид.

    Свойства пептидной связи

    Пептидная связь, которая имеет место при первичной структуре белков, не является полностью одинарной. Длина ее равна 0,132 нм. Это среднее значение между истинной двойной и одинарной связями.
    Важными свойствами пептидной связи являются копланарность и трансположение, далее подробно их поясним.
    Копланарность означает, что все атомы, входящие в пептидную группу находятся на одной плоскости, а атомы H и О располагаются по разные стороны от пептидной связи. Но стоит заметить, что радикальные группы аминокислот и водорода при ?-углеродах лежат за пределами плоскости.
    Трансположение означает, что кислород и водород пептидной связи находятся в транс-ориентации. Также в транс-ориентации ориентированы аминокислотные R-группы во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения.

    Строение пептидной связи

    В чем особенности строения пептидной связи? В амидной группе –CO-NH- углеродный атом существует в форме sp2-гибридизации. К примеру, электронная пара атома азота сопрягается с ?-электронами двойной связи между углеродом и кислородом. Тогда электронная плотность пептидной группы сместится к кислороду. В результате подобного сопряжения выровняются длины связей внутри радикала.
    Структура подобной пептидной связи и формула отражена на картинке.

    Методы определения пептидных связей

    Наилучшим методом для определения пептидных связей является биуретовая реакция. Такое название она имеет потому, что впервые эта реакция была использована для получения биурета, который хотя и не является аминокислотой, но обладает при этом двумя пептидными связями.
    Сам механизм определения сводится к тому, что аминокислоты, способные образовать как минимум две пептидные связи в щелочной среде при добавлении сульфата меди образуют мельсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

    Рекомендованная литература и полезные ссылки

    Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983?. European Journal of Biochemistry. 138 (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956.
    Muller, P (1994-01-01). “Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)”. Pure and Applied Chemistry. 66 (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075.
    Watson J, Hopkins N, Roberts J, Agetsinger Steitz J, Weiner A (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. p. 168. ISBN 978-0805396140.
    Miller BR, Gulick AM (2016). “Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases”. Methods in Molecular Biology. 1401: 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.
    Griffiths AJ, Miller JH, Suzuki DT, Lewontin RC, Gelbart WM (2000). Protein synthesis. An Introduction to Genetic Analysis (7th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0716735205.

    Пептидная связь, видео

  2. princekan Ответить

    Аминокислоты в полипептидной цепи связаны амидной связью, которая образуется между ?-карбоксильной группой одной и ?-аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 1). Образующаяся между аминокислотами ковалентная связь получила название пептидной связи.Атомы кислорода и водорода пептидной группы при этом занимают трансположение.

    Рис. 1. Схема образования пептидной связи.В каждом белке или пептиде можно выделить: N-конецбелка или пептида, имеющий свободную а-аминогруппу (-NH2);
    С-конец, имеющий свободную карбоксильную группу (-СООН);
    Пептидный остов белков, состоящий из повторяющихся фрагментов: -NH-СН-СО-; Радикалы аминокислот(боковые цепи) (R1и R2)– вариабельные группы.
    Сокращенная запись полипептидной цепи, так же как и синтез белка в клетках, обязательно начинается с N-конца и заканчивается С-концом:

    Названия аминокислот, включенных в пептид и образующих пептидную связь, имеют окончания -ил.Например, трипептид, приведенный выше, называется треонил-гистидил-пролин.
    Единственной вариабельной частью, отличающей один белок от всех остальных, является сочетание радикалов (боковых цепей) аминокислот, входящих в него. Таким образом, индивидуальные свойства и функции белка обусловлены структурой и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.
    Полипептидные цепи разных белков организма могут включать от нескольких аминокислот до сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их молекулярная масса (мол. масса) также колеблется в широких пределах. Так, гормон вазопрессин состоит из 9 аминокислот, мол. масса 1070 кД; инсулин – из 51 аминокислоты (в 2 цепях), мол. масса 5733 кД; лизоцим – из 129 аминокислот (1 цепь), мол. масса 13 930 кД; гемоглобин – из 574 аминокислот (4 цепи), мол. масса 64 500 кД; коллаген (тропоколлаген) – примерно из 1000 аминокислот (3 цепи), мол. масса ~130 000 кД.
    Свойства и функция белка зависят от структуры и порядка чередования аминокислот в цепи, изменение аминокислотного состава может их сильно изменить. Так, 2 гормона задней доли гипофиза – окситоцин и вазопрессин – являются нанопептидами и отличаются 2 аминокислотами из 9 (в положении 3 и 8):

    Основной биологический эффект окситоцина заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры матки при родах, а вазопрессин вызывает реабсорбцию воды в почечных канальцах (антидиуретический гормон) и обладает сосудосуживающим свойством. Таким образом, несмотря на большое структурное сходство, физиологическая активность этих пептидов и ткани-мишени, на которые они действуют, отличаются, т.е. замена всего 2 из 9 аминокислот вызывает существенное изменение функции пептида.

  3. iSmAiLoV Ответить

    Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.
    Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.

    Типы конфигурации

    В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:
    “цис” (расположены с одной стороны);
    “транс” (находятся с разных сторон).
    Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.

    Явление резонанса

    Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:
    Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
    Переходной или мезомерной – промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
    Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.

    Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp2-орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.

    Формирование пептидной связи

    Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.
    В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.

  4. Nejas Ответить

    В определенных условиях (например, при воздействии определенных ферментов), аминокислоты способны реагировать друг с другом. В результате взаимодействия ?-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с ?-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислотывозникаетпептидная связь.
    Образование пептидной связи можно представить себе, как отщепление молекулы воды от присоединяющихся к друг другу карбоксильной и аминогрупп (Рис. 1.9):

    Рис. 1.9 Образование пептидной с вязи
    Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью C-N (0.149 нм) и истинной двойной связью C=N (0,127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной:

    Рис 1.10. Пептидная связь
    Пептидная связь имеет плоскую структуру(планарная связь), т. е. все четыре атома (C, N, O, H) лежат в одной плоскости, и характеризуется определённой жёсткостью, т. е..
    Эти свойства пептидной связи обеспечиваются так называемой sp2-гибридизацией электронов N и С’ атомов,отсутствием вращения вокруг C´-N связи
    Давайте более подробно остановимся на тонкой (электронной) структуре пептидной связи.
    Электронные формулы C, N и O:
    Углерод, азот и кислород относятся ко 2-му периоду, т. е. имеют два энергетических уровня. На втором (внешнем) энергетическом уровне локализованы два энергетических подуровня: s и p.Электронные формулы этих элементов имеют следующий вид:
    Углерод C 1s2 2s2 2p2
    Азот N 1s2 2s2 2p3
    Кислород O 1s2 2s2 2p4

    Рис. 1.11 Энергетические уровни атома углерода
    Образованию ковалентной пептидной связи предшествует sp2-гибридизация атомных орбит атомов углерода и азота.

    Рис. 1.12 sp2 гибридизация
    sp2-гибридизация преобразует одну сферическую s- и две вытянутые p-орбиты электронов атома в три sp2-орбиты. Эти три орбиты вовлекают атом в три ковалентные связи, лежащие в одной плоскости.
    Вовлеченные в sp2-гибридизацию электроны ковалентно связанных C’ и N атомов создают “делокализованное” электронное облако, охватывающее оба эти атома, и распространяющиеся также — через связь С-О — на атом О (именно поэтому связи C’=N и C=O рисуются как равноправные “полуторные”).

    Рис. 1.13 Делокализация ковалентной связи при образовании пептидной связи
    Ковалентная связь считается локализованной, если ее электронная пара находится в поле двух ядер и связывает только два атома.
    Делокализованная связь – связь, электронная пара которой рассредоточена между несколькими (более 2) ядрами атомов. Такая делокализация (рассредоточение) электронов характерна для сопряженных ?-связей, т.е. кратных связей, чередующихся с одинарными.

  5. Paingrove Ответить

    Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.
    Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (?) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.
    Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

    В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.
    Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.
    9 незаменимых аминокислот:
    Триптофан
    Метионин
    Валин
    Треонин
    Фенилаланин
    Лейцин
    Изолейцин
    Лизин
    Гистидин
    Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

    Пептидные связи


    Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.
    Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.
    Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.
    Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.
    В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:
    1) Первичная
    Первичная структура – уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
    2) Вторичная

Добавить ответ

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *